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万見
- PDB-3dwu: Transition-state model conformation of the switch I region fitted... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dwu
タイトルTransition-state model conformation of the switch I region fitted into the cryo-EM map of the eEF2.80S.AlF4.GDP complex
要素Elongation factor Tu-B
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / Transition state / conserved switch I / Antibiotic resistance / Elongation factor / GTP-binding / Membrane / Methylation / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Protein biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-synthesizing GTPase / translation elongation factor activity / GTPase activity / GTP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / : / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 ...Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / : / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Elongation factor Tu-B
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12.6 Å
データ登録者Nissen, P. / Nyborg, J. / Kjeldgaard, M.
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2008
タイトル: Visualization of the eEF2-80S ribosome transition-state complex by cryo-electron microscopy.
著者: Jayati Sengupta / Jakob Nilsson / Richard Gursky / Morten Kjeldgaard / Poul Nissen / Joachim Frank /
要旨: In an attempt to understand ribosome-induced GTP hydrolysis on eEF2, we determined a 12.6-A cryo-electron microscopy reconstruction of the eEF2-bound 80S ribosome in the presence of aluminum ...In an attempt to understand ribosome-induced GTP hydrolysis on eEF2, we determined a 12.6-A cryo-electron microscopy reconstruction of the eEF2-bound 80S ribosome in the presence of aluminum tetrafluoride and GDP, with aluminum tetrafluoride mimicking the gamma-phosphate during hydrolysis. This is the first visualization of a structure representing a transition-state complex on the ribosome. Tight interactions are observed between the factor's G domain and the large ribosomal subunit, as well as between domain IV and an intersubunit bridge. In contrast, some of the domains of eEF2 implicated in small subunit binding display a large degree of flexibility. Furthermore, we find support for a transition-state model conformation of the switch I region in this complex where the reoriented switch I region interacts with a conserved rRNA region of the 40S subunit formed by loops of the 18S RNA helices 8 and 14. This complex is structurally distinct from the eEF2-bound 80S ribosome complexes previously reported, and analysis of this map sheds light on the GTPase-coupled translocation mechanism.
履歴
登録2008年7月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5017
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • PDB-3dny との合成表示
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5017
  • + PDB-3dny
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Elongation factor Tu-B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,9491
ポリマ－4,9491
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Elongation factor Tu-B / EF-Tu-B / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 4949.441 Da / 分子数: 1 / 断片: Switch I region: UNP residues 21-66 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus HB8 (バクテリア) / 株: HB8 / DSM 579 / 参照: UniProt: P60339

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: eEF2.80S.AlF4.GDP complex / タイプ: RIBOSOME
緩衝液名称: 20 mM Hepes-NH3, 100 mM KCl, 20 mM MgCl2 / pH: 7.2 / 詳細: 20 mM Hepes-NH3, 100 mM KCl, 20 mM MgCl2
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: NITROGEN
詳細: Cryogen ETHANE (93K), two-face blotting for 1 second

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 49650 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影電子線照射量: 10 e/Å2 / 詳細: Kodak SO163 film

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Oモデルフィッティング
2SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: segregation in defocus groups and correction in volumes
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: SPIDER / 解像度: 12.6 Å / 解像度の算出法: FSC / 粒子像の数: 28242 / ピクセルサイズ（公称値）: 2.82 Å
詳細: Single particle reconstruction, resolution estimated: FSC cut-off at 0.15
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: correlation coefficient
詳細: METHOD--manual REFINEMENT PROTOCOL--Fitted as rigid body. Current model was aligned to the helix A of the fitted eEF2 coordinates (PDB entry 3DNY) which is located next to the switch I ...詳細: METHOD--manual REFINEMENT PROTOCOL--Fitted as rigid body. Current model was aligned to the helix A of the fitted eEF2 coordinates (PDB entry 3DNY) which is located next to the switch I sequence. The coordinates for this entry are based on manual fitting of the coordinates into cryo-EM density map. Therefore, authors did not deposit structure factors.
原子モデル構築PDB-ID: 3DNY

3dny


Accession code: 3DNY / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数46 0 0 0 46

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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