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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-41372 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of Rev1(deltaN)-Polzeta-DNA-dCTP complex | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | DNA repair / DNA replication / translesion DNA synthesis / DNA polymerase / DNA BINDING PROTEIN / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 delta DNA polymerase complex / H3-H4 histone complex chaperone activity / DNA amplification / deoxycytidyl transferase activity / zeta DNA polymerase complex / RNA-templated DNA biosynthetic process / DNA replication, removal of RNA primer / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI ...delta DNA polymerase complex / H3-H4 histone complex chaperone activity / DNA amplification / deoxycytidyl transferase activity / zeta DNA polymerase complex / RNA-templated DNA biosynthetic process / DNA replication, removal of RNA primer / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Termination of translesion DNA synthesis / lagging strand elongation / double-strand break repair via break-induced replication / DNA strand elongation involved in DNA replication / DNA metabolic process / error-free translesion synthesis / leading strand elongation / error-prone translesion synthesis / replication fork / nucleotide-excision repair / double-strand break repair via homologous recombination / base-excision repair / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / DNA replication / damaged DNA binding / DNA-directed DNA polymerase / DNA-directed DNA polymerase activity / nucleotide binding / chromatin / mitochondrion / DNA binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / synthetic construct (人工物) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.85 Å | |||||||||
データ登録者 | Malik R / Aggarwal AK | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024 タイトル: Cryo-EM structure of the Rev1-Polζ holocomplex reveals the mechanism of their cooperativity in translesion DNA synthesis. 著者: Radhika Malik / Robert E Johnson / Iban Ubarretxena-Belandia / Louise Prakash / Satya Prakash / Aneel K Aggarwal / 要旨: Rev1-Polζ-dependent translesion synthesis (TLS) of DNA is crucial for maintaining genome integrity. To elucidate the mechanism by which the two polymerases cooperate in TLS, we determined the ...Rev1-Polζ-dependent translesion synthesis (TLS) of DNA is crucial for maintaining genome integrity. To elucidate the mechanism by which the two polymerases cooperate in TLS, we determined the cryogenic electron microscopic structure of the Saccharomyces cerevisiae Rev1-Polζ holocomplex in the act of DNA synthesis (3.53 Å). We discovered that a composite N-helix-BRCT module in Rev1 is the keystone of Rev1-Polζ cooperativity, interacting directly with the DNA template-primer and with the Rev3 catalytic subunit of Polζ. The module is positioned akin to the polymerase-associated domain in Y-family TLS polymerases and is set ideally to interact with PCNA. We delineate the full extent of interactions that the carboxy-terminal domain of Rev1 makes with Polζ and identify potential new druggable sites to suppress chemoresistance from first-line chemotherapeutics. Collectively, our results provide fundamental new insights into the mechanism of cooperativity between Rev1 and Polζ in TLS. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_41372.map.gz | 86 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-41372-v30.xml emd-41372.xml | 24.8 KB 24.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_41372.png | 34.7 KB | ||
Filedesc metadata | emd-41372.cif.gz | 8.6 KB | ||
その他 | emd_41372_half_map_1.map.gz emd_41372_half_map_2.map.gz | 84.5 MB 84.5 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-41372 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-41372 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_41372_validation.pdf.gz | 930.6 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_41372_full_validation.pdf.gz | 930.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_41372_validation.xml.gz | 13.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_41372_validation.cif.gz | 15.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-41372 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-41372 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8tltMC 8tlqC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_41372.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.069 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_41372_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_41372_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : DNA complex
+超分子 #1: DNA complex
+超分子 #2: DNA polymerase zeta catalytic subunit, DNA polymerase zeta proces...
+超分子 #3: DNA
+分子 #1: DNA polymerase zeta catalytic subunit
+分子 #2: DNA polymerase zeta processivity subunit
+分子 #3: DNA polymerase delta small subunit
+分子 #4: DNA polymerase delta subunit 3
+分子 #5: DNA repair protein REV1
+分子 #6: DNA (5'-D(P*CP*CP*CP*TP*CP*CP*CP*CP*TP*AP*C)-3')
+分子 #7: DNA (5'-D(*TP*AP*AP*TP*GP*GP*TP*AP*GP*GP*GP*GP*AP*GP*GP*GP*AP*AP*...
+分子 #8: IRON/SULFUR CLUSTER
+分子 #9: CALCIUM ION
+分子 #10: 2'-DEOXYCYTIDINE-5'-TRIPHOSPHATE
+分子 #11: water
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 50.79 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: NONE |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.85 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 368486 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |