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万見
- PDB-3j3v: Atomic model of the immature 50S subunit from Bacillus subtilis (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j3v
タイトルAtomic model of the immature 50S subunit from Bacillus subtilis (state I-a)
要素
  • (50S ribosomal protein ...) x 22
  • (ribosome RNA ...) x 2
キーワードRIBOSOME / Ribosome biogenesis / ribosome assembly / RNA folding / YlqF
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of rRNA processing / nucleoid / rRNA processing / regulation of translation / large ribosomal subunit / transferase activity / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit ...positive regulation of rRNA processing / nucleoid / rRNA processing / regulation of translation / large ribosomal subunit / transferase activity / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / response to antibiotic / mRNA binding / DNA binding / RNA binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L1, bacterial-type / Ribosomal protein L1, conserved site / Ribosomal protein L1 signature. / Ribosomal protein L1 / Ribosomal protein L1, 3-layer alpha/beta-sandwich / Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L1-like / Ribosomal protein L1/ribosomal biogenesis protein / Ribosomal protein L1p/L10e family / Ribosomal protein L11, conserved site ...Ribosomal protein L1, bacterial-type / Ribosomal protein L1, conserved site / Ribosomal protein L1 signature. / Ribosomal protein L1 / Ribosomal protein L1, 3-layer alpha/beta-sandwich / Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L1-like / Ribosomal protein L1/ribosomal biogenesis protein / Ribosomal protein L1p/L10e family / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / Ribosomal protein L21, conserved site / Ribosomal protein L21 signature. / Ribosomal protein L6, conserved site / Ribosomal protein L6 signature 1. / : / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / Ribosomal protein L17 signature. / Ribosomal protein L32p, bacterial type / : / Ribosomal protein L18, bacterial-type / : / Ribosomal protein L5, bacterial-type / Ribosomal protein L6, bacterial-type / Ribosomal protein L19, conserved site / Ribosomal protein L19 signature. / Ribosomal protein L20 signature. / Ribosomal protein L22, bacterial/chloroplast-type / Ribosomal protein L14P, bacterial-type / Ribosomal protein L34, conserved site / Ribosomal protein L34 signature. / Ribosomal protein L2, bacterial/organellar-type / Ribosomal protein L18 / Ribosomal L18 of archaea, bacteria, mitoch. and chloroplast / Ribosomal protein L30, bacterial-type / : / Ribosomal protein L20 / Ribosomal L32p protein family / Ribosomal protein L19 / Ribosomal protein L19 / Ribosomal protein L20 / Ribosomal protein L20, C-terminal / Ribosomal protein L19 superfamily / Ribosomal protein L21 / Ribosomal protein L32p / Ribosomal protein L17 / Ribosomal protein L17 superfamily / Ribosomal protein L17 / Ribosomal proteins 50S L24/mitochondrial 39S L24 / Ribosomal protein L21-like / L21-like superfamily / Ribosomal prokaryotic L21 protein / Ribosomal protein L34 / Ribosomal protein L34 / Ribosomal protein L24 / Ribosomal protein L13, bacterial-type / Ribosomal protein L3, bacterial/organelle-type / Ribosomal protein L15, bacterial-type / 50S ribosomal protein uL4 / Ribosomal protein L23/L25, conserved site / Ribosomal protein L23 signature. / Ribosomal protein L30, conserved site / Ribosomal protein L30 signature. / Ribosomal protein L5, conserved site / Ribosomal protein L5 signature. / Ribosomal protein L2 signature. / Ribosomal protein L29, conserved site / Ribosomal protein L29 signature. / Ribosomal protein L2, conserved site / Ribosomal protein L5, N-terminal / Ribosomal protein L5 / Ribosomal protein L15, conserved site / Ribosomal protein L15 signature. / Ribosomal protein L5, C-terminal / ribosomal L5P family C-terminus / Ribosomal protein L5 / Ribosomal protein L5 domain superfamily / Ribosomal protein L6, alpha-beta domain / Ribosomal protein L6 / Ribosomal protein L6 / Ribosomal protein L6, alpha-beta domain superfamily / Ribosomal protein L13 signature. / Ribosomal protein L2, domain 3 / Ribosomal protein L13, conserved site / Ribosomal protein L22/L17, conserved site / Ribosomal protein L22 signature. / Ribosomal protein L14P, conserved site / Ribosomal protein L14 signature. / Ribosomal L29 protein / Ribosomal protein L29/L35 / Ribosomal protein L29/L35 superfamily / Ribosomal Proteins L2, C-terminal domain / Ribosomal protein L2, C-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
: / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Large ribosomal subunit protein bL19 / Large ribosomal subunit protein bL32 / Large ribosomal subunit protein bL34 / Large ribosomal subunit protein uL24 / Large ribosomal subunit protein uL29 ...: / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Large ribosomal subunit protein bL19 / Large ribosomal subunit protein bL32 / Large ribosomal subunit protein bL34 / Large ribosomal subunit protein uL24 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein uL14 / Large ribosomal subunit protein uL5 / Large ribosomal subunit protein uL15 / Large ribosomal subunit protein uL30 / Large ribosomal subunit protein bL17 / Large ribosomal subunit protein bL21 / Large ribosomal subunit protein uL22 / Large ribosomal subunit protein uL2 / Large ribosomal subunit protein uL3 / Large ribosomal subunit protein uL4 / Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein uL6 / Large ribosomal subunit protein uL18 / Large ribosomal subunit protein bL20 / Large ribosomal subunit protein uL13 / Large ribosomal subunit protein uL11 / Large ribosomal subunit protein uL1
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 13.3 Å
データ登録者Li, N. / Guo, Q. / Zhang, Y. / Yuan, Y. / Ma, C. / Lei, J. / Gao, N.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2013
タイトル: Cryo-EM structures of the late-stage assembly intermediates of the bacterial 50S ribosomal subunit.
著者: Ningning Li / Yuling Chen / Qiang Guo / Yixiao Zhang / Yi Yuan / Chengying Ma / Haiteng Deng / Jianlin Lei / Ning Gao /
要旨: Ribosome assembly is a process fundamental for all cellular activities. The efficiency and accuracy of the subunit assembly are tightly regulated and closely monitored. In the present work, we ...Ribosome assembly is a process fundamental for all cellular activities. The efficiency and accuracy of the subunit assembly are tightly regulated and closely monitored. In the present work, we characterized, both compositionally and structurally, a set of in vivo 50S subunit precursors (45S), isolated from a mutant bacterial strain. Our qualitative mass spectrometry data indicate that L28, L16, L33, L36 and L35 are dramatically underrepresented in the 45S particles. This protein spectrum shows interesting similarity to many qualitatively analyzed 50S precursors from different genetic background, indicating the presence of global rate-limiting steps in the late-stage assembly of 50S subunit. Our structural data reveal two major intermediate states for the 45S particles. Consistently, both states severally lack those proteins, but they also differ in the stability of the functional centers of the 50S subunit, demonstrating that they are translationally inactive. Detailed analysis indicates that the orientation of H38 accounts for the global conformational differences in these intermediate structures, and suggests that the reorientation of H38 to its native position is rate-limiting during the late-stage assembly. Especially, H38 plays an essential role in stabilizing the central protuberance, through the interaction with the 5S rRNA, and the correctly orientated H38 is likely a prerequisite for further maturation of the 50S subunit.
履歴
登録2013年4月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月28日Group: Database references
改定 1.22019年12月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: database_2 / em_image_scans / em_software
Item: _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5642
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
0: 50S ribosomal protein L32
2: 50S ribosomal protein L34
5: 50S ribosomal protein L1
6: 50S ribosomal protein L11
A: ribosome RNA 23S
B: ribosome RNA 5S
C: 50S ribosomal protein L2
D: 50S ribosomal protein L3
E: 50S ribosomal protein L4
F: 50S ribosomal protein L5
G: 50S ribosomal protein L6
J: 50S ribosomal protein L13
K: 50S ribosomal protein L14
L: 50S ribosomal protein L15
N: 50S ribosomal protein L17
O: 50S ribosomal protein L18
P: 50S ribosomal protein L19
Q: 50S ribosomal protein L20
R: 50S ribosomal protein L21
S: 50S ribosomal protein L22
T: 50S ribosomal protein L23
U: 50S ribosomal protein L24
X: 50S ribosomal protein L29
Y: 50S ribosomal protein L30


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,314,09624
ポリマ－1,314,09624
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

+
50S ribosomal protein ... , 22種, 22分子 0256CDEFGJKLNOPQRSTUXY

#1: タンパク質 50S ribosomal protein L32


分子量: 6745.073 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / 参照: UniProt: O34687
#2: タンパク質・ペプチド 50S ribosomal protein L34


分子量: 5271.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / 参照: UniProt: P05647
#3: タンパク質 50S ribosomal protein L1 / BL1


分子量: 25026.887 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / 参照: UniProt: Q06797
#4: タンパク質 50S ribosomal protein L11 / BL11


分子量: 14951.442 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / 参照: UniProt: Q06796
#7: タンパク質 50S ribosomal protein L2 / BL2


分子量: 30335.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / 参照: UniProt: P42919
#8: タンパク質 50S ribosomal protein L3 / BL3


分子量: 22723.348 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / 参照: UniProt: P42920
#9: タンパク質 50S ribosomal protein L4


分子量: 22424.951 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / 参照: UniProt: P42921
#10: タンパク質 50S ribosomal protein L5 / BL6


分子量: 20177.564 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / 参照: UniProt: P12877
#11: タンパク質 50S ribosomal protein L6 / BL10


分子量: 19543.389 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / 参照: UniProt: P46898
#12: タンパク質 50S ribosomal protein L13


分子量: 16407.104 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / 参照: UniProt: P70974
#13: タンパク質 50S ribosomal protein L14


分子量: 13175.288 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / 参照: UniProt: P12875
#14: タンパク質 50S ribosomal protein L15


分子量: 15410.694 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / 参照: UniProt: P19946
#15: タンパク質 50S ribosomal protein L17 / BL15 / BL21


分子量: 13774.806 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / 参照: UniProt: P20277
#16: タンパク質 50S ribosomal protein L18 / BL16


分子量: 12993.829 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / 参照: UniProt: P46899
#17: タンパク質 50S ribosomal protein L19


分子量: 13416.853 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / 参照: UniProt: O31742
#18: タンパク質 50S ribosomal protein L20


分子量: 13669.189 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / 参照: UniProt: P55873
#19: タンパク質 50S ribosomal protein L21 / BL20


分子量: 11296.081 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / 参照: UniProt: P26908
#20: タンパク質 50S ribosomal protein L22


分子量: 12481.608 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / 参照: UniProt: P42060
#21: タンパク質 50S ribosomal protein L23


分子量: 10978.813 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / 参照: UniProt: P42924
#22: タンパク質 50S ribosomal protein L24 / 12 kDa DNA-binding protein / BL23 / HPB12


分子量: 11166.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / 参照: UniProt: P0CI78
#23: タンパク質 50S ribosomal protein L29


分子量: 7728.029 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / 参照: UniProt: P12873
#24: タンパク質 50S ribosomal protein L30 / BL27


分子量: 6650.795 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / 参照: UniProt: P19947

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Ribosome RNA ... , 2種, 2分子 AB

#5: RNA鎖 ribosome RNA 23S


分子量: 949324.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / 参照: GenBank: AL009126.3
#6: RNA鎖 ribosome RNA 5S


分子量: 38423.863 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / 参照: GenBank: AL009126.3

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Immature 50S subunit from YlqF-deficient Bacillus subtilis strain
タイプ: RIBOSOME
緩衝液名称: 100mM NH4Cl, 20mM Tris-HCl, 10mM MgOAc2, 1mM TCEP. / pH: 7.5 / 詳細: 100mM NH4Cl, 20mM Tris-HCl, 10mM MgOAc2, 1mM TCEP.
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 手法: Blot for 20 seconds before plunging

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2011年12月6日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 59000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / カメラ長: 0 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: FEI EAGLE (4k x 4k)
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1MDFFモデルフィッティング
2MODELLERモデルフィッティング
3modeRNAモデルフィッティング
4S2Sモデルフィッティング
5RELION３次元再構成
CTF補正詳細: Each particle
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: Reference projections / 解像度: 13.3 Å / 解像度の算出法: OTHER / 粒子像の数: 21020
詳細: (Single particle details: This is one of the classified groups with the software RELION) (Single particle--Applied symmetry: C1)
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築
IDプロトコル空間Target criteria詳細
1FLEXIBLE FITREALCross-correlationMETHOD--Flexible fitting REFINEMENT PROTOCOL--Atom models of the 23S and 5S rRNAs were built using the software S2S and modeRNA, with the crystal structures of the 50S subunits from E. coli (PDB ID- 2AW4) and Thermus thermophilus (PDB ID- 2J01) as template. Models of ribosomal proteins, L1, L3, L4, L6, L10, L13, L14, L15, L17, L19, L20, L21, L22, L23, L24, L27, L29, L30, L31, L32, L33, L34, L35 and L36 were downloaded from the SWISS-MODEL Repository. The others, including L2, L5, L11, L16, L18 and L28 were modeled using MODELLER with crystal structures of E. coli and T. thermophilus 50S subunits as templates.The combined atomic model of the B. subtilis 50S subunit was docked into a high resolution mature 50S density map and optimized using MDFF. This optimized model was docked into the EM density using Chimera and flexible fitted into the density using MDFF. DETAILS--Ref- Schuwirth, B.S., Borovinskaya, M.A., Hau, C.W., Zhang, W., Vila-Sanjurjo, A., Holton, J.M. and Cate, J.H. (2005) Structures of the bacterial ribosome at 3.5 A resolution. Science, 310, 827-834. Selmer, M., Dunham, C.M., Murphy, F.V.t., Weixlbaumer, A., Petry, S., Kelley, A.C., Weir, J.R. and Ramakrishnan, V. (2006) Structure of the 70S ribosome complexed with mRNA and tRNA. Science, 313, 1935-1942. Jossinet, F. and Westhof, E. (2005) Sequence to Structure (S2S)- display, manipulate and interconnect RNA data from sequence to structure. Bioinformatics, 21, 3320-3321. Rother, M., Rother, K., Puton, T. and Bujnicki, J.M. (2011) ModeRNA- a tool for comparative modeling of RNA 3D structure. Nucleic acids research, 39, 4007-4022. Kiefer, F., Arnold, K., Kunzli, M., Bordoli, L. and Schwede, T. (2009) The SWISS-MODEL Repository and associated resources. Nucleic acids research, 37, D387-392. Eswar, N., Webb, B., Marti-Renom, M.A., Madhusudhan, M.S., Eramian, D., Shen, M.Y., Pieper, U. and Sali, A. (2006) Comparative protein structure modeling using Modeller. Current protocols in bioinformatics / editoral board, Andreas D. Baxevanis ... [et al.], Chapter 5, Unit 5 6. Trabuco, L.G., Villa, E., Mitra, K., Frank, J. and Schulten, K. (2008) Flexible fitting of atomic structures into electron microscopy maps using molecular dynamics. Structure, 16, 673-683. Pettersen, E.F., Goddard, T.D., Huang, C.C., Couch, G.S., Greenblatt, D.M., Meng, E.C. and Ferrin, T.E. (2004) UCSF Chimera--a visualization system for exploratory research and analysis. Journal of computational chemistry, 25, 1605-1612.
2
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
12J01

2j01
PDB 未公開エントリ

12J011PDBexperimental model
22AW4

2aw4
PDB 未公開エントリ

22AW42PDBexperimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数21701 64456 0 0 86157

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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