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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4rb4 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of dodecameric iron-containing heptosyltransferase TibC in complex with ADP-D-beta-D-heptose at 3.9 angstrom resolution | ||||||
要素 | Glycosyltransferase tibC | ||||||
キーワード | TRANSFERASE / GT-B fold / Heptose transfer / TibA / ADP-D-beta-D-heptose | ||||||
機能・相同性 | Chem-AQH / : / : 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Escherichia coli DEC13E (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.88 Å | ||||||
データ登録者 | Yao, Q. / Lu, Q. / Shao, F. | ||||||
引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2014 タイトル: A structural mechanism for bacterial autotransporter glycosylation by a dodecameric heptosyltransferase family. 著者: Qing Yao / Qiuhe Lu / Xiaobo Wan / Feng Song / Yue Xu / Mo Hu / Alla Zamyatina / Xiaoyun Liu / Niu Huang / Ping Zhu / Feng Shao / 要旨: A large group of bacterial virulence autotransporters including AIDA-I from diffusely adhering E. coli (DAEC) and TibA from enterotoxigenic E. coli (ETEC) require hyperglycosylation for functioning. ...A large group of bacterial virulence autotransporters including AIDA-I from diffusely adhering E. coli (DAEC) and TibA from enterotoxigenic E. coli (ETEC) require hyperglycosylation for functioning. Here we demonstrate that TibC from ETEC harbors a heptosyltransferase activity on TibA and AIDA-I, defining a large family of bacterial autotransporter heptosyltransferases (BAHTs). The crystal structure of TibC reveals a characteristic ring-shape dodecamer. The protomer features an N-terminal β-barrel, a catalytic domain, a β-hairpin thumb, and a unique iron-finger motif. The iron-finger motif contributes to back-to-back dimerization; six dimers form the ring through β-hairpin thumb-mediated hand-in-hand contact. The structure of ADP-D-glycero-β-D-manno-heptose (ADP-D,D-heptose)-bound TibC reveals a sugar transfer mechanism and also the ligand stereoselectivity determinant. Electron-cryomicroscopy analyses uncover a TibC-TibA dodecamer/hexamer assembly with two enzyme molecules binding to one TibA substrate. The complex structure also highlights a high efficient hyperglycosylation of six autotransporter substrates simultaneously by the dodecamer enzyme complex. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4rb4.cif.gz | 798.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4rb4.ent.gz | 644.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4rb4.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rb/4rb4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rb/4rb4 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / End auth comp-ID: THR / End label comp-ID: THR / Refine code: 4
NCS oper:
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 46334.500 Da / 分子数: 12 / 変異: D110A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli DEC13E (大腸菌) / 遺伝子: tibC, ECDEC13E_2355 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: H5MH13, 転移酵素; グリコシル基を移すもの #2: 化合物 | ChemComp-FE / #3: 化合物 | ChemComp-AQH / [( #4: 化合物 | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 4.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.38 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 詳細: 8% PEG 8000, 120mM magnesium acetate, 100mM MES buffer pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 200 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9791 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月29日 |
放射 | モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9791 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.88→20.04 Å / Num. all: 76251 / Num. obs: 75852 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 4RAP 解像度: 3.88→20.04 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.872 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.859 / SU B: 45.451 / SU ML: 0.613 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R Free: 0.822 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: B VALUES HAVE BEEN FIXED IN THE REFINEMENT
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 148.073 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.88→20.04 Å
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拘束条件 |
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