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- PDB-4cwt: Human HSP90 alpha N-terminal domain in complex with an Aminotriaz... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4cwt
タイトルHuman HSP90 alpha N-terminal domain in complex with an Aminotriazoloquinazoline inhibitor
要素HEAT SHOCK PROTEIN HSP 90-ALPHA
キーワードCHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


sperm mitochondrial sheath / sulfonylurea receptor binding / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / Scavenging by Class F Receptors / vRNP Assembly / UTP binding / chaperone-mediated autophagy / sperm plasma membrane ...sperm mitochondrial sheath / sulfonylurea receptor binding / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / Scavenging by Class F Receptors / vRNP Assembly / UTP binding / chaperone-mediated autophagy / sperm plasma membrane / Respiratory syncytial virus genome replication / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / telomerase holoenzyme complex assembly / mitochondrial transport / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / Uptake and function of diphtheria toxin / protein import into mitochondrial matrix / TPR domain binding / dendritic growth cone / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / protein unfolding / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / regulation of protein ubiquitination / positive regulation of cell size / HSF1-dependent transactivation / protein folding chaperone complex / enzyme-substrate adaptor activity / response to unfolded protein / regulation of protein-containing complex assembly / HSF1 activation / Attenuation phase / chaperone-mediated protein complex assembly / neurofibrillary tangle assembly / RHOBTB2 GTPase cycle / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / axonal growth cone / telomere maintenance via telomerase / skeletal muscle contraction / positive regulation of lamellipodium assembly / nitric oxide metabolic process / response to salt stress / positive regulation of defense response to virus by host / DNA polymerase binding / eNOS activation / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / Signaling by ERBB2 / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / cardiac muscle cell apoptotic process / endocytic vesicle lumen / positive regulation of cardiac muscle contraction / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / activation of innate immune response / lysosomal lumen / ESR-mediated signaling / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / positive regulation of interferon-beta production / protein tyrosine kinase binding / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / response to cold / AURKA Activation by TPX2 / nitric-oxide synthase regulator activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / response to cocaine / ATP-dependent protein folding chaperone / brush border membrane / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / positive regulation of protein import into nucleus / cellular response to virus / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Regulation of necroptotic cell death / response to estrogen / VEGFA-VEGFR2 Pathway / extracellular matrix / tau protein binding / Downregulation of ERBB2 signaling / neuron migration / histone deacetylase binding / Chaperone Mediated Autophagy / disordered domain specific binding / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / Aggrephagy
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat Shock Protein 90 / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase ...Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat Shock Protein 90 / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-IK9 / Heat shock protein HSP 90-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / OTHER / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Casale, E. / Amboldi, N. / Brasca, G. / Caronni, D. / Colombo, N. / Dalvit, C. / Felder, E.R. / Fogliatto, G. / Isacchi, A. / Mantegani, S. ...Casale, E. / Amboldi, N. / Brasca, G. / Caronni, D. / Colombo, N. / Dalvit, C. / Felder, E.R. / Fogliatto, G. / Isacchi, A. / Mantegani, S. / Polucci, P. / Riceputi, L. / Sola, F. / Visco, C. / Zuccotto, F. / Casuscelli, F.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem. / 年: 2014
タイトル: Fragment-Based Hit Discovery and Structure-Based Optimization of Aminotriazoloquinazolines as Novel Hsp90 Inhibitors.
著者: Casale, E. / Amboldi, N. / Brasca, M.G. / Caronni, D. / Colombo, N. / Dalvit, C. / Felder, E.R. / Fogliatto, G. / Galvani, A. / Isacchi, A. / Polucci, P. / Riceputi, L. / Sola, F. / Visco, C. ...著者: Casale, E. / Amboldi, N. / Brasca, M.G. / Caronni, D. / Colombo, N. / Dalvit, C. / Felder, E.R. / Fogliatto, G. / Galvani, A. / Isacchi, A. / Polucci, P. / Riceputi, L. / Sola, F. / Visco, C. / Zuccotto, F. / Casuscelli, F.
履歴
登録2014年4月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年7月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年8月6日Group: Database references
改定 1.22017年6月28日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HEAT SHOCK PROTEIN HSP 90-ALPHA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,2072
ポリマ－25,8111
非ポリマー3961
水2,882160
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.287, 91.704, 99.275
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 HEAT SHOCK PROTEIN HSP 90-ALPHA / HEAT SHOCK 86 KDA / HSP 86 / HSP86 / RENAL CARCINOMA ANTIGEN NY-REN-38


分子量: 25810.936 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 9-236 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET15 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P07900
#2: 化合物 ChemComp-IK9 / 2-{[(2Z)-5-(1,3-benzodioxol-5-ylmethyl)-8-fluoro-2-imino-2,3-dihydro[1,2,4]triazolo[1,5-c]quinazolin-10-yl]amino}ethanol


分子量: 396.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H17FN6O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 160 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.5 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年5月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. obs: 24337 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 19.8
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / % possible all: 97

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0117精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: NONE

解像度: 1.9→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 2.803 / SU ML: 0.084 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.135 / ESU R Free: 0.125 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22842 1244 5.1 %RANDOM
Rwork0.2028 ---
obs0.20407 23015 98.66 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.909 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.23 Å20 Å20 Å2
2--0.67 Å20 Å2
3----0.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1644 0 29 160 1833
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.021703
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4061.9852299
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4975208
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.97725.275
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.06515312
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.796157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2259
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021254
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 98 -
Rwork0.272 1505 -
obs--95.82 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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