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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-41574 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of transglutaminase 2 bound to GDP | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | GDP / Complex / Signaling / G-protein / Cancer / cryo-EM / TRANSFERASE | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 histone serotonyltransferase activity / histone dopaminyltransferase activity / peptide noradrenalinyltransferase activity / peptide histaminyltransferase activity / cellular response to serotonin / regulation of apoptotic cell clearance / protein deamination / protein-glutamine glutaminase activity / protein-glutamine glutaminase / protein-glutamine gamma-glutamyltransferase ...histone serotonyltransferase activity / histone dopaminyltransferase activity / peptide noradrenalinyltransferase activity / peptide histaminyltransferase activity / cellular response to serotonin / regulation of apoptotic cell clearance / protein deamination / protein-glutamine glutaminase activity / protein-glutamine glutaminase / protein-glutamine gamma-glutamyltransferase / positive regulation of mitochondrial calcium ion concentration / salivary gland cavitation / protein-glutamine gamma-glutamyltransferase activity / negative regulation of endoplasmic reticulum calcium ion concentration / dopamine secretion / peptide cross-linking / branching involved in salivary gland morphogenesis / cellular response to dopamine / positive regulation of small GTPase mediated signal transduction / apoptotic cell clearance / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / cellular response to cocaine / positive regulation of neurogenesis / positive regulation of sprouting angiogenesis / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / positive regulation of cell adhesion / bone development / extracellular matrix / positive regulation of GTPase activity / protein homooligomerization / nucleosome / peptidase activity / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / gene expression / collagen-containing extracellular matrix / regulation of apoptotic process / positive regulation of apoptotic process / focal adhesion / calcium ion binding / GTP binding / chromatin / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / mitochondrion / proteolysis / extracellular exosome / nucleus / plasma membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å | |||||||||
データ登録者 | Aplin C / Cerione RA | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: To Be Published タイトル: Conformational activation and inhibition of transglutaminase 2 determined by static and time resolved small-angle X-ray scattering and cryoelectron microscopy 著者: Aplin C / Zielinski KA / Pabit S / Ogunribido D / Katt WP / Pollack L / Cerione RA / Milano SK | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_41574.map.gz | 448.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-41574-v30.xml emd-41574.xml | 13.9 KB 13.9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_41574_fsc.xml | 17.1 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_41574.png | 45.1 KB | ||
Filedesc metadata | emd-41574.cif.gz | 5.8 KB | ||
その他 | emd_41574_half_map_1.map.gz emd_41574_half_map_2.map.gz | 475.1 MB 475.1 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-41574 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-41574 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_41574_validation.pdf.gz | 970.6 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_41574_full_validation.pdf.gz | 970.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_41574_validation.xml.gz | 26.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_41574_validation.cif.gz | 34.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-41574 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-41574 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8tr9MC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_41574.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.517 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_41574_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_41574_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Transglutaminase 2 bound to GDP
全体 | 名称: Transglutaminase 2 bound to GDP |
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要素 |
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-超分子 #1: Transglutaminase 2 bound to GDP
超分子 | 名称: Transglutaminase 2 bound to GDP / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase 2
分子 | 名称: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: protein-glutamine gamma-glutamyltransferase |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 77.41268 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) |
配列 | 文字列: MAEELVLERC DLELETNGRD HHTADLCREK LVVRRGQPFW LTLHFEGRNY EASVDSLTFS VVTGPAPSQE AGTKARFPLR DAVEEGDWT ATVVDQQDCT LSLQLTTPAN APIGLYRLSL EASTGYQGSS FVLGHFILLF NAWCPADAVY LDSEEERQEY V LTQQGFIY ...文字列: MAEELVLERC DLELETNGRD HHTADLCREK LVVRRGQPFW LTLHFEGRNY EASVDSLTFS VVTGPAPSQE AGTKARFPLR DAVEEGDWT ATVVDQQDCT LSLQLTTPAN APIGLYRLSL EASTGYQGSS FVLGHFILLF NAWCPADAVY LDSEEERQEY V LTQQGFIY QGSAKFIKNI PWNFGQFEDG ILDICLILLD VNPKFLKNAG RDCSRRSSPV YVGRVVSGMV NCNDDQGVLL GR WDNNYGD GVSPMSWIGS VDILRRWKNH GCQRVKYGQC WVFAAVACTV LRCLGIPTRV VTNYNSAHDQ NSNLLIEYFR NEF GEIQGD KSEMIWNFHC WVESWMTRPD LQPGYEGWQA LDPTPQEKSE GTYCCGPVPV RAIKEGDLST KYDAPFVFAE VNAD VVDWI QQDDGSVHKS INRSLIVGLK ISTKSVGRDE REDITHTYKY PEGSSEEREA FTRANHLNKL AEKEETGMAM RIRVG QSMN MGSDFDVFAH ITNNTAEEYV CRLLLCARTV SYNGILGPEC GTKYLLNLNL EPFSEKSVPL CILYEKYRDC LTESNL IKV RALLVEPVIN SYLLAERDLY LENPEIKIRI LGEPKQKRKL VAEVSLQNPL PVALEGCTFT VEGAGLTEEQ KTVEIPD PV EAGEEVKVRM DLLPLHMGLH KLVVNFESDK LKAVKGFRNV IIGPA UniProtKB: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase 2 |
-分子 #2: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
分子 | 名称: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: GDP |
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分子量 | 理論値: 443.201 Da |
Chemical component information | ChemComp-GDP: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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グリッド | モデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 200 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TALOS ARCTICA |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 51.1 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.4 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.2 µm |
実験機器 | モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |