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- PDB-4fat: Ligand-binding domain of GluA2 (flip) ionotropic glutamate recept... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fat
タイトルLigand-binding domain of GluA2 (flip) ionotropic glutamate receptor in complex with an allosteric modulator
要素Glutamate receptor 2
キーワードTransport Protein / Membrane protein / Ion channel / Chimera protein
機能・相同性
機能・相同性情報


spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine cytoplasm / dendritic spine head / cellular response to amine stimulus / Activation of AMPA receptors / ligand-gated monoatomic cation channel activity / perisynaptic space / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine cytoplasm / dendritic spine head / cellular response to amine stimulus / Activation of AMPA receptors / ligand-gated monoatomic cation channel activity / perisynaptic space / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / AMPA glutamate receptor activity / AMPA glutamate receptor clustering / kainate selective glutamate receptor activity / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex / regulation of receptor recycling / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / cellular response to glycine / ionotropic glutamate receptor complex / asymmetric synapse / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / positive regulation of synaptic transmission / conditioned place preference / response to fungicide / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / cytoskeletal protein binding / glutamate-gated receptor activity / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / regulation of long-term synaptic depression / somatodendritic compartment / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / excitatory synapse / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / ionotropic glutamate receptor binding / dendrite cytoplasm / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / dendritic shaft / SNARE binding / synaptic membrane / PDZ domain binding / establishment of protein localization / protein tetramerization / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / cerebral cortex development / receptor internalization / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / terminal bouton / synaptic vesicle / long-term synaptic potentiation / amyloid-beta binding / synaptic vesicle membrane / growth cone / presynapse / signaling receptor activity / presynaptic membrane / scaffold protein binding / dendritic spine / chemical synaptic transmission / perikaryon / postsynaptic membrane / neuron projection / postsynaptic density / external side of plasma membrane / axon / neuronal cell body / synapse / dendrite / protein kinase binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / membrane / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Periplasmic binding protein-like II / Receptor, ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Periplasmic binding protein-like II / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Periplasmic binding protein-like I / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-496 / GLUTAMIC ACID / : / Glutamate receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Maclean, J.K.F. / Kazemier, B.
引用ジャーナル: Neuropharmacology / 年: 2013
タイトル: Functional analysis of a novel positive allosteric modulator of AMPA receptors derived from a structure-based drug design strategy.
著者: Harms, J.E. / Benveniste, M. / Maclean, J.K. / Partin, K.M. / Jamieson, C.
履歴
登録2012年5月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月3日Group: Database references
改定 1.22017年8月2日Group: Advisory / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.32017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年9月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,39111
ポリマ－29,1781
非ポリマー1,21310
水7,008389
1
A: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子

A: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,78122
ポリマ－58,3552
非ポリマー2,42620
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)63.866, 88.143, 47.391
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Glutamate receptor 2 / GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / ...GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 2 / GluA2


分子量: 29177.670 Da / 分子数: 1 / 断片: ligand binding domain / 変異: delta 528-652 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gria2, Glur2 / プラスミド: pET23b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami B(DE3) / 参照: UniProt: P19491

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非ポリマー , 6種, 399分子

#2: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#3: 化合物 ChemComp-496 / 2-({[4-(hydroxymethyl)-3-(trifluoromethyl)-1H-pyrazol-1-yl]acetyl}amino)-4,5,6,7-tetrahydro-1-benzothiophene-3-carboxamide


分子量: 402.391 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H17F3N4O3S
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-LI / LITHIUM ION


分子量: 6.941 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Li
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 389 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THE SEQUENCE MATCHES UNIPROT ENTRY P19491 ISOFORM FLIP WITH IDENTIFIER P19491-2. IT IS AN S1-S2 ...THE SEQUENCE MATCHES UNIPROT ENTRY P19491 ISOFORM FLIP WITH IDENTIFIER P19491-2. IT IS AN S1-S2 FUSION PROTEIN IN WHICH G118 AND T119 REPLACE RESIDUES 528-652 OF THE NATIVE PROTEIN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.19 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.1
詳細: 18% PEG 4000, 50mM Lithium Sulphate, 100mM Sodium Cacodylate, pH 4.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.95375 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年3月16日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95375 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→25 Å / Num. all: 53240 / Num. obs: 48434 / % possible obs: 91 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 19.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 1.4→1.45 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.162 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Num. unique all: 3252 / % possible all: 61.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3O28

3o28


解像度: 1.4→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 0.92 / SU ML: 0.038 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.068 / ESU R Free: 0.074 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20938 2495 5.2 %RANDOM
Rwork0.16808 ---
all0.188 48434 --
obs0.17016 45898 90.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.912 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.6 Å20 Å20 Å2
2--1 Å20 Å2
3----0.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2043 0 77 389 2509
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.022328
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021651
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2912.0093144
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.9013.0014079
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1735295
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.22424.19493
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.97215467
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.7311512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1540.2342
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.022506
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02451
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.438 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.213 110 -
Rwork0.189 2143 -
obs-2203 59.13 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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