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- PDB-4k69: Crystal Structure of Human Chymase in Complex with Fragment Linke... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4k69
タイトルCrystal Structure of Human Chymase in Complex with Fragment Linked Benzimidazolone Inhibitor: (3S)-3-{3-[(6-bromo-2-oxo-2,3-dihydro-1H-indol-4-yl)methyl]-2-oxo-2,3-dihydro-1H-benzimidazol-1-yl}hexanoic acid
要素Chymase
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / serine protease / glycosylated / Mast cells / secreted / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


chymase / basement membrane disassembly / cytokine precursor processing / peptide metabolic process / midbrain development / Activation of Matrix Metalloproteinases / extracellular matrix disassembly / angiotensin maturation / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / serine-type peptidase activity ...chymase / basement membrane disassembly / cytokine precursor processing / peptide metabolic process / midbrain development / Activation of Matrix Metalloproteinases / extracellular matrix disassembly / angiotensin maturation / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / serine-type peptidase activity / secretory granule / cellular response to glucose stimulus / peptide binding / protein catabolic process / Signaling by SCF-KIT / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / positive regulation of angiogenesis / regulation of inflammatory response / collagen-containing extracellular matrix / endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / serine-type endopeptidase activity / extracellular space / extracellular region / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases ...Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1P9 / Chymase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Collins, B.K. / Padyana, A.K.
引用
ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2013
タイトル: Discovery of Potent, Selective Chymase Inhibitors via Fragment Linking Strategies.
著者: Taylor, S.J. / Padyana, A.K. / Abeywardane, A. / Liang, S. / Hao, M.H. / De Lombaert, S. / Proudfoot, J. / Farmer, B.S. / Li, X. / Collins, B. / Martin, L. / Albaugh, D.R. / Hill-Drzewi, M. / ...著者: Taylor, S.J. / Padyana, A.K. / Abeywardane, A. / Liang, S. / Hao, M.H. / De Lombaert, S. / Proudfoot, J. / Farmer, B.S. / Li, X. / Collins, B. / Martin, L. / Albaugh, D.R. / Hill-Drzewi, M. / Pullen, S.S. / Takahashi, H.
#1: ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2011
タイトル: Benzimidazolone as potent chymase inhibitor: modulation of reactive metabolite formation in the hydrophobic (P1) region.
著者: Lo, H.Y. / Nemoto, P.A. / Kim, J.M. / Hao, M.H. / Qian, K.C. / Farrow, N.A. / Albaugh, D.R. / Fowler, D.M. / Schneiderman, R.D. / Michael August, E. / Martin, L. / Hill-Drzewi, M. / Pullen, S. ...著者: Lo, H.Y. / Nemoto, P.A. / Kim, J.M. / Hao, M.H. / Qian, K.C. / Farrow, N.A. / Albaugh, D.R. / Fowler, D.M. / Schneiderman, R.D. / Michael August, E. / Martin, L. / Hill-Drzewi, M. / Pullen, S.S. / Takahashi, H. / De Lombaert, S.
履歴
登録2013年4月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月3日Group: Database references
改定 1.22020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chymase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,8165
ポリマ－24,9921
非ポリマー8244
水5,026279
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.365, 74.365, 49.474
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

#1: タンパク質 Chymase / Alpha-chymase / Mast cell protease I


分子量: 24991.857 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 22-247 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CMA1, CYH, CYM / プラスミド: pDest1393
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P23946, chymase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物 ChemComp-1P9 / (3S)-3-{3-[(6-bromo-2-oxo-2,3-dihydro-1H-indol-4-yl)methyl]-2-oxo-2,3-dihydro-1H-benzimidazol-1-yl}hexanoic acid


分子量: 472.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H22BrN3O4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 279 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.06 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8
詳細: 26-33% PEG8000, 0.1 M Tris, pH 8.0, 2 mM zinc sulfate, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 92 / 検出器: CCD / 日付: 2006年9月5日 / 詳細: VERIMAX HF
放射モノクロメーター: Ni FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→74.36 Å / Num. obs: 43154 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.87 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Χ2: 0.93 / Net I/σ(I): 11.5 / Scaling rejects: 938
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allΧ2% possible all
1.5-1.552.210.2392.7935842410.7798.1
1.55-1.622.290.193.2978442690.7698.9
1.62-1.692.410.1584.11030842790.7799.4
1.69-1.782.530.1374.71089643060.7199.7
1.78-1.892.70.1254.71167143200.72100
1.89-2.042.860.1246.11239643330.82100
2.04-2.243.090.0918.71344643410.76100
2.24-2.573.350.0812.21460143450.86100
2.57-3.233.630.047201598943551.0199.8
3.23-74.363.620.04333.71643943651.6398.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK9.6Lデータ削減
PHENIX1.8_1069精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
d*TREKデータスケーリング
CNX位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.5→33.257 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.8489 / SU ML: 0.12 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.37 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2231 2159 5.01 %RANDOM
Rwork0.1971 ---
obs0.1984 43069 99.22 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 49.46 Å2 / Biso mean: 20.2389 Å2 / Biso min: 10.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→33.257 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1666 0 46 279 1991
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061788
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1082421
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079266
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005308
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.217660
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.5-1.5350.24791490.21692692284198
1.535-1.57330.22131290.20932674280399
1.5733-1.61590.21361270.19262739286699
1.6159-1.66340.23851650.19062651281699
1.6634-1.71710.22961390.182927672906100
1.7171-1.77850.22541480.191127112859100
1.7785-1.84970.19091440.1927382882100
1.8497-1.93390.31851420.29292733287599
1.9339-2.03580.23121540.202327272881100
2.0358-2.16330.19621520.182327262878100
2.1633-2.33030.27461320.252227722904100
2.3303-2.56480.23491360.183927542890100
2.5648-2.93570.22381470.197627492896100
2.9357-3.69790.211450.18122761290699
3.6979-33.26520.19311500.17492716286696

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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