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- EMDB-40451: E1435Q Ycf1 mutant in dephosphorylated state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-40451
タイトルE1435Q Ycf1 mutant in dephosphorylated state
マップデータSharpened cryosparc map used for model building and refinement.
試料
  • 複合体: Ycf1
    • タンパク質・ペプチド: Metal resistance protein YCF1
キーワードABC transporter / MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


ABC-type Cd2+ transporter / ABC-type cadmium transporter activity / Recycling of bile acids and salts / Heme degradation / Cytoprotection by HMOX1 / Aspirin ADME / Paracetamol ADME / Atorvastatin ADME / Transport of RCbl within the body / Synthesis of Leukotrienes (LT) and Eoxins (EX) ...ABC-type Cd2+ transporter / ABC-type cadmium transporter activity / Recycling of bile acids and salts / Heme degradation / Cytoprotection by HMOX1 / Aspirin ADME / Paracetamol ADME / Atorvastatin ADME / Transport of RCbl within the body / Synthesis of Leukotrienes (LT) and Eoxins (EX) / P-type cadmium transporter activity / bilirubin transmembrane transporter activity / bilirubin transport / ABC-family proteins mediated transport / vacuole fusion, non-autophagic / ABC-type glutathione-S-conjugate transporter / ABC-type glutathione S-conjugate transporter activity / fungal-type vacuole membrane / response to metal ion / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / response to cadmium ion / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / transmembrane transport / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 生体膜
類似検索 - 分子機能
ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities ...ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Metal resistance protein YCF1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) / Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.11 Å
データ登録者Khandelwal NK / Tomasiak TM
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)NIH R00 GM11424 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)NIH R01 AI156270 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: E1435Q Ycf1 mutant in dephosphorylated state
著者: Khandelwal NK / Tomasiak TM
履歴
登録2023年4月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年3月6日-
マップ公開2024年3月6日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_40451.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_40451.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened cryosparc map used for model building and refinement.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.0694 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.467
最小 - 最大-2.0100977 - 3.338302
平均 (標準偏差)-0.00045418934 (±0.066694155)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 384.98398 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Unsharpened cryosparc map.

ファイルemd_40451_additional_1.map
注釈Unsharpened cryosparc map.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 1 from cryosparc reconstruction used in...

ファイルemd_40451_half_map_1.map
注釈Half map 1 from cryosparc reconstruction used in final model building and refinement.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 2 from cryosparc reconstruction used in...

ファイルemd_40451_half_map_2.map
注釈Half map 2 from cryosparc reconstruction used in final model building and refinement.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Ycf1

全体名称: Ycf1
要素
  • 複合体: Ycf1
    • タンパク質・ペプチド: Metal resistance protein YCF1

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超分子 #1: Ycf1

超分子名称: Ycf1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
分子量理論値: 176.66831 KDa

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分子 #1: Metal resistance protein YCF1

分子名称: Metal resistance protein YCF1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ABC-type Cd2+ transporter
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: Saccharomyces cerevisiae
分子量理論値: 176.209594 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MASDYKDDDD KGALEVLFQG PSSPMAGNLV SWACKLCRSP EGFGPISFYG DFTQCFIDGV ILNLSAIFMI TFGIRDLVNL CKKKHSGIK YRRNWIIVSR MALVLLEIAF VSLASLNISK EEAENFTIVS QYASTMLSLF VALALHWIEY DRSVVANTVL L FYWLFETF ...文字列:
MASDYKDDDD KGALEVLFQG PSSPMAGNLV SWACKLCRSP EGFGPISFYG DFTQCFIDGV ILNLSAIFMI TFGIRDLVNL CKKKHSGIK YRRNWIIVSR MALVLLEIAF VSLASLNISK EEAENFTIVS QYASTMLSLF VALALHWIEY DRSVVANTVL L FYWLFETF GNFAKLINIL IRHTYEGIWY SGQTGFILTL FQVITCASIL LLEALPKKPL MPHQHIHQTL TRRKPNPYDS AN IFSRITF SWMSGLMKTG YEKYLVEADL YKLPRNFSSE ELSQKLEKNW ENELKQKSNP SLSWAICRTF GSKMLLAAFF KAI HDVLAF TQPQLLRILI KFVTDYNSER QDDHSSLQGF ENNHPQKLPI VRGFLIAFAM FLVGFTQTSV LHQYFLNVFN TGMY IKSAL TALIYQKSLV LSNEASGLSS TGDIVNLMSV DVQKLQDLTQ WLNLIWSGPF QIIICLYSLY KLLGNSMWVG VIILV IMMP LNSFLMRIQK KLQKSQMKYK DERTRVISEI LNNIKSLKLY AWEKPYREKL EEVRNNKELK NLTKLGCYMA VTSFQF NIV PFLVSCCTFA VFVYTEDRAL TTDLVFPALT LFNLLSFPLM IIPMVLNSFI EASVSIGRLF TFFTNEELQP DSVQRLP KV KNIGDVAINI GDDATFLWQR KPEYKVALKN INFQAKKGNL TCIVGKVGSG KTALLSCMLG DLFRVKGFAT VHGSVAYV S QVPWIMNGTV KENILFGHRY DAEFYEKTIK ACALTIDLAI LMDGDKTLVG EKGISLSGGQ KARLSLARAV YARADTYLL DDPLAAVDEH VARHLIEHVL GPNGLLHTKT KVLATNKVSA LSIADSIALL DNGEITQQGT YDEITKDADS PLWKLLNNYG KKNNGKSNE FGDSSESSVR ESSIPVEGEL EQLQKLNDLD FGNSDAISLR RASDATLGSI DFGDDENIAK REHREQGKVK W NIYLEYAK ACNPKSVCVF ILFIVISMFL SVMGNVWLKH WSEVNSRYGS NPNAARYLAI YFALGIGSAL ATLIQTIVLW VF CTIHASK YLHNLMTNSV LRAPMTFFET TPIGRILNRF SNDIYKVDAL LGRTFSQFFV NAVKVTFTIT VICATTWQFI FII IPLSVF YIYYQQYYLR TSRELRRLDS ITRSPIYSHF QETLGGLATV RGYSQQKRFS HINQCRIDNN MSAFYPSINA NRWL AYRLE LIGSIIILGA ATLSVFRLKQ GTLTAGMVGL SLSYALQITQ TLNWIVRMTV EVETNIVSVE RIKEYADLKS EAPLI VEGH RPPKEWPSQG DIKFNNYSTR YRPELDLVLK HINIHIKPNE KVGIVGRTGA GKSSLTLALF RMIEASEGNI VIDNIA INE IGLYDLRHKL SIIPQDSQVF EGTVRENIDP INQYTDEAIW RALELSHLKE HVLSMSNDGL DAQLTEGGGN LSVGQRQ LL CLARAMLVPS KILVLDQATA AVDVETDKVV QETIRTAFKD RTILTIAHRL NTIMDSDRII VLDNGKVAEF DSPGQLLS D NKSLFYSLCM EAGLVNENGL VPRGSSAHHH HHHHHHHGA

UniProtKB: Metal resistance protein YCF1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度10.56 mg/mL
緩衝液pH: 7
構成要素:
濃度式名称
300.0 mMNaCl塩化ナトリウムsodium chloride塩化ナトリウム
50.0 mMTrisトリスヒドロキシメチルアミノメタンtris(hydroxymethyl)aminomethane

詳細: Solution were made fresh in cold distilled water and final pH was adjusted to 7.0 with HCl of cold buffer. The digitonin detergent was added to final .06 % in buffer after pH adjustment.
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 283.15 K / 装置: LEICA EM GP

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 倍率（補正後）: 81000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm
最大 デフォーカス（公称値）: 1.9000000000000001 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5904 / 平均露光時間: 3.0 sec. / 平均電子線量: 52.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 5424196 / 詳細: Relion autopick
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab-initio Model generated in Relion.
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.1)
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.11 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.1) / 使用した粒子像数: 73611
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

9-f1


Chain - Chain ID: A / Chain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-8sg4:
E1435Q Ycf1 mutant in dephosphorylated state

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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