+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4ue5 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Structural basis for targeting and elongation arrest of Bacillus signal recognition particle | ||||||
![]() |
| ||||||
![]() | TRANSLATION / STALLED RIBOSOME | ||||||
機能・相同性 | ![]() SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / granulocyte differentiation / absorption of visible light / signal recognition particle binding / photoreceptor inner segment membrane / G protein-coupled opsin signaling pathway / 11-cis retinal binding / G protein-coupled photoreceptor activity ...SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / granulocyte differentiation / absorption of visible light / signal recognition particle binding / photoreceptor inner segment membrane / G protein-coupled opsin signaling pathway / 11-cis retinal binding / G protein-coupled photoreceptor activity / endoplasmic reticulum signal peptide binding / cellular response to light stimulus / negative regulation of translational elongation / signal-recognition-particle GTPase / protein targeting to ER / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / 7S RNA binding / : / exocrine pancreas development / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / photoreceptor outer segment membrane / plasma membrane => GO:0005886 / phototransduction / photoreceptor outer segment / visual perception / neutrophil chemotaxis / photoreceptor disc membrane / GDP binding / membrane => GO:0016020 / nuclear speck / G protein-coupled receptor signaling pathway / GTPase activity / nucleolus / GTP binding / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9 Å | ||||||
![]() | Beckert, B. / Kedrov, A. / Sohmen, D. / Kempf, G. / Wild, K. / Sinning, I. / Stahlberg, H. / Wilson, D.N. / Beckmann, R. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Translational arrest by a prokaryotic signal recognition particle is mediated by RNA interactions. 著者: Bertrand Beckert / Alexej Kedrov / Daniel Sohmen / Georg Kempf / Klemens Wild / Irmgard Sinning / Henning Stahlberg / Daniel N Wilson / Roland Beckmann / ![]() ![]() 要旨: The signal recognition particle (SRP) recognizes signal sequences of nascent polypeptides and targets ribosome-nascent chain complexes to membrane translocation sites. In eukaryotes, translating ...The signal recognition particle (SRP) recognizes signal sequences of nascent polypeptides and targets ribosome-nascent chain complexes to membrane translocation sites. In eukaryotes, translating ribosomes are slowed down by the Alu domain of SRP to allow efficient targeting. In prokaryotes, however, little is known about the structure and function of Alu domain-containing SRPs. Here, we report a complete molecular model of SRP from the Gram-positive bacterium Bacillus subtilis, based on cryo-EM. The SRP comprises two subunits, 6S RNA and SRP54 or Ffh, and it facilitates elongation slowdown similarly to its eukaryotic counterpart. However, protein contacts with the small ribosomal subunit observed for the mammalian Alu domain are substituted in bacteria by RNA-RNA interactions of 6S RNA with the α-sarcin-ricin loop and helices H43 and H44 of 23S rRNA. Our findings provide a structural basis for cotranslational targeting and RNA-driven elongation arrest in prokaryotes. | ||||||
履歴 |
| ||||||
Remark 700 | SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED. |
-
構造の表示
ムービー |
![]() |
---|---|
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 286 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 184.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 849.5 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | ![]() | 965.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 44.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 68.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
|
---|---|
1 |
|
-
要素
-タンパク質 , 2種, 2分子 BE
#2: タンパク質 | 分子量: 8604.139 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
---|---|
#5: タンパク質 | 分子量: 8694.115 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 2-75 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-SIGNAL RECOGNITION PARTICLE ... , 3種, 3分子 CDF
#3: タンパク質 | 分子量: 23220.695 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 55-249 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
---|---|
#4: タンパク質 | 分子量: 48056.457 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 1-433 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#6: タンパク質 | 分子量: 12430.492 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 14-120 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-RNA鎖 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AS
#1: RNA鎖 | 分子量: 96787.250 Da / 分子数: 1 / 断片: SRP RNA / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
---|---|
#7: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2121.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-
試料調製
構成要素 | 名称: MAMMALIAN SIGNAL RECOGNITION PARTICLE BOUND TO RIBOSOME NASCENT CHAIN COMPLEX タイプ: RIBOSOME |
---|---|
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: CARBON |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE 詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, INSTRUMENT- FEI VITROBOT MARK IV, |
-
電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2013年3月3日 |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 4000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm / Cs: 2.7 mm |
撮影 | 電子線照射量: 20 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F816 (8k x 8k) |
-
解析
EMソフトウェア | 名称: SPIDER / カテゴリ: 3次元再構成 | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
CTF補正 | 詳細: MICROGRAPH | ||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||
3次元再構成 | 手法: PROJECTION MATCHING / 解像度: 9 Å / 粒子像の数: 19096 / ピクセルサイズ(実測値): 1.24 Å 詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2844. (DEPOSITION ID: 12994). 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 9 Å | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 9 Å
|