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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3nhk | ||||||
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タイトル | X-ray Crystallographic Structure Activity Relationship (SAR) of Casimiroin and its Analogs Bound to Human Quinone Reductase 2 | ||||||
要素 | Ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase [quinone] | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE INHIBITOR / protein dimer / OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE INHIBITOR complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase (quinone) / dihydronicotinamide riboside quinone reductase activity / quinone catabolic process / resveratrol binding / oxidoreductase activity, acting on other nitrogenous compounds as donors / melatonin binding / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) activity / Phase I - Functionalization of compounds / chloride ion binding / FAD binding ...ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase (quinone) / dihydronicotinamide riboside quinone reductase activity / quinone catabolic process / resveratrol binding / oxidoreductase activity, acting on other nitrogenous compounds as donors / melatonin binding / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) activity / Phase I - Functionalization of compounds / chloride ion binding / FAD binding / oxidoreductase activity / electron transfer activity / protein homodimerization activity / zinc ion binding / extracellular exosome / nucleoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.96 Å | ||||||
データ登録者 | Sturdy, M. | ||||||
引用 | ジャーナル: To be Published タイトル: X-ray Crystallographic Structure Activity Relationship (SAR) of Casimiroin and its Analogs Bound to Human Quinone Reductase 2 著者: Sturdy, M. #1: ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2009 タイトル: Synthesis of casimiroin and optimization of its quinone reductase 2 and aromatase inhibitory activities. 著者: Maiti, A. / Reddy, P.V. / Sturdy, M. / Marler, L. / Pegan, S.D. / Mesecar, A.D. / Pezzuto, J.M. / Cushman, M. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3nhk.cif.gz | 118.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3nhk.ent.gz | 90.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3nhk.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nh/3nhk ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nh/3nhk | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 25849.338 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NQO2, NMOR2 / プラスミド: pET-23d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P16083, EC: 1.10.99.2 #2: 化合物 | #3: 化合物 | #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.7 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 6.7 詳細: 1.339 M ammonium sulfate, 0.1 M Bis-Tris, 0.1 M NaCl, 5 mM DTT, 12 uM FAD, pH 6.7, hanging drop, temperature 298K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月15日 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | 冗長度: 5.9 % / Av σ(I) over netI: 12.03 / 数: 203461 / Rmerge(I) obs: 0.126 / Χ2: 0.97 / D res high: 1.97 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 34689 / % possible obs: 93.9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Diffraction reflection shell |
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反射 | 解像度: 1.96→65.8 Å / Num. obs: 34689 / % possible obs: 93.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.126 / Χ2: 0.97 / Net I/σ(I): 5.9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル |
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-位相決定
位相決定 | 手法: 分子置換 |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.96→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / WRfactor Rfree: 0.1915 / WRfactor Rwork: 0.1471 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.8543 / SU B: 3.718 / SU ML: 0.106 / SU R Cruickshank DPI: 0.1794 / SU Rfree: 0.1661 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R Free: 0.166 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 63.06 Å2 / Biso mean: 21.7097 Å2 / Biso min: 2.63 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.96→50 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.96→2.013 Å / Total num. of bins used: 20
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