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- EMDB-40473: Leishmania tarentolae propionyl-CoA carboxylase (alpha-5-beta-6) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-40473
タイトルLeishmania tarentolae propionyl-CoA carboxylase (alpha-5-beta-6)
マップデータLeishmania tarentolae propionyl-CoA carboxylase (alpha-5-beta-6)
試料
  • 複合体: Leishmania tarentolae propionyl-CoA carboxylase
    • タンパク質・ペプチド: propionyl-CoA carboxylase
    • タンパク質・ペプチド: Propionyl-coa carboxylase beta chain, putative
  • リガンド: 5-(HEXAHYDRO-2-OXO-1H-THIENO[3,4-D]IMIDAZOL-6-YL)PENTANAL
キーワードMultienzyme complex / carboxylase / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


propionyl-CoA carboxylase / urea carboxylase activity / methylcrotonoyl-CoA carboxylase activity / propionyl-CoA carboxylase activity / acetyl-CoA carboxylase complex / lipid catabolic process / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Propionyl-coenzyme A carboxylase, BT domain / Propionyl-coenzyme A carboxylase BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / Acetyl-CoA carboxylase / Carboxyl transferase domain / Biotin-binding site / Biotin-requiring enzymes attachment site. ...Propionyl-coenzyme A carboxylase, BT domain / Propionyl-coenzyme A carboxylase BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / Acetyl-CoA carboxylase / Carboxyl transferase domain / Biotin-binding site / Biotin-requiring enzymes attachment site. / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / Biotin-requiring enzyme / Rudiment single hybrid motif / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2.
類似検索 - ドメイン・相同性
propionyl-CoA carboxylase / Propionyl-coa carboxylase beta chain, putative
類似検索 - 構成要素
生物種Leishmania tarentolae (真核生物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.62 Å
データ登録者Lee JKJ / Liu YT / Hu JJ / Aphasizheva I / Aphasizhev R / Zhou ZH
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM071940 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI101057 米国
引用ジャーナル: J Struct Biol X / 年: 2023
タイトル: CryoEM reveals oligomeric isomers of a multienzyme complex and assembly mechanics.
著者: Jane K J Lee / Yun-Tao Liu / Jason J Hu / Inna Aphasizheva / Ruslan Aphasizhev / Z Hong Zhou /
要旨: Propionyl-CoA carboxylase (PCC) is a multienzyme complex consisting of up to six α-subunits and six β-subunits. Belonging to a metabolic pathway converging on the citric acid cycle, it is present ...Propionyl-CoA carboxylase (PCC) is a multienzyme complex consisting of up to six α-subunits and six β-subunits. Belonging to a metabolic pathway converging on the citric acid cycle, it is present in most forms of life and irregularities in its assembly lead to serious illness in humans, known as propionic acidemia. Here, we report the cryogenic electron microscopy (cryoEM) structures and assembly of different oligomeric isomers of endogenous PCC from the parasitic protozoan (LtPCC). These structures and their statistical distribution reveal the mechanics of PCC assembly and disassembly at equilibrium. We show that, in solution, endogenous LtPCC β-subunits form stable homohexamers, to which different numbers of α-subunits attach. Sorting LtPCC particles into seven classes (i.e., oligomeric formulae αβ, αβ, αβ, αβ, αβ, αβ, αβ) enables formulation of a model for PCC assembly. Our results suggest how multimerization regulates PCC enzymatic activity and showcase the utility of cryoEM in revealing the statistical mechanics of reaction pathways.
履歴
登録2023年4月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年5月17日-
マップ公開2023年5月17日-
更新2024年6月19日-
現状2024年6月19日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_40473.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_40473.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Leishmania tarentolae propionyl-CoA carboxylase (alpha-5-beta-6)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0105
最小 - 最大-0.015206444 - 0.03231608
平均 (標準偏差)0.00014176453 (±0.0016990264)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 422.40002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half Map 1

ファイルemd_40473_half_map_1.map
注釈Half Map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map 2

ファイルemd_40473_half_map_2.map
注釈Half Map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Leishmania tarentolae propionyl-CoA carboxylase

全体名称: Leishmania tarentolae propionyl-CoA carboxylase
要素
  • 複合体: Leishmania tarentolae propionyl-CoA carboxylase
    • タンパク質・ペプチド: propionyl-CoA carboxylase
    • タンパク質・ペプチド: Propionyl-coa carboxylase beta chain, putative
  • リガンド: 5-(HEXAHYDRO-2-OXO-1H-THIENO[3,4-D]IMIDAZOL-6-YL)PENTANAL

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超分子 #1: Leishmania tarentolae propionyl-CoA carboxylase

超分子名称: Leishmania tarentolae propionyl-CoA carboxylase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Leishmania tarentolae (真核生物)

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分子 #1: propionyl-CoA carboxylase

分子名称: propionyl-CoA carboxylase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Leishmania tarentolae (真核生物)
分子量理論値: 73.277656 KDa
配列文字列: VLVANRGEIA CRVMATCRRL GIKTVAVYST ADEQAKHVKV ADESVCIGPP ASVESYLCID KIVDACKKTG AQAVHPGYGF LSENGEFQS ALQKNNIVFV GPDAHSIESM GDKIESKRLA QRAGVTCIPG FIGEVKTHED LLRFAREIGY PVMIKASGGG G GKGMRVAY ...文字列:
VLVANRGEIA CRVMATCRRL GIKTVAVYST ADEQAKHVKV ADESVCIGPP ASVESYLCID KIVDACKKTG AQAVHPGYGF LSENGEFQS ALQKNNIVFV GPDAHSIESM GDKIESKRLA QRAGVTCIPG FIGEVKTHED LLRFAREIGY PVMIKASGGG G GKGMRVAY NDTQCVEYYD MCREEAKAAF HSDKMLVERF IDHPRHIEIQ VIADRRGNTV YLPERECSIQ RRNQKVIEEA PS VLLDATT RKAMGEEAVA MARAVQYVSA GTVENVVNPQ KQFYFLEMNT RLQVEHPITE EITGVDLVEQ MLRAAADLPL SIT QDDITI NGHATECRVY AEDPMKNYFP SIGRLTMYQE PTGAGVRCDS GIIEGSQISV YYDPLICKLS TWGRDRAECI GRME KALDE YVIRGLRHNI CLLRDVVTEP RYRSGSITTN YLQEQYPNGF KKAELTAEEM QLMYEVAACV HLKRERLHYT QGTAP SERQ LYLSVGAGQE GETPVYVRYL DDSHFEIGAS KHGPFRKMEV VWKASYPIIR VKDGEAETVL QFWGTNEVTY GMQMRG TTF DVNVMSDLQS TLAHFVPITE ATTNTKQILS PMPGVIVAIK VQPGQMVVAG EELLTLEAMK MRNKIHAQAD GKVKEVK VK LGATVEDNEV LVELE

UniProtKB: propionyl-CoA carboxylase

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分子 #2: Propionyl-coa carboxylase beta chain, putative

分子名称: Propionyl-coa carboxylase beta chain, putative / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Leishmania tarentolae (真核生物)
分子量理論値: 53.587285 KDa
配列文字列: PTAAEDLRHK KKRLTAMERV QLFCDPGTFR ERDALVEHEC HNFGMEKRKV PGDGFITGTG KVFGRPVFLF SHDFTVFGGS LSRTNAAKV VRIMEEAAKI GVPVIGFNDS GGARIHEGVD SLAGYADIFL RNTLFSGVIP QISVIMGPCA GGAVYSPAIT D FTFMVETS ...文字列:
PTAAEDLRHK KKRLTAMERV QLFCDPGTFR ERDALVEHEC HNFGMEKRKV PGDGFITGTG KVFGRPVFLF SHDFTVFGGS LSRTNAAKV VRIMEEAAKI GVPVIGFNDS GGARIHEGVD SLAGYADIFL RNTLFSGVIP QISVIMGPCA GGAVYSPAIT D FTFMVETS SYMFVTGPEV VSAVGGKLVT KDELGGPHVH ATKSGVSAGT FPNDIVAMAQ LRRLYSYLPL SNRDPVPVLP TA DERYRDV SSLNTVVPTE VKEAYDMRDV IYPVIDHDSF FEIQPQFAKN IICGFARVEG RSVCIIANQP KVQAGVLDID SSV KGARMV RFADAFNIPI ITFVDVPGFL PGVQQEYGGI IRHGAKLLYA YAEATVPKVT IITRKAYGGA YDVMSSKHLR GDSN YAWPH AEIAVMGAAG ACKLLYSKET AEQQAQRIAD YEKTFCTPLS AARKGFVDAV IDPSETRMRV CEDLERLARK QLQNP WKKH GNIPL

UniProtKB: Propionyl-coa carboxylase beta chain, putative

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分子 #3: 5-(HEXAHYDRO-2-OXO-1H-THIENO[3,4-D]IMIDAZOL-6-YL)PENTANAL

分子名称: 5-(HEXAHYDRO-2-OXO-1H-THIENO[3,4-D]IMIDAZOL-6-YL)PENTANAL
タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 6 / 式: BTI
分子量理論値: 228.311 Da
Chemical component information

ChemComp-BTI:
5-(HEXAHYDRO-2-OXO-1H-THIENO[3,4-D]IMIDAZOL-6-YL)PENTANAL

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.62 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 16034
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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