[日本語] English
万見
- EMDB-40885: Human VPS35L/VPS29/VPS26C Complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-40885
タイトルHuman VPS35L/VPS29/VPS26C Complex
マップデータRetriever VPS35L/VPS29/VPS26C Complex
試料
  • 複合体: Trimeric Complex of full-length VPS35L/VPS29/VPS26C
    • タンパク質・ペプチド: VPS35 endosomal protein-sorting factor-like
    • タンパク質・ペプチド: Vacuolar protein sorting-associated protein 29
    • タンパク質・ペプチド: Vacuolar protein sorting-associated protein 26C
キーワードCOMMD / Retriever / Commander / CCC / PROTEIN TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


retromer, cargo-selective complex / WNT ligand biogenesis and trafficking / retromer complex / Golgi to plasma membrane transport / endocytic recycling / retrograde transport, endosome to Golgi / ficolin-1-rich granule membrane / intracellular protein transport / protein transport / late endosome ...retromer, cargo-selective complex / WNT ligand biogenesis and trafficking / retromer complex / Golgi to plasma membrane transport / endocytic recycling / retrograde transport, endosome to Golgi / ficolin-1-rich granule membrane / intracellular protein transport / protein transport / late endosome / early endosome / endosome membrane / endosome / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
VPS35 endosomal protein sorting factor-like / Vacuolar protein sorting protein 26 related / Vacuolar protein sorting-associated protein 26 / Vacuolar protein sorting-associated protein 29 / Phosphodiesterase MJ0936/Vps29 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, lpxH-type / Calcineurin-like phosphoesterase superfamily domain / Arrestin-like, C-terminal / Metallo-dependent phosphatase-like / Immunoglobulin E-set
類似検索 - ドメイン・相同性
Vacuolar protein sorting-associated protein 26C / VPS35 endosomal protein-sorting factor-like / Vacuolar protein sorting-associated protein 29
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.94 Å
データ登録者Chen Z / Chen B / Burstein E / Han Y
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM128786 米国
National Science Foundation (NSF, United States)CAREER 2047640 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Structural organization of the retriever-CCC endosomal recycling complex.
著者: Daniel J Boesch / Amika Singla / Yan Han / Daniel A Kramer / Qi Liu / Kohei Suzuki / Puneet Juneja / Xuefeng Zhao / Xin Long / Michael J Medlyn / Daniel D Billadeau / Zhe Chen / Baoyu Chen / Ezra Burstein /
要旨: The recycling of membrane proteins from endosomes to the cell surface is vital for cell signaling and survival. Retriever, a trimeric complex of vacuolar protein-sorting-associated protein (VPS)35L, ...The recycling of membrane proteins from endosomes to the cell surface is vital for cell signaling and survival. Retriever, a trimeric complex of vacuolar protein-sorting-associated protein (VPS)35L, VPS26C and VPS29, together with the CCC complex comprising coiled-coil domain-containing (CCDC)22, CCDC93 and copper metabolism domain-containing (COMMD) proteins, plays a crucial role in this process. The precise mechanisms underlying retriever assembly and its interaction with CCC have remained elusive. Here, we present a high-resolution structure of retriever in humans determined using cryogenic electron microscopy. The structure reveals a unique assembly mechanism, distinguishing it from its remotely related paralog retromer. By combining AlphaFold predictions and biochemical, cellular and proteomic analyses, we further elucidate the structural organization of the entire retriever-CCC complex across evolution and uncover how cancer-associated mutations in humans disrupt complex formation and impair membrane protein homeostasis. These findings provide a fundamental framework for understanding the biological and pathological implications associated with retriever-CCC-mediated endosomal recycling.
履歴
登録2023年5月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年11月1日-
マップ公開2023年11月1日-
更新2024年7月3日-
現状2024年7月3日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_40885.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_40885.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Retriever VPS35L/VPS29/VPS26C Complex
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.0624 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.13
最小 - 最大-0.0017157387 - 1.8411783
平均 (標準偏差)0.0006140966 (±0.018242532)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 318.72 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_40885_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half Map 1

ファイルemd_40885_half_map_1.map
注釈Half Map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half Map 2

ファイルemd_40885_half_map_2.map
注釈Half Map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Trimeric Complex of full-length VPS35L/VPS29/VPS26C

全体名称: Trimeric Complex of full-length VPS35L/VPS29/VPS26C
要素
  • 複合体: Trimeric Complex of full-length VPS35L/VPS29/VPS26C
    • タンパク質・ペプチド: VPS35 endosomal protein-sorting factor-like
    • タンパク質・ペプチド: Vacuolar protein sorting-associated protein 29
    • タンパク質・ペプチド: Vacuolar protein sorting-associated protein 26C

-
超分子 #1: Trimeric Complex of full-length VPS35L/VPS29/VPS26C

超分子名称: Trimeric Complex of full-length VPS35L/VPS29/VPS26C / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
分子 #1: VPS35 endosomal protein-sorting factor-like

分子名称: VPS35 endosomal protein-sorting factor-like / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 109.700453 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MAVFPWHSRN RNYKAEFASC RLEAVPLEFG DYHPLKPITV TESKTKKVNR KGSTSSTSSS SSSSVVDPLS SVLDGTDPLS MFAATADPA ALAAAMDSSR RKRDRDDNSV VGSDFEPWTN KRGEILARYT TTEKLSINLF MGSEKGKAGT ATLAMSEKVR T RLEELDDF ...文字列:
MAVFPWHSRN RNYKAEFASC RLEAVPLEFG DYHPLKPITV TESKTKKVNR KGSTSSTSSS SSSSVVDPLS SVLDGTDPLS MFAATADPA ALAAAMDSSR RKRDRDDNSV VGSDFEPWTN KRGEILARYT TTEKLSINLF MGSEKGKAGT ATLAMSEKVR T RLEELDDF EEGSQKELLN LTQQDYVNRI EELNQSLKDA WASDQKVKAL KIVIQCSKLL SDTSVIQFYP SKFVLITDIL DT FGKLVYE RIFSMCVDSR SVLPDHFSPE NANDTAKETC LNWFFKIASI RELIPRFYVE ASILKCNKFL SKTGISECLP RLT CMIRGI GDPLVSVYAR AYLCRVGMEV APHLKETLNK NFFDFLLTFK QIHGDTVQNQ LVVQGVELPS YLPLYPPAMD WIFQ CISYH APEALLTEMM ERCKKLGNNA LLLNSVMSAF RAEFIATRSM DFIGMIKECD ESGFPKHLLF RSLGLNLALA DPPES DRLQ ILNEAWKVIT KLKNPQDYIN CAEVWVEYTC KHFTKREVNT VLADVIKHMT PDRAFEDSYP QLQLIIKKVI AHFHDF SVL FSVEKFLPFL DMFQKESVRV EVCKCIMDAF IKHQQEPTKD PVILNALLHV CKTMHDSVNA LTLEDEKRML SYLINGF IK MVSFGRDFEQ QLSFYVESRS MFCNLEPVLV QLIHSVNRLA METRKVMKGN HSRKTAAFVR ACVAYCFITI PSLAGIFT R LNLYLHSGQV ALANQCLSQA DAFFKAAISL VPEVPKMINI DGKMRPSESF LLEFLCNFFS TLLIVPDHPE HGVLFLVRE LLNVIQDYTW EDNSDEKIRI YTCVLHLLSA MSQETYLYHI DKVDSNDSLY GGDSKFLAEN NKLCETVMAQ ILEHLKTLAK DEALKRQSS LGLSFFNSIL AHGDLRNNKL NQLSVNLWHL AQRHGCADTR TMVKTLEYIK KQSKQPDMTH LTELALRLPL Q TRT

UniProtKB: VPS35 endosomal protein-sorting factor-like

-
分子 #2: Vacuolar protein sorting-associated protein 29

分子名称: Vacuolar protein sorting-associated protein 29 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 23.03832 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MAGHRLVLVL GDLHIPHRCN SLPAKFKKLL VPGKIQHILC TGNLCTKESY DYLKTLAGDV HIVRGDFDEN LNYPEQKVVT VGQFKIGLI HGHQVIPWGD MASLALLQRQ FDVDILISGH THKFEAFEHE NKFYINPGSA TGAYNALETN IIPSFVLMDI Q ASTVVTYV ...文字列:
MAGHRLVLVL GDLHIPHRCN SLPAKFKKLL VPGKIQHILC TGNLCTKESY DYLKTLAGDV HIVRGDFDEN LNYPEQKVVT VGQFKIGLI HGHQVIPWGD MASLALLQRQ FDVDILISGH THKFEAFEHE NKFYINPGSA TGAYNALETN IIPSFVLMDI Q ASTVVTYV YQLIGDDVKV ERIEYKKPEN LYFQGGGSGG SHHHHHH

UniProtKB: Vacuolar protein sorting-associated protein 29

-
分子 #3: Vacuolar protein sorting-associated protein 26C

分子名称: Vacuolar protein sorting-associated protein 26C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 33.049344 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MGTALDIKIK RANKVYHAGE VLSGVVVISS KDSVQHQGVS LTMEGTVNLQ LSAKSVGVFE AFYNSVKPIQ IINSTIEMVK PGKFPSGKT EIPFEFPLHL KGNKVLYETY HGVFVNIQYT LRCDMKRSLL AKDLTKTCEF IVHSAPQKGK FTPSPVDFTI T PETLQNVK ...文字列:
MGTALDIKIK RANKVYHAGE VLSGVVVISS KDSVQHQGVS LTMEGTVNLQ LSAKSVGVFE AFYNSVKPIQ IINSTIEMVK PGKFPSGKT EIPFEFPLHL KGNKVLYETY HGVFVNIQYT LRCDMKRSLL AKDLTKTCEF IVHSAPQKGK FTPSPVDFTI T PETLQNVK ERALLPKFLL RGHLNSTNCV ITQPLTGELV VESSEAAIRS VELQLVRVET CGCAEGYARD ATEIQNIQIA DG DVCRGLS VPIYMVFPRL FTCPTLETTN FKVEFEVNIV VLLHPDHLIT ENFPLKLCRI

UniProtKB: Vacuolar protein sorting-associated protein 26C

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.25 mg/mL
緩衝液pH: 7
構成要素:
濃度式名称
10.0 mMC8H18N2O4SHEPES
150.0 mMNaClsodiumn chloride
2.0 mMMgCl2magnesium chloride
2.0 mMC4H10O2S2DTT
5.0 %C3H8O3glycerol

詳細: 10 mM HEPES (pH 7.0), 150 mM NaCl, 2 mM MgCl2, 2 mM DTT, and 5% (v/v) glycerol
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 278.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum ER / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
ソフトウェア名称: SerialEM
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3594 / 平均露光時間: 5.0 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 1221095
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.94 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 426624
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
ソフトウェア名称: Coot
精密化空間: REAL / 温度因子: 107.9
得られたモデル

PDB-8syn:
Human VPS35L/VPS29/VPS26C Complex

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る