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- PDB-4kfq: Crystal structure of the NMDA receptor GluN1 ligand binding domai... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4kfq
タイトルCrystal structure of the NMDA receptor GluN1 ligand binding domain in complex with 1-thioxo-1,2-dihydro-[1,2,4]triazolo[4,3-a]quinoxalin-4(5H)-one
要素Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ligand binding domain / Ionotropic Glutamate Receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


pons maturation / EPHB-mediated forward signaling / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / regulation of cell communication / positive regulation of Schwann cell migration / olfactory learning / dendritic branch / conditioned taste aversion / regulation of respiratory gaseous exchange / protein localization to postsynaptic membrane ...pons maturation / EPHB-mediated forward signaling / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / regulation of cell communication / positive regulation of Schwann cell migration / olfactory learning / dendritic branch / conditioned taste aversion / regulation of respiratory gaseous exchange / protein localization to postsynaptic membrane / transmitter-gated monoatomic ion channel activity / suckling behavior / propylene metabolic process / response to glycine / RAF/MAP kinase cascade / response to amine / Synaptic adhesion-like molecules / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / NMDA glutamate receptor activity / response to glycoside / NMDA selective glutamate receptor complex / voltage-gated monoatomic cation channel activity / glutamate binding / neurotransmitter receptor complex / ligand-gated sodium channel activity / regulation of axonogenesis / calcium ion transmembrane import into cytosol / neuromuscular process / response to morphine / regulation of dendrite morphogenesis / protein heterotetramerization / male mating behavior / regulation of synapse assembly / glycine binding / startle response / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / parallel fiber to Purkinje cell synapse / monoatomic cation transmembrane transport / monoatomic ion channel complex / cellular response to glycine / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / associative learning / positive regulation of dendritic spine maintenance / regulation of neuronal synaptic plasticity / social behavior / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / monoatomic cation transport / glutamate receptor binding / prepulse inhibition / long-term memory / phosphatase binding / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / response to fungicide / monoatomic cation channel activity / synaptic cleft / calcium ion homeostasis / glutamate-gated receptor activity / cellular response to manganese ion / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / dendrite membrane / excitatory synapse / sensory perception of pain / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / regulation of neuron apoptotic process / synaptic membrane / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / sodium ion transmembrane transport / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / response to amphetamine / learning / adult locomotory behavior / excitatory postsynaptic potential / regulation of membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / neuron cellular homeostasis / response to calcium ion / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / regulation of synaptic plasticity / cerebral cortex development / visual learning / postsynaptic density membrane / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity / memory / intracellular calcium ion homeostasis / terminal bouton / synaptic vesicle / calcium ion transport / rhythmic process / synaptic vesicle membrane / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / protein-containing complex assembly / presynaptic membrane / dendritic spine / response to ethanol / chemical synaptic transmission
類似検索 - 分子機能
: / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. ...: / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Periplasmic binding protein-like II / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Periplasmic binding protein-like I / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-KFQ / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Steffensen, T.B. / Tabrizi, F.M. / Gajhede, M. / Kastrup, J.S.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Crystal structure and pharmacological characterization of a novel N-methyl-D-aspartate (NMDA) receptor antagonist at the GluN1 glycine binding site.
著者: Kvist, T. / Steffensen, T.B. / Greenwood, J.R. / Mehrzad Tabrizi, F. / Hansen, K.B. / Gajhede, M. / Pickering, D.S. / Traynelis, S.F. / Kastrup, J.S. / Brauner-Osborne, H.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 2003
タイトル: Mechanisms of activation, inhibition and specificity: crystal structures of the NMDA RECEPTOR NR1 ligand-binding core
著者: Furukawa, H. / Gouaux, E.
履歴
登録2013年4月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月1日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22017年8月23日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
B: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,54330
ポリマ－66,6802
非ポリマー2,86328
水7,458414
1
A: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,77115
ポリマ－33,3401
非ポリマー1,43114
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,77115
ポリマ－33,3401
非ポリマー1,43114
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.950, 78.590, 109.630
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.21, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / GluN1 / Glutamate [NMDA] receptor subunit zeta-1 / N-methyl-D-aspartate receptor subunit NR1 / NMD-R1


分子量: 33340.031 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 394-554, 663-800 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE PROTEIN CRYSTALLIZED IS THE EXTRACELLULAR LIGAND BINDING DOMAIN OF GLUN1. TRANSMEMBRANE REGIONS WERE GENETICALLY REMOVED AND REPLACED WITH A GLY-THR LINKER (RESIDUES 153 AND 154 OF THE ...詳細: THE PROTEIN CRYSTALLIZED IS THE EXTRACELLULAR LIGAND BINDING DOMAIN OF GLUN1. TRANSMEMBRANE REGIONS WERE GENETICALLY REMOVED AND REPLACED WITH A GLY-THR LINKER (RESIDUES 153 AND 154 OF THE STRUCTURE). THEREFORE, THE SEQUENCE MATCHES DISCONTINUOUSLY WITH THE REFERENCE DATABASE (394-554, 663-800)
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grin1, GRIN1 OR NMDAR1, Nmdar1 / プラスミド: pET22c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami B (DE3) / 参照: UniProt: P35439
#2: 化合物 ChemComp-KFQ / 1-sulfanyl[1,2,4]triazolo[4,3-a]quinoxalin-4(5H)-one


分子量: 218.235 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H6N4OS
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 414 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.56 %
結晶化温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1-thioxo-1,2-dihydro-[1,2,4]triazolo[4,3-a]quinoxalin-4(5H)-one was added as solid compound and the solution was gently shaken overnight. 0.3 M ammonium sulfate, 0.1 M HEPES, and 30 % PEG ...詳細: 1-thioxo-1,2-dihydro-[1,2,4]triazolo[4,3-a]quinoxalin-4(5H)-one was added as solid compound and the solution was gently shaken overnight. 0.3 M ammonium sulfate, 0.1 M HEPES, and 30 % PEG 4000, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 279K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→39.69 Å / Num. all: 37896 / Num. obs: 37846 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 26 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.392 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique all: 5498 / Rsym value: 0.392 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxCuBEデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.2_869)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1PBQ

1pbq


解像度: 2.2→39.69 Å / SU ML: 0.62 / Isotropic thermal model: Restrained / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 21.78 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2315 1890 4.99 %RANDOM
Rwork0.1739 ---
obs0.1768 37839 99.9 %-
all-37896 --
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 48.896 Å2 / ksol: 0.376 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 27 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.3764 Å2-0 Å20.2882 Å2
2---1.2115 Å20 Å2
3---4.5879 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→39.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4579 0 178 414 5171
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074858
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.026531
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.3891843
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.069689
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004820
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.2-2.25950.29381250.215827382738100
2.2595-2.3260.26291460.201127782778100
2.326-2.40110.26181310.195327532753100
2.4011-2.48690.28781500.195227292729100
2.4869-2.58640.25351440.187827882788100
2.5864-2.70410.2371630.178827302730100
2.7041-2.84660.25391370.178727622762100
2.8466-3.02490.25741640.177527572757100
3.0249-3.25840.24221290.169927722772100
3.2584-3.58610.21531430.156928002800100
3.5861-4.10450.20531500.150527592759100
4.1045-5.16950.19111490.146227722772100
5.1695-39.690.21831590.22811281199

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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