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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-42066 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM density map of a double-ring of human RAD52 in the presence of fork DNA | |||||||||
マップデータ | unshrapenned map from cryoSPARC's homogeneous refinement job | |||||||||
試料 |
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キーワード | DNA repiar protein / Recombination | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.32 Å | |||||||||
データ登録者 | Razzaghi M / Schnicker NJ / Spies M | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: To Be Published タイトル: A double-ring of human RAD52 remodels replication forks restricting fork reversal 著者: Honda M / Razzaghi M | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_42066.map.gz | 62.1 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-42066-v30.xml emd-42066.xml | 16.5 KB 16.5 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_42066_fsc.xml | 10.7 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_42066.png | 79.1 KB | ||
Filedesc metadata | emd-42066.cif.gz | 5.3 KB | ||
その他 | emd_42066_half_map_1.map.gz emd_42066_half_map_2.map.gz | 115.9 MB 115.9 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-42066 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-42066 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_42066_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_42066_full_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | emd_42066_validation.xml.gz | 19.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_42066_validation.cif.gz | 24.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-42066 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-42066 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_42066.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | unshrapenned map from cryoSPARC's homogeneous refinement job | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.959 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: The half map A downloaded from cryoSPARC's homogeneous refinement job...
ファイル | emd_42066_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | The half_map_A downloaded from cryoSPARC's homogeneous refinement job and is noisy. The guassian filtering applied using chimerax command as: vop gaussian #1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: The half map B downloaded from cryoSPARC's homogeneous refinement job...
ファイル | emd_42066_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | The half_map_B downloaded from cryoSPARC's homogeneous refinement job and is noisy. The guassian filtering applied using chimerax command as: vop gaussian #1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Cryo-EM density of full length human RAD52 DNA repair protein on ...
全体 | 名称: Cryo-EM density of full length human RAD52 DNA repair protein on a fork DNA |
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要素 |
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-超分子 #1: Cryo-EM density of full length human RAD52 DNA repair protein on ...
超分子 | 名称: Cryo-EM density of full length human RAD52 DNA repair protein on a fork DNA タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all 詳細: RAD52 makes a double ring structure in the presence of fork DNA |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: DNA repair protein RAD52 double ring on a fork DNA
分子 | 名称: DNA repair protein RAD52 double ring on a fork DNA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 詳細: Cryo-EM density map of full length human RAD52 double ring on a fork DNA 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MSGTEEAILG GRDSHPAAGG GSVLCFGQCQ YTAEEYQAIQ KALRQRLGPE YISSRMAGGG QKVCYIEGHR VINLANEMFG YNGWAHSITQ QNVDFVDLNN GKFYVGVCAF VRVQLKDGSY HEDVGYGVSE GLKSKALSLE KARKEAVTDG ...文字列: MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MSGTEEAILG GRDSHPAAGG GSVLCFGQCQ YTAEEYQAIQ KALRQRLGPE YISSRMAGGG QKVCYIEGHR VINLANEMFG YNGWAHSITQ QNVDFVDLNN GKFYVGVCAF VRVQLKDGSY HEDVGYGVSE GLKSKALSLE KARKEAVTDG LKRALRSFGN ALGNCILDKD YLRSLNKLPR QLPLEVDLTK AKRQDLEPSV EEARYNSCRP NMALGHPQLQ QVTSPSRPSH AVIPADQDCS SRSLSSSAVE SEATHQRKLR QKQLQQQFRE RMEKQQVRVS TPSAEKSEAA PPAPPVTHST PVTVSEPLLE KDFLAGVTQE LIKTLEDNSE KWAVTPDAGD GVVKPSSRAD PAQTSDTLAL NNQMVTQNRT PHSVCHQKPQ AKSGSWDLQT YSADQRTTGN WESHRKSQDM KKRKYDPS |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.26 mg/mL | |||||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
詳細: 30 mM TrisHCl pH 7.5, 75 mM KCl, 5 mM MgCl2, 1 mM DTT | |||||||||||||||
グリッド | 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 詳細: -15 mA | |||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV | |||||||||||||||
詳細 | sample was made from frozen protein and prepared fork DNA |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 6093 / 平均露光時間: 7.0 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 / 詳細: The images recorded from 2 grids. |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |