[日本語] English
万見
- EMDB-43033: Structure of 80alpha portal protein expressed in E. coli -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-43033
タイトルStructure of 80alpha portal protein expressed in E. coli
マップデータ
試料
  • 複合体: Tridecameric complex of 80alpha portal protein
    • タンパク質・ペプチド: Portal protein
キーワードcomplex / phage / sapi / portal / STRUCTURAL PROTEIN
生物種Staphylococcus phage 80alpha (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Kizziah JL / Mukherjee A / Dokland T
資金援助 米国, 4件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/Office of the DirectorOD024978 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA013148 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM116789 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI083255 米国
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Structure of the Portal Complex from Staphylococcus aureus Pathogenicity Island 1 Transducing Particles In Situ and In Isolation.
著者: Amarshi Mukherjee / James L Kizziah / N'Toia C Hawkins / Mohamed O Nasef / Laura K Parker / Terje Dokland /
要旨: Staphylococcus aureus is an important human pathogen, and the prevalence of antibiotic resistance is a major public health concern. The evolution of pathogenicity and resistance in S. aureus often ...Staphylococcus aureus is an important human pathogen, and the prevalence of antibiotic resistance is a major public health concern. The evolution of pathogenicity and resistance in S. aureus often involves acquisition of mobile genetic elements (MGEs). Bacteriophages play an especially important role, since transduction represents the main mechanism for horizontal gene transfer. S. aureus pathogenicity islands (SaPIs), including SaPI1, are MGEs that carry genes encoding virulence factors, and are mobilized at high frequency through interactions with specific "helper" bacteriophages, such as 80α, leading to packaging of the SaPI genomes into virions made from structural proteins supplied by the helper. Among these structural proteins is the portal protein, which forms a ring-like portal at a fivefold vertex of the capsid, through which the DNA is packaged during virion assembly and ejected upon infection of the host. We have used high-resolution cryo-electron microscopy to determine structures of the S. aureus bacteriophage 80α portal itself, produced by overexpression, and in situ in the empty and full SaPI1 virions, and show how the portal interacts with the capsid. These structures provide a basis for understanding portal and capsid assembly and the conformational changes that occur upon DNA packaging and ejection.
履歴
登録2023年12月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年1月10日-
マップ公開2024年1月10日-
更新2024年1月17日-
現状2024年1月17日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_43033.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_43033.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 384 pix.
= 414.72 Å		1.08 Å/pix.
x 384 pix.
= 414.72 Å		1.08 Å/pix.
x 384 pix.
= 414.72 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0469
最小 - 最大-0.16193543 - 0.26843417
平均 (標準偏差)0.00009539638 (±0.0066998634)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 414.72003 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_43033_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_43033_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_43033_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Tridecameric complex of 80alpha portal protein

全体名称: Tridecameric complex of 80alpha portal protein
要素
  • 複合体: Tridecameric complex of 80alpha portal protein
    • タンパク質・ペプチド: Portal protein

-
超分子 #1: Tridecameric complex of 80alpha portal protein

超分子名称: Tridecameric complex of 80alpha portal protein / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Staphylococcus phage 80alpha (ファージ)
分子量理論値: 773 KDa

-
分子 #1: Portal protein

分子名称: Portal protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Staphylococcus phage 80alpha (ファージ)
分子量理論値: 59.55182 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MLKVNEFETD TDLRGNINYL FNDEANVVYT YDGTESDLLQ NVNEVSKYIE HHMDYQRPRL KVLSDYYEGK TKNLVELTRR KEEYMADNR VAHDYASYIS DFINGYFLGN PIQYQDDDKD VLEAIEAFND LNDVESHNRS LGLDLSIYGK AYELMIRNQD D ETRLYKSD ...文字列:
MLKVNEFETD TDLRGNINYL FNDEANVVYT YDGTESDLLQ NVNEVSKYIE HHMDYQRPRL KVLSDYYEGK TKNLVELTRR KEEYMADNR VAHDYASYIS DFINGYFLGN PIQYQDDDKD VLEAIEAFND LNDVESHNRS LGLDLSIYGK AYELMIRNQD D ETRLYKSD AMSTFIIYDN TVERNSIAGV RYLRTKPIDK TDEDEVFTVD LFTSHGVYRY LTNRTNGLKL TPRENSFESH SF ERMPITE FSNNERRKGD YEKVITLIDL YDNAESDTAN YMSDLNDAML LIKGNLNLDP VEVRKQKEAN VLFLEPTVYV DAE GRETEG SVDGGYIYKQ YDVQGTEAYK DRLNSDIHMF TNTPNMKDDN FSGTQSGEAM KYKLFGLEQR TKTKEGLFTK GLRR RAKLL ETILKNTRSI DANKDFNTVR YVYNRNLPKS LIEELKAYID SGGKISQTTL MSLFSFFQDP ELEVKKIEED EKESI KKAQ KGIYKDPRDI NDDEQDDDTK DTVDKKE

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.97 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 96308
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る