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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4ue4 | ||||||
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タイトル | Structural basis for targeting and elongation arrest of Bacillus signal recognition particle | ||||||
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![]() | TRANSLATION / SIGNAL RECOGNITION PARTICLE (SRP) / STALLED-RIBOSOME / TRANSLOCATION / MIFM STALLING | ||||||
機能・相同性 | ![]() FtsQBL complex / divisome complex / signal recognition particle / endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal-recognition-particle GTPase / 7S RNA binding / FtsZ-dependent cytokinesis / division septum assembly / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / cell division site ...FtsQBL complex / divisome complex / signal recognition particle / endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal-recognition-particle GTPase / 7S RNA binding / FtsZ-dependent cytokinesis / division septum assembly / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / cell division site / cell division / GTPase activity / GTP binding / ATP hydrolysis activity / identical protein binding / plasma membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7 Å | ||||||
![]() | Beckert, B. / Kedrov, A. / Sohmen, D. / Kempf, G. / Wild, K. / Sinning, I. / Stahlberg, H. / Wilson, D.N. / Beckmann, R. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Translational arrest by a prokaryotic signal recognition particle is mediated by RNA interactions. 著者: Bertrand Beckert / Alexej Kedrov / Daniel Sohmen / Georg Kempf / Klemens Wild / Irmgard Sinning / Henning Stahlberg / Daniel N Wilson / Roland Beckmann / ![]() ![]() 要旨: The signal recognition particle (SRP) recognizes signal sequences of nascent polypeptides and targets ribosome-nascent chain complexes to membrane translocation sites. In eukaryotes, translating ...The signal recognition particle (SRP) recognizes signal sequences of nascent polypeptides and targets ribosome-nascent chain complexes to membrane translocation sites. In eukaryotes, translating ribosomes are slowed down by the Alu domain of SRP to allow efficient targeting. In prokaryotes, however, little is known about the structure and function of Alu domain-containing SRPs. Here, we report a complete molecular model of SRP from the Gram-positive bacterium Bacillus subtilis, based on cryo-EM. The SRP comprises two subunits, 6S RNA and SRP54 or Ffh, and it facilitates elongation slowdown similarly to its eukaryotic counterpart. However, protein contacts with the small ribosomal subunit observed for the mammalian Alu domain are substituted in bacteria by RNA-RNA interactions of 6S RNA with the α-sarcin-ricin loop and helices H43 and H44 of 23S rRNA. Our findings provide a structural basis for cotranslational targeting and RNA-driven elongation arrest in prokaryotes. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 163.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 108.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 825.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 946.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 33.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 47.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: RNA鎖 | 分子量: 85909.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: GenBank: 40130 |
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#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2466.997 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P06136*PLUS |
#3: タンパク質 | 分子量: 11660.719 Da / 分子数: 1 / Fragment: M DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: BACILLUS SUBTILIS MIFM STALLED RIBOSOME IN COMPLEX WITH SIGNAL RECOGNITION PARTICLE (SRP) タイプ: RIBOSOME |
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緩衝液 | 名称: HEPERS 20 MM, KOAC 150 MM, MG(OAC)2 10MM, NIKKOL 0.005%, DTT 1MM, 2% GLYCEROL pH: 7.6 詳細: HEPERS 20 MM, KOAC 150 MM, MG(OAC)2 10MM, NIKKOL 0.005%, DTT 1MM, 2% GLYCEROL |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: CARBON |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE 詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, INSTRUMENT- FEI VITROBOT MARK IV, |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2013年12月10日 |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 4000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm / Cs: 2.7 mm |
撮影 | 電子線照射量: 20 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F816 (8k x 8k) |
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解析
EMソフトウェア | 名称: SPIDER / カテゴリ: 3次元再構成 | ||||||||||||
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CTF補正 | 詳細: MICROGRAPH | ||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||
3次元再構成 | 手法: PROJECTION MATCHING / 解像度: 7 Å / 粒子像の数: 75900 / ピクセルサイズ(実測値): 0.953 Å 詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2843. (DEPOSITION ID: 12993). 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 詳細: METHOD--RIGID BODY | ||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 7 Å | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 7 Å
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