+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-41135 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Cryo-EM structure of Cortactin-bound to Arp2/3 complex | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
| |||||||||
キーワード | Complex / migration / actin / cytoskeleton / CONTRACTILE PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 EPHB-mediated forward signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Arp2/3 protein complex / Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / regulation of actin filament polymerization / Clathrin-mediated endocytosis / Neutrophil degranulation / cilium assembly / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination ...EPHB-mediated forward signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Arp2/3 protein complex / Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / regulation of actin filament polymerization / Clathrin-mediated endocytosis / Neutrophil degranulation / cilium assembly / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / positive regulation of lamellipodium assembly / actin filament polymerization / cell projection / structural constituent of cytoskeleton / actin filament binding / cell migration / site of double-strand break / actin binding / cell cortex / neuron projection / synapse / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Bos taurus (ウシ) / Mus musculus (ハツカネズミ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.89 Å | |||||||||
データ登録者 | Fregoso FE / van Eeuwen T / Dominguez R | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
| |||||||||
引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023 タイトル: Mechanism of synergistic activation of Arp2/3 complex by cortactin and WASP-family proteins. 著者: Fred E Fregoso / Malgorzata Boczkowska / Grzegorz Rebowski / Peter J Carman / Trevor van Eeuwen / Roberto Dominguez / 要旨: Cortactin coactivates Arp2/3 complex synergistically with WASP-family nucleation-promoting factors (NPFs) and stabilizes branched networks by linking Arp2/3 complex to F-actin. It is poorly ...Cortactin coactivates Arp2/3 complex synergistically with WASP-family nucleation-promoting factors (NPFs) and stabilizes branched networks by linking Arp2/3 complex to F-actin. It is poorly understood how cortactin performs these functions. We describe the 2.89 Å resolution cryo-EM structure of cortactin's N-terminal domain (Cort) bound to Arp2/3 complex. Cortactin binds Arp2/3 complex through an inverted Acidic domain (D20-V29), which targets the same site on Arp3 as the Acidic domain of NPFs but with opposite polarity. Sequences N- and C-terminal to cortactin's Acidic domain do not increase its affinity for Arp2/3 complex but contribute toward coactivation with NPFs. Coactivation further increases with NPF dimerization and for longer cortactin constructs with stronger binding to F-actin. The results suggest that cortactin contributes to Arp2/3 complex coactivation with NPFs in two ways, by helping recruit the complex to F-actin and by stabilizing the short-pitch (active) conformation, which are both byproducts of cortactin's core function in branch stabilization. | |||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
添付画像 |
---|
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_41135.map.gz | 90.3 MB | EMDBマップデータ形式 | |
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | emd-41135-v30.xml emd-41135.xml | 25.7 KB 25.7 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_41135_fsc.xml | 13.7 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_41135.png | 112.6 KB | ||
Filedesc metadata | emd-41135.cif.gz | 8 KB | ||
その他 | emd_41135_half_map_1.map.gz emd_41135_half_map_2.map.gz | 95.6 MB 95.6 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-41135 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-41135 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_41135_validation.pdf.gz | 810.7 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | emd_41135_full_validation.pdf.gz | 810.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_41135_validation.xml.gz | 17.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_41135_validation.cif.gz | 23.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-41135 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-41135 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8tahMC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
---|---|
類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
---|---|
「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_41135.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.84 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
|
-添付データ
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_41135_half_map_1.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_41135_half_map_2.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : Cortactin NTA bound to Arp2/3 complex
+超分子 #1: Cortactin NTA bound to Arp2/3 complex
+分子 #1: Actin-related protein 3
+分子 #2: Actin-related protein 2
+分子 #3: Actin-related protein 2/3 complex subunit 1A
+分子 #4: Actin-related protein 2/3 complex subunit 2
+分子 #5: Actin-related protein 2/3 complex subunit 3
+分子 #6: Actin-related protein 2/3 complex subunit 4
+分子 #7: Actin-related protein 2/3 complex subunit 5
+分子 #8: Src substrate cortactin
+分子 #9: MAGNESIUM ION
+分子 #10: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 2 mg/mL | |||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
緩衝液 | pH: 7 構成要素:
詳細: 10 mM imidazole pH 7.0, 50 mM KCl, 2 mM MgCl2, 1 mM EGTA | |||||||||||||||
グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 120 sec. | |||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE | |||||||||||||||
詳細 | monodisperse |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
---|---|
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 41.6 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |