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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-42629 | |||||||||
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タイトル | Structure of the insect gustatory receptor Gr9 from Bombyx mori in complex with D-fructose | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | Gustatory receptor / Ion channel / Sugar-binding / Fructose / MEMBRANE PROTEIN / TRANSPORT PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 male courtship behavior / chemosensory behavior / sensory perception of taste / axon / neuronal cell body / dendrite / signal transduction / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Bombyx mori (カイコ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Gomes JV / Butterwick JA | |||||||||
資金援助 | 1件
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引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2024 タイトル: The molecular basis of sugar detection by an insect taste receptor. 著者: João Victor Gomes / Shivinder Singh-Bhagania / Matthew Cenci / Carlos Chacon Cordon / Manjodh Singh / Joel A Butterwick / 要旨: Animals crave sugars because of their energy potential and the pleasurable sensation of tasting sweetness. Yet all sugars are not metabolically equivalent, requiring mechanisms to detect and ...Animals crave sugars because of their energy potential and the pleasurable sensation of tasting sweetness. Yet all sugars are not metabolically equivalent, requiring mechanisms to detect and differentiate between chemically similar sweet substances. Insects use a family of ionotropic gustatory receptors to discriminate sugars, each of which is selectively activated by specific sweet molecules. Here, to gain insight into the molecular basis of sugar selectivity, we determined structures of Gr9, a gustatory receptor from the silkworm Bombyx mori (BmGr9), in the absence and presence of its sole activating ligand, D-fructose. These structures, along with structure-guided mutagenesis and functional assays, illustrate how D-fructose is enveloped by a ligand-binding pocket that precisely matches the overall shape and pattern of chemical groups in D-fructose. However, our computational docking and experimental binding assays revealed that other sugars also bind BmGr9, yet they are unable to activate the receptor. We determined the structure of BmGr9 in complex with one such non-activating sugar, L-sorbose. Although both sugars bind a similar position, only D-fructose is capable of engaging a bridge of two conserved aromatic residues that connects the pocket to the pore helix, inducing a conformational change that allows the ion-conducting pore to open. Thus, chemical specificity does not depend solely on the selectivity of the ligand-binding pocket, but it is an emergent property arising from a combination of receptor-ligand interactions and allosteric coupling. Our results support a model whereby coarse receptor tuning is derived from the size and chemical characteristics of the pocket, whereas fine-tuning of receptor activation is achieved through the selective engagement of an allosteric pathway that regulates ion conduction. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_42629.map.gz | 203.8 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-42629-v30.xml emd-42629.xml | 14.5 KB 14.5 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_42629_fsc.xml | 12.6 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_42629.png | 169.3 KB | ||
Filedesc metadata | emd-42629.cif.gz | 5.5 KB | ||
その他 | emd_42629_half_map_1.map.gz emd_42629_half_map_2.map.gz | 200.2 MB 200.2 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-42629 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-42629 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_42629_validation.pdf.gz | 816.3 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_42629_full_validation.pdf.gz | 815.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_42629_validation.xml.gz | 21.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_42629_validation.cif.gz | 27.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-42629 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-42629 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_42629.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.068 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_42629_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_42629_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Homotetramer of Gr9 bound to D-fructose
全体 | 名称: Homotetramer of Gr9 bound to D-fructose |
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要素 |
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-超分子 #1: Homotetramer of Gr9 bound to D-fructose
超分子 | 名称: Homotetramer of Gr9 bound to D-fructose / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Bombyx mori (カイコ) |
-分子 #1: Gustatory receptor
分子 | 名称: Gustatory receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Bombyx mori (カイコ) |
分子量 | 理論値: 50.67707 KDa |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
配列 | 文字列: GPGRAPPSPD LRADEPKTPC LVGGAHAFIL KISSFCGLAP LRFEPRSQEY AVTISKGKCF YSYILVTFLV ICTIYGLVAE IGVGVEKSV RMSSRMSQVV SACDILVVAV TAGVGVYGAP ARMRTMLSYM ENIVAVDREL GRHHSAATER KLCALLLLIL L SFTILLVD ...文字列: GPGRAPPSPD LRADEPKTPC LVGGAHAFIL KISSFCGLAP LRFEPRSQEY AVTISKGKCF YSYILVTFLV ICTIYGLVAE IGVGVEKSV RMSSRMSQVV SACDILVVAV TAGVGVYGAP ARMRTMLSYM ENIVAVDREL GRHHSAATER KLCALLLLIL L SFTILLVD DFCFYAMQAG KTGRQWEIVT NYAGFYFLWY IVMVLELQFA FTALSLRARL KLFNEALNVT ASQVCKPVKK PK NSQLSVY ATSVRPVSCK RENVIVETIR VRDKDDAFVM MKTADGVPCL QVPPCEAVGR LSRMRCTLCE VTRHIADGYG LPL VIILMS TLLHLIVTPY FLIMEIIVST HRLHFLVLQF LWCTTHLIRM LVVVEPCHYT IREGKRTEDI LCRLMTLAPH GGVL SSRLE VLSRLLMLQN ISYSPLGMCT LDRPLMVTVL GAVTTYLVIL IQFQRYDS UniProtKB: Gustatory receptor |
-分子 #2: beta-D-fructopyranose
分子 | 名称: beta-D-fructopyranose / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 4 / 式: BDF |
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分子量 | 理論値: 180.156 Da |
Chemical component information | ChemComp-BDF: |
-分子 #3: beta-D-fructofuranose
分子 | 名称: beta-D-fructofuranose / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: FRU |
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分子量 | 理論値: 180.156 Da |
Chemical component information | ChemComp-FRU: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 30.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |