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- EMDB-44647: HCMV AD169 pp150 R40E, R251E, K255E A-capsid vertex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-44647
タイトルHCMV AD169 pp150 R40E, R251E, K255E A-capsid vertex
マップデータ
試料
  • ウイルス: Human herpesvirus 5 strain AD169 (ヘルペスウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Major Capsid protein
    • タンパク質・ペプチド: Small capsomere-interacting protein
    • タンパク質・ペプチド: triplex protein 1
    • タンパク質・ペプチド: triplex protein 2
キーワードA-capsid / HCMV / capsid / DNA-free / VIRUS
機能・相同性
機能・相同性情報


T=16 icosahedral viral capsid / viral capsid assembly / viral process / viral capsid / host cell nucleus / structural molecule activity / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Small capsid protein, Herpesviridae / Small capsid protein of Herpesviridae / Herpesvirus capsid shell protein 1 / Herpesvirus capsid shell protein VP19C / Herpesvirus capsid protein 2 / Herpesvirus VP23 like capsid protein / Herpesvirus major capsid protein / Herpesvirus major capsid protein, upper domain superfamily / Herpes virus major capsid protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Small capsomere-interacting protein / Triplex capsid protein 2 / Major capsid protein / Triplex capsid protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 5 strain AD169 (ヘルペスウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Zhou H / Stevens A
資金援助 米国, 6件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)DE028583 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI007323 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DMR-1548924 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DBI-1338135 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM116792 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)RR23057 米国
引用ジャーナル: Virology / 年: 2024
タイトル: Structure-guided mutagenesis targeting interactions between pp150 tegument protein and small capsid protein identify five lethal and two live-attenuated HCMV mutants.
著者: Alexander Stevens / Ruth Cruz-Cosme / Najealicka Armstrong / Qiyi Tang / Z Hong Zhou /
要旨: Human cytomegalovirus (HCMV) replication relies on a nucleocapsid coat of the 150 kDa, subfamily-specific tegument phosphoprotein (pp150) to regulate cytoplasmic virion maturation. While recent ...Human cytomegalovirus (HCMV) replication relies on a nucleocapsid coat of the 150 kDa, subfamily-specific tegument phosphoprotein (pp150) to regulate cytoplasmic virion maturation. While recent structural studies revealed pp150-capsid interactions, the role of specific amino-acids involved in these interactions have not been established experimentally. In this study, pp150 and the small capsid protein (SCP), one of pp150's binding partners found atop the major capsid protein (MCP), were subjected to mutational and structural analyses. Mutations to clusters of polar or hydrophobic residues along the pp150-SCP interface abolished viral replication, with no replication detected in mutant virus-infected cells. Notably, a single amino acid mutation (pp150 K255E) at the pp150-MCP interface significantly attenuated viral replication, unlike in pp150-deletion mutants where capsids degraded outside host nuclei. These functionally significant mutations targeting pp150-capsid interactions, particularly the pp150 K255E replication-attenuated mutant, can be explored to overcome the historical challenges of developing effective antivirals and vaccines against HCMV infection.
履歴
登録2024年4月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年6月12日-
マップ公開2024年6月12日-
更新2024年6月12日-
現状2024年6月12日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_44647.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_44647.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 325 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 440 pix.
= 467.72 Å		1.06 Å/pix.
x 440 pix.
= 467.72 Å		1.06 Å/pix.
x 440 pix.
= 467.72 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.063 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.183
最小 - 最大-0.20726365 - 0.40836513
平均 (標準偏差)0.0037439398 (±0.032536447)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ440440440
Spacing440440440
セルA=B=C: 467.71997 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_44647_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half a

ファイルemd_44647_half_map_1.map
注釈half a
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half b

ファイルemd_44647_half_map_2.map
注釈half b
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human herpesvirus 5 strain AD169

全体名称: Human herpesvirus 5 strain AD169 (ヘルペスウイルス)
要素
  • ウイルス: Human herpesvirus 5 strain AD169 (ヘルペスウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Major Capsid protein
    • タンパク質・ペプチド: Small capsomere-interacting protein
    • タンパク質・ペプチド: triplex protein 1
    • タンパク質・ペプチド: triplex protein 2

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超分子 #1: Human herpesvirus 5 strain AD169

超分子名称: Human herpesvirus 5 strain AD169 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Cultured in ARPE-19 cells. / NCBI-ID: 10360 / 生物種: Human herpesvirus 5 strain AD169 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 216 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: capsid / 直径: 1320.0 Å / T番号(三角分割数): 16

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分子 #1: Major Capsid protein

分子名称: Major Capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human herpesvirus 5 strain AD169 (ヘルペスウイルス)
配列文字列: MENWSALELL PKVGIPTDFL THVKTSAGEE MFEALRIYYG DDPERYNIHF EAIFGTFCNR LEWVYFLTSG LAAAAHAIKF HDLNKLTTGK MLFHVQVPRV ASGAGLPTSR QTTIMVTKYS EKSPITIPFE LSAACLTYLR ETFEGTILDK ILNVEAMHTV LRALKNTADA ...文字列:
MENWSALELL PKVGIPTDFL THVKTSAGEE MFEALRIYYG DDPERYNIHF EAIFGTFCNR LEWVYFLTSG LAAAAHAIKF HDLNKLTTGK MLFHVQVPRV ASGAGLPTSR QTTIMVTKYS EKSPITIPFE LSAACLTYLR ETFEGTILDK ILNVEAMHTV LRALKNTADA MERGLIHSFL QTLLRKAPPY FVVQTLVENA TLARQALNRI QRSNILQSFK AKMLATLFLL NRTRDRDYVL KFLTRLAEAA TDSILDNPTT YTTSSGAKIS GVMVSTANVM QIIMSLLSSH ITKETVSAPA TYGNFVLSPE NAVTAISYHS ILADFNSYKA HLTSGQPHLP NDSLSQAGAH SLTPLSMDVI RLGEKTVIME NLRRVYKNTD TKDPLERNVD LTFFFPVGLY LPEDRGYTTV ESKVKLNDTV RNALPTTAYL LNRDRAVQKI DFVDALKTLC HPVLHEPAPC LQTFTERGPP SEPAMQRLLE CRFQQEPMGG AARRIPHFYR VRREVPRTVN EMKQDFVVTD FYKVGNITLY TELHPFFDFT HCQENSETVA LCTPRIVIGN LPDGLAPGPF HELRTWEIME HMRLRPPPDY EETLRLFKTT VTSPNYPELC YLVDVLVHGN VDAFLLIRTF VARCIVNMFH TRQLLVFAHS YALVTLIAEH LADGALPPQL LFHYRNLVAV LRLVTRISAL PGLNNGQLAE EPLSAYVNAL HDHRLWPPFV THLPRNMEGV QVVADRQPLN PANIEARHHG VSDVPRLGAM DADEPLFVDD YRATDDEWTL QKVFYLCLMP AMTNNRACGL GLNLKTLLVD LFYRPAFLLM PAATAVSTSG TTSKESTSGV TPEDSIAAQR QAVGEMLTEL VEDVATDAHT PLLQACRELF LAVQFVGEHV KVLEVRAPLD HAQRQGLPDF ISRQHVLYNG CCVVTAPKTL IEYSLPVPFH RFYSNPTICA ALSDDIKRYV TEFPHYHRHD GGFPLPTAFA HEYHNWLRSP FSRYSATCPN VLHSVMTLAA MLYKISPVSL VLQTKAHIHP GFALTAVRTD TFEVDMLLYS GKSCTSVIIN NPIVTKEERD ISTTYHVTQN INTVDMGLGY TSNTCVAYVN RVRTDMGVRV QDLFRVFPMN VYRHDEVDRW IRHAAGVERP QLLDTETISM LTFGSMSERN AAATVHGQKA ACELILTPVT MDVNYFKIPN NPRGRASCML AVDPYDTEAA TKAIYDHREA DAQTFAATHN PWASQAGCLS DVLYNTRHRE RLGYNSKFYS PCAQYFNTEE IIAANKTLFK TIDEYLLRAK DCIRGDTDTQ YVCVEGTEQL IENPCRLTQE ALPILSTTTL ALMETKLKGG AGAFATSETH FGNYVVGEII PLQQSMLFNS

UniProtKB: Major capsid protein

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分子 #2: Small capsomere-interacting protein

分子名称: Small capsomere-interacting protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human herpesvirus 5 strain AD169 (ヘルペスウイルス)
配列文字列:
MSNTAPGPTV ANKRDEKHRH VVNVVLELPT EISEATHPVL ATMLSKYTRM SSLFNDKCAF KLDLLRMVAV SRTRR

UniProtKB: Small capsomere-interacting protein

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分子 #3: triplex protein 1

分子名称: triplex protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human herpesvirus 5 strain AD169 (ヘルペスウイルス)
配列文字列: MDARAVAKRP RDPADEDNEL VTALKAKREV NTISVRYLYH ADHQALTARF FVPEGLVEFE AQPGALLIRM ETGCDSPRHL YISLYLLGIR ASNVSASTRC LLESVYTASA ARAALQWLDL GPHLLHRRLE TLGCVKTVSL GITSLLTCVM RGYLYNTLKT EVFALMIPKD ...文字列:
MDARAVAKRP RDPADEDNEL VTALKAKREV NTISVRYLYH ADHQALTARF FVPEGLVEFE AQPGALLIRM ETGCDSPRHL YISLYLLGIR ASNVSASTRC LLESVYTASA ARAALQWLDL GPHLLHRRLE TLGCVKTVSL GITSLLTCVM RGYLYNTLKT EVFALMIPKD MYLTWEETRG RLQYVYLIIV YDYDGPETRP GIYVLTSSIA HWQTLVDVAR GKFARERCSF VNRRITRPRQ IPLCTGVIQK LGWCLADDIH TSFLVHKELK LSVVRLDNFS VELGDFREFV

UniProtKB: Triplex capsid protein 1

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分子 #4: triplex protein 2

分子名称: triplex protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human herpesvirus 5 strain AD169 (ヘルペスウイルス)
配列文字列: MAAMEANIFC TFDHKLSIAD VGKLTKLVAA VVPIPQRLHL IKHYQLGLHQ FVDHTRGYVR LRGLLRNMTL TLMRRVEGNQ ILLHVPTHGL LYTVLNTGPV TWEKGDALCV LPPLFHGPLA RENLLTLGQW ELVLPWIVPM PLALEINQRL LIMGLFSLDR SYEEVKAAVQ ...文字列:
MAAMEANIFC TFDHKLSIAD VGKLTKLVAA VVPIPQRLHL IKHYQLGLHQ FVDHTRGYVR LRGLLRNMTL TLMRRVEGNQ ILLHVPTHGL LYTVLNTGPV TWEKGDALCV LPPLFHGPLA RENLLTLGQW ELVLPWIVPM PLALEINQRL LIMGLFSLDR SYEEVKAAVQ QLQTITFRDA TFTIPDPVID QHLLIDMKTA CLSMSMVANL ASELTMTYVR KLALEDSSML LVKCQELLMR LDRERSVGEP RTPARPQHVS PDDEIARLSA LFVMLRQLDD LIREQVVFTV CDVSPDNKSA TCIFKG

UniProtKB: Triplex capsid protein 2

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
387.0 mMNaClsodium chloride
2.7 mMKClPotassium Chloride
10.0 mMNa2HPO4sodium phosphate dibasic
1.8 mMKH2PO4Potassium phosphate mono basic
1.0 mMC10H16N2O8Ethylenediaminetetraacetic acid
グリッドモデル: UltrAuFoil R2/2 / 材質: GOLD / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec.
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 281 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細HCMV A-capsids pp150 R240E, R251E, K255E mutant transfected and cultured in ARPE-19 cells

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 45.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系最大 デフォーカス（補正後）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 1.2 µm / 倍率（補正後）: 81000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 14354
詳細: 1,215 whole capsid particles selected preceding symmetry expansion and relaxation to identify positions of sub particles at each 5-fold symmetrical vertex
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Gaussian ball used as whole capsid initial model
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C5 (5回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4) / 使用した粒子像数: 14354
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4) / 詳細: sub-particles refined using Cryosparc
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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