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- PDB-3kcf: Crystal structure of TGFbRI complexed with a pyrazolone inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kcf
タイトルCrystal structure of TGFbRI complexed with a pyrazolone inhibitor
要素TGF-beta receptor type-1
キーワードTRANSFERASE / KINASE / TGFBETARI / STRUCTURE-BASED DRUG DESIGN / PROTEIN-INHIBITOR COMPLEX / Aortic aneurysm / ATP-binding / Craniosynostosis / Disease mutation / Disulfide bond / Glycoprotein / Magnesium / Manganese / Membrane / Metal-binding / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Polymorphism / Receptor / Serine/threonine-protein kinase / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


extracellular structure organization / epicardium morphogenesis / vascular endothelial cell proliferation / parathyroid gland development / transforming growth factor beta ligand-receptor complex / regulation of cardiac muscle cell proliferation / myofibroblast differentiation / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / TGFBR2 Kinase Domain Mutants in Cancer / transforming growth factor beta receptor activity ...extracellular structure organization / epicardium morphogenesis / vascular endothelial cell proliferation / parathyroid gland development / transforming growth factor beta ligand-receptor complex / regulation of cardiac muscle cell proliferation / myofibroblast differentiation / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / TGFBR2 Kinase Domain Mutants in Cancer / transforming growth factor beta receptor activity / trophoblast cell migration / angiogenesis involved in coronary vascular morphogenesis / SMAD2/3 Phosphorylation Motif Mutants in Cancer / TGFBR1 KD Mutants in Cancer / positive regulation of mesenchymal stem cell proliferation / ventricular compact myocardium morphogenesis / positive regulation of extracellular matrix assembly / positive regulation of tight junction disassembly / cardiac epithelial to mesenchymal transition / mesenchymal cell differentiation / transforming growth factor beta receptor activity, type I / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / positive regulation of vasculature development / neuron fate commitment / activin receptor complex / activin receptor activity, type I / regulation of epithelial to mesenchymal transition / type II transforming growth factor beta receptor binding / pharyngeal system development / receptor protein serine/threonine kinase / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / activin binding / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / germ cell migration / coronary artery morphogenesis / filopodium assembly / embryonic cranial skeleton morphogenesis / activin receptor signaling pathway / ventricular trabecula myocardium morphogenesis / response to cholesterol / I-SMAD binding / transforming growth factor beta binding / collagen fibril organization / negative regulation of chondrocyte differentiation / lens development in camera-type eye / endothelial cell activation / anterior/posterior pattern specification / artery morphogenesis / positive regulation of filopodium assembly / skeletal system morphogenesis / ventricular septum morphogenesis / SMAD binding / negative regulation of endothelial cell proliferation / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / roof of mouth development / positive regulation of SMAD protein signal transduction / epithelial to mesenchymal transition / regulation of protein ubiquitination / blastocyst development / bicellular tight junction / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / endothelial cell migration / positive regulation of stress fiber assembly / positive regulation of endothelial cell proliferation / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of cell migration / thymus development / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / post-embryonic development / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of apoptotic signaling pathway / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / skeletal system development / cell motility / kidney development / wound healing / peptidyl-serine phosphorylation / cellular response to growth factor stimulus / male gonad development / UCH proteinases / nervous system development / heart development / regulation of gene expression / positive regulation of cell growth / in utero embryonic development / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein kinase activity / receptor complex / endosome / regulation of cell cycle / intracellular signal transduction / Ub-specific processing proteases / cilium / positive regulation of cell migration / membrane raft / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding
類似検索 - 分子機能
GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 ...GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-JZO / PHOSPHATE ION / TGF-beta receptor type-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Boriack-Sjodin, P.A.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2010
タイトル: Pyrazolone based TGFbetaR1 kinase inhibitors.
著者: Guckian, K. / Carter, M.B. / Lin, E.Y. / Choi, M. / Sun, L. / Boriack-Sjodin, P.A. / Chuaqui, C. / Lane, B. / Cheung, K. / Ling, L. / Lee, W.C.
履歴
登録2009年10月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TGF-beta receptor type-1
B: TGF-beta receptor type-1
C: TGF-beta receptor type-1
D: TGF-beta receptor type-1
E: TGF-beta receptor type-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)197,64023
ポリマ－194,6035
非ポリマー3,03718
水543
1
A: TGF-beta receptor type-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,5665
ポリマ－38,9211
非ポリマー6454
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: TGF-beta receptor type-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,5665
ポリマ－38,9211
非ポリマー6454
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: TGF-beta receptor type-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,3763
ポリマ－38,9211
非ポリマー4552
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: TGF-beta receptor type-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,5665
ポリマ－38,9211
非ポリマー6454
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
E: TGF-beta receptor type-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,5665
ポリマ－38,9211
非ポリマー6454
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)174.025, 249.076, 138.011
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: タンパク質
TGF-beta receptor type-1 / Transforming growth factor-beta receptor type I / TGF-beta receptor type I / TGF-beta type I ...Transforming growth factor-beta receptor type I / TGF-beta receptor type I / TGF-beta type I receptor / TbetaR-I / TGFR-1 / Serine/threonine-protein kinase receptor R4 / SKR4 / Activin receptor-like kinase 5 / ALK-5


分子量: 38920.641 Da / 分子数: 5 / 断片: UNP residues 162-503, GS AND KINASE DOMAINS / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TGFBR1, TGFBRI
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P36897, receptor protein serine/threonine kinase
#2: 化合物
ChemComp-JZO / 4-[3-(methoxymethyl)phenyl]-1,2-dimethyl-5-quinoxalin-6-yl-1,2-dihydro-3H-pyrazol-3-one


分子量: 360.409 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H20N4O2
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.99 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: Sodium potassium phosphate, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年8月1日 / 詳細: monochromator
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. all: 73727 / Num. obs: 73525 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 52.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.097
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 3.49 % / Rmerge(I) obs: 0.521 / Mean I/σ(I) obs: 2.15 / Num. unique all: 7240 / % possible all: 99.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
CNX2005精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNX2005位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Structure of TGFbRI with different inhibitor

解像度: 2.8→34.86 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 3273596.81 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.278 3747 5.1 %RANDOM
Rwork0.235 ---
all0.237 73478 --
obs0.237 73478 99.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 41.4394 Å2 / ksol: 0.357103 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 52.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.84 Å20 Å20 Å2
2--7.06 Å20 Å2
3----0.22 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.45 Å0.37 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.57 Å0.48 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→34.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13094 0 200 3 13297
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.75
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.511.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.682
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.942
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.12.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: NONE
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.395 620 5.2 %
Rwork0.342 11309 -
obs--97.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1MSI_CNX_TOPPAR:protein_rep.paramMSI_CNX_TOPPAR:protein.top
X-RAY DIFFRACTION2MSI_CNX_TOPPAR:ion.parambio16178.top
X-RAY DIFFRACTION3MSI_CNX_TOPPAR:water_rep.paramMSI_CNX_TOPPAR:water.top
X-RAY DIFFRACTION4bio16178.paramMSI_CNX_TOPPAR:ion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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