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- PDB-3wlu: Crystal Structure of human galectin-9 NCRD with Selenolactose -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wlu
タイトルCrystal Structure of human galectin-9 NCRD with Selenolactose
要素Galectin-9
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / selenolactose / beta sandwich / galectin / carbohydrate binding
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of activated T cell autonomous cell death / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation involved in immune response / Interleukin-2 family signaling / positive regulation of dendritic cell apoptotic process / positive regulation of T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / negative regulation of mast cell degranulation / natural killer cell tolerance induction / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / positive regulation of dendritic cell differentiation / : ...positive regulation of activated T cell autonomous cell death / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation involved in immune response / Interleukin-2 family signaling / positive regulation of dendritic cell apoptotic process / positive regulation of T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / negative regulation of mast cell degranulation / natural killer cell tolerance induction / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / positive regulation of dendritic cell differentiation / : / galactoside binding / positive regulation of transforming growth factor beta production / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / galactose binding / disaccharide binding / negative regulation of chemokine production / positive regulation of interleukin-13 production / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / positive regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / positive regulation of interleukin-4 production / p38MAPK cascade / negative regulation of activated T cell proliferation / positive regulation of interleukin-10 production / negative regulation of type II interferon production / negative regulation of tumor necrosis factor production / maternal process involved in female pregnancy / positive regulation of interleukin-12 production / ERK1 and ERK2 cascade / response to interleukin-1 / positive regulation of interleukin-1 beta production / positive regulation of interleukin-8 production / female pregnancy / cellular response to virus / cellular response to type II interferon / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of type II interferon production / chemotaxis / positive regulation of tumor necrosis factor production / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / carbohydrate binding / collagen-containing extracellular matrix / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / response to lipopolysaccharide / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of viral entry into host cell / inflammatory response / negative regulation of gene expression / positive regulation of gene expression / enzyme binding / extracellular space / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Galectin-like / Galactoside-binding lectin / Galectin / Galectin, carbohydrate recognition domain / Galactoside-binding lectin / Galactoside-binding lectin (galectin) domain profile. / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-LSE / Galectin-9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Makyio, H. / Suzuki, T. / Ando, H. / Yamada, Y. / Ishida, H. / Kiso, M. / Wakatsuki, S. / Kato, R.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem. / 年: 2014
タイトル: Expanded potential of seleno-carbohydrates as a molecular tool for X-ray structural determination of a carbohydrate-protein complex with single/multi-wavelength anomalous dispersion phasing
著者: Suzuki, T. / Makyio, H. / Ando, H. / Komura, N. / Menjo, M. / Yamada, Y. / Imamura, A. / Ishida, H. / Wakatsuki, S. / Kato, R. / Kiso, M.
履歴
登録2013年11月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年11月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Galectin-9
B: Galectin-9
C: Galectin-9
D: Galectin-9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,7658
ポリマ－63,6874
非ポリマー2,0784
水15,655869
1
A: Galectin-9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4412
ポリマ－15,9221
非ポリマー5201
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Galectin-9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4412
ポリマ－15,9221
非ポリマー5201
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Galectin-9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4412
ポリマ－15,9221
非ポリマー5201
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Galectin-9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4412
ポリマ－15,9221
非ポリマー5201
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.732, 68.167, 224.156
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological unit is a monomer. There are 4 biological units in the asymmetric unit (chains A,B,C and D)

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要素

#1: タンパク質
Galectin-9 / Gal-9 / Ecalectin / Tumor antigen HOM-HD-21


分子量: 15921.826 Da / 分子数: 4 / 断片: ligand binding domain, UNP residues 5-148 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LGALS9 / プラスミド: pGEX4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O00182
#2: 化合物
ChemComp-LSE / 2-(trimethylsilyl)ethyl 4-O-beta-D-galactopyranosyl-6-Se-methyl-6-seleno-beta-D-glucopyranoside


分子量: 519.518 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H36O10SeSi
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 869 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.61 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: PEG 6000, 100mM Tris-HCl, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.97889 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月31日
放射モノクロメーター: Si(111) double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97889 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→43.3 Å / Num. all: 109389 / Num. obs: 109285 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 14 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 19.3
反射 シェル解像度: 1.4→1.42 Å / 冗長度: 13.7 % / Rmerge(I) obs: 0.885 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 5393 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHENIXモデル構築
REFMAC5.7.0032精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.4→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / SU B: 1.895 / SU ML: 0.04 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.063 / ESU R Free: 0.063 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.194 5463 5 %RANDOM
Rwork0.17224 ---
obs0.17332 103811 99.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.248 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.17 Å20 Å20 Å2
2---0.49 Å20 Å2
3---0.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4456 0 120 869 5445
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.024708
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024292
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7361.9386396
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8052.9879844
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1045564
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.13623.793232
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg9.84915680
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.6381524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1090.2692
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0215384
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021232
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6930.7912268
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.6930.792267
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.0281.1882832
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.0281.1882833
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.5490.9632440
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.5480.9632441
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.2061.3933565
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.4679.2975743
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.4669.2975744
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.436 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 424 -
Rwork0.288 7548 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.82240.13910.30571.12630.16671.78960.0113-0.0125-0.02520.0064-0.00590.07750.0254-0.0218-0.00550.02930.00380.01450.01060.00310.028139.41818.5316153.287
20.79130.10680.1411.1648-0.13412.2635-0.016-0.0117-0.01640.0032-0.0812-0.07230.02360.14290.09720.00190.0020.00770.0140.01340.045322.999623.1463125.1234
30.95270.29530.09171.1981-0.51221.80690.0052-0.0209-0.00860.0151-0.0559-0.0723-0.00270.11740.05070.0126-0.00830.00260.01350.00190.022720.762256.0242125.3283
40.97710.08470.04851.1025-0.01761.97410.00020.02140.06870.0373-0.01280.0494-0.0199-0.01860.01260.0124-0.0030.01290.0103-0.00380.020438.193751.4827154.043
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A7 - 148
2X-RAY DIFFRACTION2B7 - 148
3X-RAY DIFFRACTION3C7 - 148
4X-RAY DIFFRACTION4D7 - 148

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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