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- PDB-4cde: Human DPP1 in complex with 4-amino-N-((1S)-1-cyano-2-(4-(4- cyano... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4cde
タイトルHuman DPP1 in complex with 4-amino-N-((1S)-1-cyano-2-(4-(4- cyanophenyl)phenyl)ethyl)tetrahydropyran-4-carboxamide
要素(DIPEPTIDYL PEPTIDASE 1 ...) x 3
キーワードHYDROLASE / DPP1 / INHIBITOR
機能・相同性
機能・相同性情報


dipeptidyl-peptidase I / peptidase activator activity involved in apoptotic process / positive regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / negative regulation of myelination / positive regulation of microglial cell activation / Cargo concentration in the ER / dipeptidyl-peptidase activity / COPII-mediated vesicle transport / chloride ion binding / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle ...dipeptidyl-peptidase I / peptidase activator activity involved in apoptotic process / positive regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / negative regulation of myelination / positive regulation of microglial cell activation / Cargo concentration in the ER / dipeptidyl-peptidase activity / COPII-mediated vesicle transport / chloride ion binding / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / phosphatase binding / cysteine-type peptidase activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / MHC class II antigen presentation / proteolysis involved in protein catabolic process / positive regulation of apoptotic signaling pathway / T cell mediated cytotoxicity / azurophil granule lumen / protein-folding chaperone binding / collagen-containing extracellular matrix / lysosome / immune response / endoplasmic reticulum lumen / cysteine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / serine-type endopeptidase activity / centrosome / Neutrophil degranulation / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Cathepsin C, exclusion domain / Cysteine proteinases. Chain C / Cathepsin C exclusion / Cathepsin C, exclusion domain superfamily / Cathepsin C / Cathepsin C exclusion domain / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. ...Cathepsin C, exclusion domain / Cysteine proteinases. Chain C / Cathepsin C exclusion / Cathepsin C, exclusion domain superfamily / Cathepsin C / Cathepsin C exclusion domain / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Lipocalin / Papain-like cysteine peptidase superfamily / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Alpha-Beta Complex / Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-U6B / Dipeptidyl peptidase 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Debreczeni, J. / Edman, K. / Furber, M. / Tiden, A. / Gardiner, P. / Mete, T. / Ford, R. / Millichip, I. / Stein, L. / Mather, A. ...Debreczeni, J. / Edman, K. / Furber, M. / Tiden, A. / Gardiner, P. / Mete, T. / Ford, R. / Millichip, I. / Stein, L. / Mather, A. / Kinchin, E. / Luckhurst, C. / Cage, P. / Sanghanee, H. / Breed, J. / Wissler, L.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2014
タイトル: Cathepsin C Inhibitors: Property Optimization and Identification of a Clinical Candidate.
著者: Furber, M. / Gardiner, P. / Tiden, A.K. / Mete, A. / Ford, R. / Millichip, I. / Stein, L. / Mather, A. / Kinchin, E. / Luckhurst, C. / Barber, S. / Cage, P. / Sanganee, H. / Austin, R. / ...著者: Furber, M. / Gardiner, P. / Tiden, A.K. / Mete, A. / Ford, R. / Millichip, I. / Stein, L. / Mather, A. / Kinchin, E. / Luckhurst, C. / Barber, S. / Cage, P. / Sanganee, H. / Austin, R. / Chohan, K. / Beri, R. / Thong, B. / Wallace, A. / Oreffo, V. / Hutchinson, R. / Harper, S. / Debreczeni, J. / Breed, J. / Wissler, L. / Edman, K.
履歴
登録2013年10月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年3月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月9日Group: Database references
改定 1.22017年3月29日Group: Other
改定 1.32019年4月24日Group: Data collection / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / struct_conn
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_sheet
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_sheet.number_strands
改定 1.62024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "DA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 1 EXCLUSION DOMAIN CHAIN
B: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 1 HEAVY CHAIN
C: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 1 LIGHT CHAIN
D: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 1 EXCLUSION DOMAIN CHAIN
E: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 1 HEAVY CHAIN
F: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 1 LIGHT CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,13614
ポリマ－79,4276
非ポリマー1,7098
水2,558142
1
D: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 1 EXCLUSION DOMAIN CHAIN
E: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 1 HEAVY CHAIN
F: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 1 LIGHT CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,5687
ポリマ－39,7143
非ポリマー8544
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9220 Å2
ΔGint-66.5 kcal/mol
Surface area14960 Å2
手法PISA
2
A: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 1 EXCLUSION DOMAIN CHAIN
B: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 1 HEAVY CHAIN
C: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 1 LIGHT CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,5687
ポリマ－39,7143
非ポリマー8544
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10070 Å2
ΔGint-55.8 kcal/mol
Surface area15700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.350, 84.350, 224.940
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

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DIPEPTIDYL PEPTIDASE 1 ... , 3種, 6分子 ADBECF

#1: タンパク質 DIPEPTIDYL PEPTIDASE 1 EXCLUSION DOMAIN CHAIN / DIPEPTIDYL PEPTIDASE I EXCLUSION DOMAIN CHAIN / CATHEPSIN C / CATHEPSIN J / DIPEPTIDYL PEPTIDASE I ...DIPEPTIDYL PEPTIDASE I EXCLUSION DOMAIN CHAIN / CATHEPSIN C / CATHEPSIN J / DIPEPTIDYL PEPTIDASE I / DPP-I / DPPI / DIPEPTIDYL TRANSFERASE


分子量: 13500.163 Da / 分子数: 2 / 断片: DPP1 EXCLUSION DOMAIN, RESIDUES 25-143 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P53634, dipeptidyl-peptidase I
#2: タンパク質 DIPEPTIDYL PEPTIDASE 1 HEAVY CHAIN / DIPEPTIDYL PEPTIDASE I HEAVY CHAIN / CATHEPSIN C / CATHEPSIN J / DIPEPTIDYL PEPTIDASE I / DPP-I / ...DIPEPTIDYL PEPTIDASE I HEAVY CHAIN / CATHEPSIN C / CATHEPSIN J / DIPEPTIDYL PEPTIDASE I / DPP-I / DPPI / DIPEPTIDYL TRANSFERASE


分子量: 18630.018 Da / 分子数: 2 / 断片: DPP1 HEAVY CHAIN, RESIDUES 230-394 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P53634, dipeptidyl-peptidase I
#3: タンパク質 DIPEPTIDYL PEPTIDASE 1 LIGHT CHAIN / DIPEPTIDYL PEPTIDASE I LIGHT CHAIN / CATHEPSIN C / CATHEPSIN J / DIPEPTIDYL PEPTIDASE I / DPP-I / ...DIPEPTIDYL PEPTIDASE I LIGHT CHAIN / CATHEPSIN C / CATHEPSIN J / DIPEPTIDYL PEPTIDASE I / DPP-I / DPPI / DIPEPTIDYL TRANSFERASE


分子量: 7583.444 Da / 分子数: 2 / 断片: DPP1 LIGHT CHAIN, RESIDUES 371-439 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P53634, dipeptidyl-peptidase I

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糖 , 1種, 4分子

#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 146分子

#5: 化合物 ChemComp-U6B / 4-AZANYL-N-[(2S)-1-AZANYLIDENE-3-[4-(4-CYANOPHENYL)PHENYL]PROPAN-2-YL]OXANE-4-CARBOXAMIDE


分子量: 376.452 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H24N4O2
#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 142 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY
非ポリマーの詳細N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE (NAG): POSTTRANSLATIONAL MODIFICATION

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.71 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 21% PEG3350, 200MM AMSO4, 100MM NA ACETATE PH 4.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / タイプ: ESRF / 波長: 0.97
検出器検出器: CCD / 日付: 2009年2月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→42.17 Å / Num. obs: 37102 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.88 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 5.8
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / 冗長度: 5.68 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 2.35 / % possible all: 99.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0032精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1K3B

1k3b


解像度: 2.4→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 14.853 / SU ML: 0.176 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.326 / ESU R Free: 0.239 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24174 1851 5 %RANDOM
Rwork0.19359 ---
obs0.19592 35217 99.65 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 67.142 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.91 Å2-0.91 Å20 Å2
2---0.91 Å20 Å2
3---2.94 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5471 0 114 142 5727
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0195803
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025175
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2491.9457886
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.733.00411861
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2395689
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.68123.824272
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.61215866
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.6191522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2809
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.026663
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021465
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0164.3612768
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.0144.362767
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.167.3463453
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.554.7333034
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.461 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.359 122 -
Rwork0.267 2508 -
obs--99.89 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.32950.7982-0.68082.6671-0.51270.88290.0881-0.023-0.555-0.1426-0.2502-0.54120.29030.24860.1620.42650.1513-0.07360.13220.03520.399924.976445.569177.0545
22.29790.14220.1353.2055-0.41930.69230.02870.0661-0.3432-0.23150.10280.70910.2686-0.1419-0.13150.3077-0.115-0.15960.07190.00230.44530.58350.908274.352
31.6551-0.09480.28032.5788-0.29291.89530.0986-0.171-0.33440.22610.06890.79430.238-0.213-0.16750.2501-0.11280.00230.08140.03950.4633-1.964254.073684.2542
44.09851.0151-0.89433.5994-0.67431.85940.05260.8661-0.0722-1.02280.03210.38880.2743-0.3791-0.08470.6890.0465-0.1310.3947-0.06890.060110.890869.098648.1587
52.4085-0.1308-0.17862.5557-0.41880.87290.10650.5354-0.2653-0.6611-0.2398-0.80070.25830.29260.13320.48120.2110.27750.35170.01880.316435.459367.501653.3808
62.3665-0.51020.77894.4616-0.51431.26720.02770.51720.1149-0.619-0.1693-1.00330.02640.42120.14160.34070.0880.30.29610.08560.330938.088877.787554.7702
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 119
2X-RAY DIFFRACTION2B206 - 370
3X-RAY DIFFRACTION3C371 - 439
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 119
5X-RAY DIFFRACTION5E206 - 369
6X-RAY DIFFRACTION6F371 - 439

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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