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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-40050 | |||||||||
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タイトル | Cryo-electron microscopy structure of the zinc transporter from Bordetella bronchiseptica | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | zinc transporter / dimer / complex / metal binding (金属) / inward-open inhibited conformation / TRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) | |||||||||
機能・相同性 | Zinc/iron permease / ZIP Zinc transporter / zinc ion transmembrane transporter activity / 細胞膜 / Zinc transporter ZIPB 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Bordetella bronchiseptica (気管支敗血症菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.05 Å | |||||||||
データ登録者 | Liu Q / Chai J / Pang CX / Shanklin J | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023 タイトル: Structural mechanism of intracellular autoregulation of zinc uptake in ZIP transporters. 著者: Changxu Pang / Jin Chai / Ping Zhu / John Shanklin / Qun Liu / 要旨: Zinc is an essential micronutrient that supports all living organisms through regulating numerous biological processes. However, the mechanism of uptake regulation by intracellular Zn status remains ...Zinc is an essential micronutrient that supports all living organisms through regulating numerous biological processes. However, the mechanism of uptake regulation by intracellular Zn status remains unclear. Here we report a cryo-electron microscopy structure of a ZIP-family transporter from Bordetella bronchiseptica at 3.05 Å resolution in an inward-facing, inhibited conformation. The transporter forms a homodimer, each protomer containing nine transmembrane helices and three metal ions. Two metal ions form a binuclear pore structure, and the third ion is located at an egress site facing the cytoplasm. The egress site is covered by a loop, and two histidine residues on the loop interact with the egress-site ion and regulate its release. Cell-based Zn uptake and cell growth viability assays reveal a negative regulation of Zn uptake through sensing intracellular Zn status using a built-in sensor. These structural and biochemical analyses provide mechanistic insight into the autoregulation of zinc uptake across membranes. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_40050.map.gz | 4 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-40050-v30.xml emd-40050.xml | 14.3 KB 14.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_40050_fsc.xml | 4.4 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_40050.png | 164.1 KB | ||
マスクデータ | emd_40050_msk_1.map | 8 MB | マスクマップ | |
その他 | emd_40050_half_map_1.map.gz emd_40050_half_map_2.map.gz | 7.4 MB 7.4 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-40050 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-40050 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8ghtMC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_40050.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.332 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_40050_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_40050_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_40050_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Zinc transporter dimer from Bordetella bronchiseptica
全体 | 名称: Zinc transporter dimer from Bordetella bronchiseptica |
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要素 |
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-超分子 #1: Zinc transporter dimer from Bordetella bronchiseptica
超分子 | 名称: Zinc transporter dimer from Bordetella bronchiseptica タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Bordetella bronchiseptica (気管支敗血症菌) |
-分子 #1: Putative membrane protein
分子 | 名称: Putative membrane protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Bordetella bronchiseptica (気管支敗血症菌) |
分子量 | 理論値: 31.291566 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: GSHMNQPSSL AADLRGAWHA QAQSHPLITL GLAASAAGVV LLLVAGIVNA LTGENRVHVG YAVLGGAAGF AATALGALMA LGLRAISAR TQDAMLGFAA GMMLAASAFS LILPGLDAAG TIVGPGPAAA AVVALGLGLG VLLMLGLDYF TPHEHERTGH Q GPEAARVN ...文字列: GSHMNQPSSL AADLRGAWHA QAQSHPLITL GLAASAAGVV LLLVAGIVNA LTGENRVHVG YAVLGGAAGF AATALGALMA LGLRAISAR TQDAMLGFAA GMMLAASAFS LILPGLDAAG TIVGPGPAAA AVVALGLGLG VLLMLGLDYF TPHEHERTGH Q GPEAARVN RVWLFVLTII LHNLPEGMAI GVSFATGDLR IGLPLTSAIA IQDVPEGLAV ALALRAVGLP IGRAVLVAVA SG LMEPLGA LVGVGISSGF ALAYPISMGL AAGAMIFVVS HEVIPETHRN GHETTATVGL MAGFALMMFL DTALG |
-分子 #2: CADMIUM ION
分子 | 名称: CADMIUM ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 6 / 式: CD |
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分子量 | 理論値: 112.411 Da |
-分子 #3: PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE
分子 | 名称: PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: PTY |
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分子量 | 理論値: 734.039 Da |
Chemical component information | ChemComp-PTY: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 4 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.5 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス(公称値): 2.4 µm 最小 デフォーカス(公称値): 0.7000000000000001 µm |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 64.0 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |