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- EMDB-45748: Cryo-EM structure of human claudin-4 complex with Clostridium per... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-45748
タイトルCryo-EM structure of human claudin-4 complex with Clostridium perfringens enterotoxin
マップデータ
試料
  • 複合体: Human claudin-4 complex with Clostridium perfringens enterotoxin
    • タンパク質・ペプチド: Claudin-4
    • タンパク質・ペプチド: Heat-labile enterotoxin B chain
キーワードclaudin / enterotoxin / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


paracellular transport / positive regulation of metallopeptidase activity / calcium-independent cell-cell adhesion via plasma membrane cell-adhesion molecules / Tight junction interactions / bicellular tight junction assembly / apicolateral plasma membrane / regulation of cell morphogenesis / tight junction / positive regulation of wound healing / chloride channel activity ...paracellular transport / positive regulation of metallopeptidase activity / calcium-independent cell-cell adhesion via plasma membrane cell-adhesion molecules / Tight junction interactions / bicellular tight junction assembly / apicolateral plasma membrane / regulation of cell morphogenesis / tight junction / positive regulation of wound healing / chloride channel activity / renal absorption / chloride channel complex / lateral plasma membrane / bicellular tight junction / establishment of skin barrier / basal plasma membrane / response to progesterone / female pregnancy / circadian rhythm / transmembrane signaling receptor activity / cell-cell junction / toxin activity / cell adhesion / positive regulation of cell migration / apical plasma membrane / structural molecule activity / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Claudin-4 / Claudin / Claudin, conserved site / Claudin family signature. / Clostridium enterotoxin / Clostridium enterotoxin / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Claudin-4 / Heat-labile enterotoxin B chain
類似検索 - 構成要素
生物種other entries (その他) / Homo sapiens (ヒト) / Clostridium perfringens (ウェルシュ菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å
データ登録者Vecchio AJ
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM138368 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2024
タイトル: Cryo-EM structures of Clostridium perfringens enterotoxin bound to its human receptor, claudin-4.
著者: Sewwandi S Rathnayake / Satchal K Erramilli / Anthony A Kossiakoff / Alex J Vecchio /
要旨: Clostridium perfringens enterotoxin (CpE) causes prevalent and deadly gastrointestinal disorders. CpE binds to receptors called claudins on the apical surfaces of small intestinal epithelium. ...Clostridium perfringens enterotoxin (CpE) causes prevalent and deadly gastrointestinal disorders. CpE binds to receptors called claudins on the apical surfaces of small intestinal epithelium. Claudins normally regulate paracellular transport but are hijacked from doing so by CpE and are instead led to form claudin/CpE complexes. Claudin/CpE complexes are the building blocks of oligomeric β-barrel pores that penetrate the plasma membrane and induce gut cytotoxicity. Here, we present the structures of CpE in complex with its native claudin receptor in humans, claudin-4, using cryogenic electron microscopy. The structures reveal the architecture of the claudin/CpE complex, the residues used in binding, the orientation of CpE relative to the membrane, and CpE-induced changes to claudin-4. Further, structures and modeling allude to the biophysical procession from claudin/CpE complexes to cytotoxic β-barrel pores during pathogenesis. In full, this work proposes a model of claudin/CpE assembly and provides strategies to obstruct its formation to treat CpE diseases.
履歴
登録2024年7月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年7月24日-
マップ公開2024年7月24日-
更新2024年10月30日-
現状2024年10月30日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_45748.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_45748.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 61 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.29 Å/pix.
x 252 pix.
= 326.088 Å		1.29 Å/pix.
x 252 pix.
= 326.088 Å		1.29 Å/pix.
x 252 pix.
= 326.088 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.294 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.04
最小 - 最大-0.19084787 - 0.49007356
平均 (標準偏差)0.0009384884 (±0.009878351)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ252252252
Spacing252252252
セルA=B=C: 326.088 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_45748_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_45748_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human claudin-4 complex with Clostridium perfringens enterotoxin

全体名称: Human claudin-4 complex with Clostridium perfringens enterotoxin
要素
  • 複合体: Human claudin-4 complex with Clostridium perfringens enterotoxin
    • タンパク質・ペプチド: Claudin-4
    • タンパク質・ペプチド: Heat-labile enterotoxin B chain

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超分子 #1: Human claudin-4 complex with Clostridium perfringens enterotoxin

超分子名称: Human claudin-4 complex with Clostridium perfringens enterotoxin
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: 2-protein complex
由来(天然)生物種: other entries (その他)
分子量理論値: 55 KDa

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分子 #1: Claudin-4

分子名称: Claudin-4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 22.234332 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: GSMASMGLQV MGIALAVLGW LAVMLCCALP MWRVTAFIGS NIVTSQTIWE GLWMNCVVQS TGQMQCKVYD SLLALPQDLQ AARALVIIS IIVAALGVLL SVVGGKCTNC LEDESAKAKT MIVAGVVFLL AGLMVIVPVS WTAHNIIQDF YNPLVASGQK R EMGASLYV ...文字列:
GSMASMGLQV MGIALAVLGW LAVMLCCALP MWRVTAFIGS NIVTSQTIWE GLWMNCVVQS TGQMQCKVYD SLLALPQDLQ AARALVIIS IIVAALGVLL SVVGGKCTNC LEDESAKAKT MIVAGVVFLL AGLMVIVPVS WTAHNIIQDF YNPLVASGQK R EMGASLYV GWAASGLLLL GGGLLCCNCP PRTDKPYSAK YSAARSAAAS NYV

UniProtKB: Claudin-4

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分子 #2: Heat-labile enterotoxin B chain

分子名称: Heat-labile enterotoxin B chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Clostridium perfringens (ウェルシュ菌)
分子量理論値: 33.000582 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: TPINITNSNS NLSDGLYVID KGDGWILGEP SVVSSQILNP NETGTFSQSL TKSKEVSINV NFSVGFTSEF IQASVEYGFG ITIGEQNTI ERSVSTTAGP NEYVYYKVYA TYRKYQAIRI SHGNISDDGS IYKLTGIWLS KTSADSLGNI DQGSLIETGE R CVLTVPST ...文字列:
TPINITNSNS NLSDGLYVID KGDGWILGEP SVVSSQILNP NETGTFSQSL TKSKEVSINV NFSVGFTSEF IQASVEYGFG ITIGEQNTI ERSVSTTAGP NEYVYYKVYA TYRKYQAIRI SHGNISDDGS IYKLTGIWLS KTSADSLGNI DQGSLIETGE R CVLTVPST DIEKEILDLA AATERLNLTD ALNSNPAGNL YDWRSSNSYP WTQKLNLHLT ITATGQKYRI LASKIVDFNI YS NNFNNLV KLEQSLGDGV KDHYVDISLD AGQYVLVMKA NSSYSGNYPY SILFQKFGLV PR

UniProtKB: Heat-labile enterotoxin B chain

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度8.0 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度名称式
20.0 mMHepes pH 7.4
100.0 mMNaClNaCl
0.003 %LMNG

詳細: 20 mM Hepes pH 7.4, 100 mM NaCl, and 0.003% LMNG
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
詳細: glow-discharged for 60 seconds at 15 mA using a Pelco easiGlow (Ted Pella Inc) instrument.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: LEICA EM GP

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum
ソフトウェア名称: SerialEM
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 7100 / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 129000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2504188
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7kp4

最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4) / 使用した粒子像数: 44683
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

7kp4

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

8u5f

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
ソフトウェア名称: UCSF Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-9cmh:
Cryo-EM structure of human claudin-4 complex with Clostridium perfringens enterotoxin

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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