[日本語] English
万見
- PDB-4ebv: Structure of Focal Adhesion Kinase catalytic domain in complex wi... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ebv
タイトルStructure of Focal Adhesion Kinase catalytic domain in complex with novel allosteric inhibitor
要素Focal adhesion kinase 1
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Kinase Domain / Allosteric inhibitor / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


netrin-activated signaling pathway / regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of endothelial cell migration / regulation of epithelial cell migration / detection of muscle stretch / JUN kinase binding / signal complex assembly / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of macrophage proliferation / DCC mediated attractive signaling ...netrin-activated signaling pathway / regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of endothelial cell migration / regulation of epithelial cell migration / detection of muscle stretch / JUN kinase binding / signal complex assembly / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of macrophage proliferation / DCC mediated attractive signaling / positive regulation of fibroblast migration / Signal regulatory protein family interactions / regulation of GTPase activity / growth hormone receptor signaling pathway / MET activates PTK2 signaling / regulation of focal adhesion assembly / negative regulation of cell-cell adhesion / positive regulation of wound healing / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / regulation of osteoblast differentiation / Apoptotic cleavage of cellular proteins / establishment of cell polarity / positive regulation of macrophage chemotaxis / regulation of cytoskeleton organization / regulation of cell adhesion mediated by integrin / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / vascular endothelial cell response to oscillatory fluid shear stress / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / regulation of protein phosphorylation / negative regulation of anoikis / positive regulation of epithelial cell migration / ephrin receptor signaling pathway / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / positive regulation of protein kinase activity / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / regulation of cell adhesion / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / heart morphogenesis / stress fiber / EPHB-mediated forward signaling / Integrin signaling / protein tyrosine phosphatase activity / NCAM signaling for neurite out-growth / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / SH2 domain binding / axon guidance / molecular function activator activity / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / integrin-mediated signaling pathway / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / FCGR3A-mediated phagocytosis / non-specific protein-tyrosine kinase / cell motility / placenta development / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / epidermal growth factor receptor signaling pathway / integrin binding / cell migration / regulation of cell shape / regulation of cell population proliferation / positive regulation of protein phosphorylation / actin binding / RAF/MAP kinase cascade / cell cortex / protein autophosphorylation / protein tyrosine kinase activity / protein phosphatase binding / angiogenesis / cytoskeleton / Extra-nuclear estrogen signaling / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / ciliary basal body / cilium / positive regulation of cell migration / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of cell population proliferation / centrosome / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / FERM domain signature 2. / FERM central domain ...Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / PH-like domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ubiquitin-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-0O7 / ISOPROPYL ALCOHOL / Focal adhesion kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.67 Å
データ登録者Skene, R.J. / Hosfield, D.J.
引用ジャーナル: Eur.J.Med.Chem. / 年: 2013
タイトル: Discovery and characterization of novel allosteric FAK inhibitors.
著者: Iwatani, M. / Iwata, H. / Okabe, A. / Skene, R.J. / Tomita, N. / Hayashi, Y. / Aramaki, Y. / Hosfield, D.J. / Hori, A. / Baba, A. / Miki, H.
履歴
登録2012年3月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年8月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月2日Group: Database references
改定 1.22013年1月16日Group: Database references
改定 1.32013年3月27日Group: Database references
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Focal adhesion kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5544
ポリマ－35,0941
非ポリマー4603
水4,378243
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.222, 47.954, 83.281
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.45, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-864-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Focal adhesion kinase 1 / FADK 1 / Focal adhesion kinase-related nonkinase / FRNK / Protein phosphatase 1 regulatory subunit ...FADK 1 / Focal adhesion kinase-related nonkinase / FRNK / Protein phosphatase 1 regulatory subunit 71 / PPP1R71 / Protein-tyrosine kinase 2 / p125FAK / pp125FAK


分子量: 35094.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTK2, FAK, FAK1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q05397, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-0O7 / 8-(4-ethylphenyl)-5-methyl-2,5-dihydropyrazolo[4,3-c][2,1]benzothiazine 4,4-dioxide


分子量: 339.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H17N3O2S
#3: 化合物 ChemComp-IPA / ISOPROPYL ALCOHOL / 2-PROPANOL / 2-プロパノ-ル


分子量: 60.095 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O / コメント: alkaloid*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 243 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.97 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% PEG4000, 8% 2-Propanol, 12% Glycerol, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.3 / 波長: 0.99 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年5月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.67→50 Å / Num. all: 53368 / Num. obs: 31536 / % possible obs: 89.1 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.042 / Net I/σ(I): 26
反射 シェル解像度: 1.67→1.71 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.193 / Mean I/σ(I) obs: 5 / % possible all: 51.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1MP8

1mp8


解像度: 1.67→39.31 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 4.301 / SU ML: 0.076 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.124 / ESU R Free: 0.125 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23563 1415 5 %RANDOM
Rwork0.1874 ---
obs0.18974 26668 88.97 %-
all-53368 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.367 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.23 Å20 Å2-0.12 Å2
2--0.24 Å20 Å2
3----0.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.67→39.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2103 0 32 243 2378
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0192204
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1911.9822984
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3335260
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.14923.16398
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.69315399
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.6861519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2329
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0211640
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02431
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2160.2413
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1780.21971
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1790.21046
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0790.21155
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1850.2134
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.120.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2330.242
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2420.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.75221342
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.4342513
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.32832071
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8552945
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6363816
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.671→1.714 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.29 59 -
Rwork0.271 1137 -
obs--51.11 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -10.9339 Å / Origin y: 0.9242 Å / Origin z: -18.4967 Å
111213212223313233
T0.0179 Å20.0192 Å2-0.0008 Å2-0.0374 Å20.006 Å2--0.0087 Å2
L0.2479 °20.2945 °2-0.3123 °2-0.8679 °2-0.1838 °2--0.593 °2
S-0.0159 Å °-0.026 Å °-0.0116 Å °-0.0677 Å °-0.0166 Å °0.0122 Å °0.0432 Å °0.0855 Å °0.0326 Å °

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る