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- PDB-3jyp: Quinate dehydrogenase from Corynebacterium glutamicum in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jyp
タイトルQuinate dehydrogenase from Corynebacterium glutamicum in complex with quinate and NADH
要素Quinate/shikimate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / quinate dehyrogenase / ternary complex / quinate / NADH / Amino-acid biosynthesis / Aromatic amino acid biosynthesis / NAD
機能・相同性
機能・相同性情報


quinate/shikimate dehydrogenase (NAD+) / quinate 3-dehydrogenase (NAD+) activity / shikimate 3-dehydrogenase (NAD+) activity / shikimate 3-dehydrogenase (NADP+) activity / shikimate metabolic process / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる / chorismate biosynthetic process / aromatic amino acid family biosynthetic process / amino acid biosynthetic process / NAD+ binding
類似検索 - 分子機能
Shikimate dehydrogenase family / SDH, C-terminal / Shikimate 5'-dehydrogenase C-terminal domain / Shikimate dehydrogenase substrate binding, N-terminal / Shikimate dehydrogenase substrate binding domain / Leucine Dehydrogenase, chain A, domain 1 / Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold ...Shikimate dehydrogenase family / SDH, C-terminal / Shikimate 5'-dehydrogenase C-terminal domain / Shikimate dehydrogenase substrate binding, N-terminal / Shikimate dehydrogenase substrate binding domain / Leucine Dehydrogenase, chain A, domain 1 / Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Chem-QIC / Quinate/shikimate dehydrogenase (NAD(+))
類似検索 - 構成要素
生物種Corynebacterium glutamicum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.16 Å
データ登録者Hoeppner, A. / Schomburg, D. / Niefind, K.
引用ジャーナル: Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Enzyme-substrate complexes of the quinate/shikimate dehydrogenase from Corynebacterium glutamicum enable new insights in substrate and cofactor binding, specificity, and discrimination.
著者: Hoppner, A. / Schomburg, D. / Niefind, K.
履歴
登録2009年9月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年9月4日Group: Database references
改定 1.32013年10月23日Group: Database references
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Quinate/shikimate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,5803
ポリマ－29,7251
非ポリマー8562
水6,648369
1
A: Quinate/shikimate dehydrogenase
ヘテロ分子

A: Quinate/shikimate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,1606
ポリマ－59,4492
非ポリマー1,7114
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area4720 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area22120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.82, 63.25, 35.73
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.39, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Quinate/shikimate dehydrogenase / NAD(+)-dependent quinate dehydrogenase / QDH / CglQDH


分子量: 29724.580 Da / 分子数: 1 / 断片: QDH / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Corynebacterium glutamicum (バクテリア)
株: ATCC13032 / 遺伝子: aroE, cg0504, Cgl0424 / プラスミド: pNHis / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q9X5C9, quinate/shikimate dehydrogenase (NAD+), 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-QIC / (1S,3R,4S,5R)-1,3,4,5-tetrahydroxycyclohexanecarboxylic acid / Quinic acid / キナ酸


分子量: 192.167 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H12O6
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 369 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.28 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9.5
詳細: 24 % PEG 6000, 400 mM calcium chloride, 100 mM Tris/HCl, pH 9.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X12 / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年10月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.16→30 Å / Num. all: 92402 / Num. obs: 88244 / % possible obs: 95.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 17.48 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Rsym value: 0.081 / Net I/σ(I): 26.87
反射 シェル解像度: 1.16→1.2 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 4.19 / Num. unique all: 8491 / Rsym value: 0.4 / % possible all: 92.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3jyo

3jyo


解像度: 1.16→30 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.159 1758 -random
Rwork0.13796 ---
all0.13838 92402 --
obs0.13838 88244 95.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 17.48 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.16→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2075 0 57 369 2501
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeRefine-IDNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.16-1.20.4X-RAY DIFFRACTION849192.5
1.2-1.250.3X-RAY DIFFRACTION856593.2
1.25-1.310.236X-RAY DIFFRACTION866893.8
1.31-1.380.183X-RAY DIFFRACTION866194.2
1.38-1.460.163X-RAY DIFFRACTION876995.3
1.46-1.570.136X-RAY DIFFRACTION885996
1.57-1.730.102X-RAY DIFFRACTION893596.6
1.73-1.980.081X-RAY DIFFRACTION895796.8
1.98-2.50.071X-RAY DIFFRACTION909998.3
2.5-300.077X-RAY DIFFRACTION924098.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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