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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-42071 | |||||||||||||||
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タイトル | human ATE1 in complex with Arg-tRNA and a peptide substrate | |||||||||||||||
マップデータ | ||||||||||||||||
試料 |
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キーワード | arginylation / ATE1 / complex / TRANSFERASE-RNA complex | |||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 protein arginylation / arginyltransferase / arginyl-tRNA--protein transferase activity / proteasomal protein catabolic process / ubiquitin-dependent protein catabolic process / response to oxidative stress / nucleus / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.7 Å | |||||||||||||||
データ登録者 | Huang W / Zhang Y / Taylor DJ | |||||||||||||||
資金援助 | 米国, 4件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024 タイトル: Oligomerization and a distinct tRNA-binding loop are important regulators of human arginyl-transferase function. 著者: Xin Lan / Wei Huang / Su Bin Kim / Dechen Fu / Thilini Abeywansha / Jiemin Lou / Udayakumaran Balamurugan / Yong Tae Kwon / Chang Hoon Ji / Derek J Taylor / Yi Zhang / 要旨: The arginyl-transferase ATE1 is a tRNA-dependent enzyme that covalently attaches an arginine molecule to a protein substrate. Conserved from yeast to humans, ATE1 deficiency in mice correlates with ...The arginyl-transferase ATE1 is a tRNA-dependent enzyme that covalently attaches an arginine molecule to a protein substrate. Conserved from yeast to humans, ATE1 deficiency in mice correlates with defects in cardiovascular development and angiogenesis and results in embryonic lethality, while conditional knockouts exhibit reproductive, developmental, and neurological deficiencies. Despite the recent revelation of the tRNA binding mechanism and the catalytic cycle of yeast ATE1, the structure-function relationship of ATE1 in higher organisms is not well understood. In this study, we present the three-dimensional structure of human ATE1 in an apo-state and in complex with its tRNA cofactor and a peptide substrate. In contrast to its yeast counterpart, human ATE1 forms a symmetric homodimer, which dissociates upon binding of a substrate. Furthermore, human ATE1 includes a unique and extended loop that wraps around tRNA, creating extensive contacts with the T-arm of the tRNA cofactor. Substituting key residues identified in the substrate binding site of ATE1 abolishes enzymatic activity and results in the accumulation of ATE1 substrates in cells. | |||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_42071.map.gz | 1.9 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-42071-v30.xml emd-42071.xml | 18.4 KB 18.4 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_42071.png | 97.6 KB | ||
Filedesc metadata | emd-42071.cif.gz | 6.1 KB | ||
その他 | emd_42071_additional_1.map.gz emd_42071_half_map_1.map.gz emd_42071_half_map_2.map.gz | 23.1 MB 3.5 MB 3.5 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-42071 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-42071 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_42071_validation.pdf.gz | 595.3 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_42071_full_validation.pdf.gz | 594.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_42071_validation.xml.gz | 7.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_42071_validation.cif.gz | 8.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-42071 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-42071 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8uauMC 8tzvC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_42071.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ |
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密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Arginyl-tRNA--protein transferase 1/RNA complex
全体 | 名称: Arginyl-tRNA--protein transferase 1/RNA complex |
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要素 |
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-超分子 #1: Arginyl-tRNA--protein transferase 1/RNA complex
超分子 | 名称: Arginyl-tRNA--protein transferase 1/RNA complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: Isoform ATE1-2 of Arginyl-tRNA--protein transferase 1
分子 | 名称: Isoform ATE1-2 of Arginyl-tRNA--protein transferase 1 タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 59.132898 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌) |
配列 | 文字列: GPAFWAGGSP SVVDYFPSED FYRCGYCKNE SGSRSNGMWA HSMTVQDYQD LIDRGWRRSG KYVYKPVMNQ TCCPQYTIRC RPLQFQPSK SHKKVLKKML KFLAKGEVPK GSCEDEPMDS TMDDAVAGDF ALINKLDIQC DLKTLSDDIK ESLESEGKNS K KEEPQELL ...文字列: GPAFWAGGSP SVVDYFPSED FYRCGYCKNE SGSRSNGMWA HSMTVQDYQD LIDRGWRRSG KYVYKPVMNQ TCCPQYTIRC RPLQFQPSK SHKKVLKKML KFLAKGEVPK GSCEDEPMDS TMDDAVAGDF ALINKLDIQC DLKTLSDDIK ESLESEGKNS K KEEPQELL QSQDFVGEKL GSGEPSHSVK VHTVPKPGKG ADLSKPPCRK AKEIRKERKR LKLMQQNPAG ELEGFQAQGH PP SLFPPKA KSNQPKSLED LIFESLPENA SHKLEVRLVP VSFEDPEFKS SFSQSFSLYV KYQVAIHQDP PDECGKTEFT RFL CSSPLE AETPPNGPDC GYGSFHQQYW LDGKIIAVGV IDILPNCVSS VYLYYDPDYS FLSLGVYSAL REIAFTRQLH EKTS QLSYY YMGFYIHSCP KMKYKGQYRP SDLLCPETYV WVPIEQCLPS LENSKYCRFN QDPEAVDEDR STEPDRLQVF HKRAI MPYG VYKKQQKDPS EEAAVLQYAS LVGQKCSERM LLFRN UniProtKB: Arginyl-tRNA--protein transferase 1 |
-分子 #2: substrate
分子 | 名称: substrate / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 1.188244 KDa |
配列 | 文字列: DDIAALVVDN GS |
-分子 #3: RNA (76-MER)
分子 | 名称: RNA (76-MER) / タイプ: rna / ID: 3 / コピー数: 1 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 24.456488 KDa |
配列 | 文字列: GGCUCUGUGG CGCAAUGGAU AGCGCAUUGG ACUUCUAAUU CAAAGGUUGU GGGUUCGAAU CCCACCAGAG UCGCCA |
-分子 #4: ZINC ION
分子 | 名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: ZN |
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分子量 | 理論値: 65.409 Da |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 34.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: NONE |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 219685 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |