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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-43147 | |||||||||||||||
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タイトル | SaPI1 portal-capsid interface in mature capsids with DNA | |||||||||||||||
マップデータ | ||||||||||||||||
試料 |
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キーワード | capsid / phage / sapi / portal / STRUCTURAL PROTEIN | |||||||||||||||
生物種 | Dubowvirus dv80alpha (ウイルス) | |||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | |||||||||||||||
データ登録者 | Kizziah JL / Mukherjee A / Dokland T | |||||||||||||||
資金援助 | 米国, 4件
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引用 | ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2024 タイトル: Structure of the Portal Complex from Staphylococcus aureus Pathogenicity Island 1 Transducing Particles In Situ and In Isolation. 著者: Amarshi Mukherjee / James L Kizziah / N'Toia C Hawkins / Mohamed O Nasef / Laura K Parker / Terje Dokland / 要旨: Staphylococcus aureus is an important human pathogen, and the prevalence of antibiotic resistance is a major public health concern. The evolution of pathogenicity and resistance in S. aureus often ...Staphylococcus aureus is an important human pathogen, and the prevalence of antibiotic resistance is a major public health concern. The evolution of pathogenicity and resistance in S. aureus often involves acquisition of mobile genetic elements (MGEs). Bacteriophages play an especially important role, since transduction represents the main mechanism for horizontal gene transfer. S. aureus pathogenicity islands (SaPIs), including SaPI1, are MGEs that carry genes encoding virulence factors, and are mobilized at high frequency through interactions with specific "helper" bacteriophages, such as 80α, leading to packaging of the SaPI genomes into virions made from structural proteins supplied by the helper. Among these structural proteins is the portal protein, which forms a ring-like portal at a fivefold vertex of the capsid, through which the DNA is packaged during virion assembly and ejected upon infection of the host. We have used high-resolution cryo-electron microscopy to determine structures of the S. aureus bacteriophage 80α portal itself, produced by overexpression, and in situ in the empty and full SaPI1 virions, and show how the portal interacts with the capsid. These structures provide a basis for understanding portal and capsid assembly and the conformational changes that occur upon DNA packaging and ejection. | |||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_43147.map.gz | 49.4 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-43147-v30.xml emd-43147.xml | 21 KB 21 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_43147_fsc.xml | 7.9 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_43147.png | 156.4 KB | ||
マスクデータ | emd_43147_msk_1.map | 52.7 MB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-43147.cif.gz | 6 KB | ||
その他 | emd_43147_additional_1.map.gz emd_43147_additional_2.map.gz emd_43147_half_map_1.map.gz emd_43147_half_map_2.map.gz | 45.9 MB 44.8 MB 48.2 MB 48.2 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-43147 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-43147 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_43147_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_43147_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | emd_43147_validation.xml.gz | 16 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_43147_validation.cif.gz | 20.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-43147 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-43147 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_43147.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.33 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_43147_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: C12 symmetry averaged map resampled to main map...
ファイル | emd_43147_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | C12 symmetry averaged map resampled to main map used to constrain portal protein models in ISOLDE | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: C5 symmetry averaged map resampled to main map...
ファイル | emd_43147_additional_2.map | ||||||||||||
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注釈 | C5 symmetry averaged map resampled to main map used to constrain capsid protein models in ISOLDE | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_43147_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_43147_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Dubowvirus dv80alpha
全体 | 名称: Dubowvirus dv80alpha (ウイルス) |
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要素 |
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-超分子 #1: Dubowvirus dv80alpha
超分子 | 名称: Dubowvirus dv80alpha / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 53369 / 生物種: Dubowvirus dv80alpha / ウイルスタイプ: SATELLITE / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No |
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-分子 #1: Major capsid protein
分子 | 名称: Major capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 15 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Dubowvirus dv80alpha (ウイルス) |
分子量 | 理論値: 36.846883 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MEQTQKLKLN LQHFASNNVK PQVFNPDNVM MHEKKDGTLM NEFTTPILQE VMENSKIMQL GKYEPMEGTE KKFTFWADKP GAYWVGEGQ KIETSKATWV NATMRAFKLG VILPVTKEFL NYTYSQFFEE MKPMIAEAFY KKFDEAGILN QGNNPFGKSI A QSIEKTNK ...文字列: MEQTQKLKLN LQHFASNNVK PQVFNPDNVM MHEKKDGTLM NEFTTPILQE VMENSKIMQL GKYEPMEGTE KKFTFWADKP GAYWVGEGQ KIETSKATWV NATMRAFKLG VILPVTKEFL NYTYSQFFEE MKPMIAEAFY KKFDEAGILN QGNNPFGKSI A QSIEKTNK VIKGDFTQDN IIDLEALLED DELEANAFIS KTQNRSLLRK IVDPETKERI YDRNSDSLDG LPVVNLKSSN LK RGELITG DFDKLIYGIP QLIEYKIDET AQLSTVKNED GTPVNLFEQD MVALRATMHV ALHIADDKAF AKLVPADKRT DSV PGEV |
-分子 #2: Portal protein
分子 | 名称: Portal protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Dubowvirus dv80alpha (ウイルス) |
分子量 | 理論値: 59.55182 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MLKVNEFETD TDLRGNINYL FNDEANVVYT YDGTESDLLQ NVNEVSKYIE HHMDYQRPRL KVLSDYYEGK TKNLVELTRR KEEYMADNR VAHDYASYIS DFINGYFLGN PIQYQDDDKD VLEAIEAFND LNDVESHNRS LGLDLSIYGK AYELMIRNQD D ETRLYKSD ...文字列: MLKVNEFETD TDLRGNINYL FNDEANVVYT YDGTESDLLQ NVNEVSKYIE HHMDYQRPRL KVLSDYYEGK TKNLVELTRR KEEYMADNR VAHDYASYIS DFINGYFLGN PIQYQDDDKD VLEAIEAFND LNDVESHNRS LGLDLSIYGK AYELMIRNQD D ETRLYKSD AMSTFIIYDN TVERNSIAGV RYLRTKPIDK TDEDEVFTVD LFTSHGVYRY LTNRTNGLKL TPRENSFESH SF ERMPITE FSNNERRKGD YEKVITLIDL YDNAESDTAN YMSDLNDAML LIKGNLNLDP VEVRKQKEAN VLFLEPTVYV DAE GRETEG SVDGGYIYKQ YDVQGTEAYK DRLNSDIHMF TNTPNMKDDN FSGTQSGEAM KYKLFGLEQR TKTKEGLFTK GLRR RAKLL ETILKNTRSI DANKDFNTVR YVYNRNLPKS LIEELKAYID SGGKISQTTL MSLFSFFQDP ELEVKKIEED EKESI KKAQ KGIYKDPRDI NDDEQDDDTK DTVDKKE |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 35.26 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm 最小 デフォーカス(公称値): 0.7000000000000001 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |