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万見
- PDB-3gjw: PARP complexed with A968427 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gjw
タイトルPARP complexed with A968427
要素Poly [ADP-ribose] polymerase 1
キーワードTRANSFERASE / Protein-Inhibitor Complex / Acetylation / ADP-ribosylation / DNA damage / DNA repair / DNA-binding / Glycosyltransferase / Metal-binding / NAD / Nucleus / Phosphoprotein / Polymorphism / Zinc / Zinc-finger
機能・相同性
機能・相同性情報


NAD+-histone H2BS6 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H3S10 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H2BE35 glutamate ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of myofibroblast differentiation / negative regulation of ATP biosynthetic process / NAD+-protein-tyrosine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-histidine ADP-ribosyltransferase activity / regulation of base-excision repair / positive regulation of single strand break repair / regulation of circadian sleep/wake cycle, non-REM sleep ...NAD+-histone H2BS6 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H3S10 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H2BE35 glutamate ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of myofibroblast differentiation / negative regulation of ATP biosynthetic process / NAD+-protein-tyrosine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-histidine ADP-ribosyltransferase activity / regulation of base-excision repair / positive regulation of single strand break repair / regulation of circadian sleep/wake cycle, non-REM sleep / vRNA Synthesis / carbohydrate biosynthetic process / NAD+-protein-serine ADP-ribosyltransferase activity / negative regulation of adipose tissue development / NAD DNA ADP-ribosyltransferase activity / DNA ADP-ribosylation / mitochondrial DNA metabolic process / regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / replication fork reversal / ATP generation from poly-ADP-D-ribose / positive regulation of necroptotic process / transcription regulator activator activity / response to aldosterone / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / signal transduction involved in regulation of gene expression / NAD+ ADP-ribosyltransferase / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / protein auto-ADP-ribosylation / mitochondrial DNA repair / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / protein poly-ADP-ribosylation / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / negative regulation of cGAS/STING signaling pathway / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of mitochondrial depolarization / cellular response to zinc ion / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / R-SMAD binding / nuclear replication fork / decidualization / protein autoprocessing / site of DNA damage / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / macrophage differentiation / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / positive regulation of SMAD protein signal transduction / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / nucleosome binding / protein localization to chromatin / nucleotidyltransferase activity / telomere maintenance / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of innate immune response / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / nuclear estrogen receptor binding / response to gamma radiation / DNA Damage Recognition in GG-NER / mitochondrion organization / enzyme activator activity / Dual Incision in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein-DNA complex / cellular response to nerve growth factor stimulus / protein modification process / positive regulation of protein localization to nucleus / histone deacetylase binding / cellular response to insulin stimulus / NAD binding / cellular response to amyloid-beta / cellular response to UV / nuclear envelope / site of double-strand break / double-strand break repair / regulation of protein localization / cellular response to oxidative stress / transcription regulator complex / damaged DNA binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription by RNA polymerase II / chromosome, telomeric region / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / nuclear body / innate immune response / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / apoptotic process / DNA damage response / chromatin binding / protein kinase binding / chromatin / nucleolus / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / Poly(ADP-ribose) Polymerase; domain 1 / Poly [ADP-ribose] polymerase / PADR1 domain / PADR1 domain superfamily / : / PADR1 domain, zinc ribbon fold / PADR1, N-terminal helical domain / PADR1 domain profile. / PADR1 ...Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / Poly(ADP-ribose) Polymerase; domain 1 / Poly [ADP-ribose] polymerase / PADR1 domain / PADR1 domain superfamily / : / PADR1 domain, zinc ribbon fold / PADR1, N-terminal helical domain / PADR1 domain profile. / PADR1 / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type signature. / Zinc finger, PARP-type superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type profile. / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger, PARP-type / : / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / WGR domain / WGR domain superfamily / WGR domain / WGR domain profile. / Proposed nucleic acid binding domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / PARP alpha-helical domain profile. / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 - #10 / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-GJW / Poly [ADP-ribose] polymerase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Park, C.H.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2009
タイトル: Synthesis and SAR of novel tricyclic quinoxalinone inhibitors of poly(ADP-ribose)polymerase-1 (PARP-1)
著者: Miyashiro, J. / Woods, K.W. / Park, C.H. / Liu, X. / Shi, Y. / Johnson, E.F. / Bouska, J.J. / Olson, A.M. / Luo, Y. / Fry, E.H. / Giranda, V.L. / Penning, T.D.
履歴
登録2009年3月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22019年7月24日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,4362
ポリマ－39,1691
非ポリマー2671
水2,306128
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.644, 93.644, 68.890
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321

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要素

#1: タンパク質 Poly [ADP-ribose] polymerase 1 / PARP-1 / ADPRT / NAD(+) ADP-ribosyltransferase 1 / Poly[ADP-ribose] synthetase 1


分子量: 39168.809 Da / 分子数: 1 / 断片: PARP alpha-helical and catalytic domains / 変異: V101A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PARP1, ADPRT, PPOL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P09874, NAD+ ADP-ribosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-GJW / 7-(pyrrolidin-1-ylmethyl)pyrrolo[1,2-a]quinoxalin-4(5H)-one


分子量: 267.326 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H17N3O
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 128 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.75 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Protein Solution: PARP 60 mg/ml in 50 mM Tris, 150 mM NaCl, 1.5 mM DTT PH 7.5, 2mM A861146, well solution: 0.8 M NaCl, 1.8 M Ammonium Sulfate, Crystals are soaked in well solution containing ...詳細: Protein Solution: PARP 60 mg/ml in 50 mM Tris, 150 mM NaCl, 1.5 mM DTT PH 7.5, 2mM A861146, well solution: 0.8 M NaCl, 1.8 M Ammonium Sulfate, Crystals are soaked in well solution containing 1mM A968427 from 0.1 M DMSO stock, Cryoprotectant: 1.2 M NaCl, 1.6 M Ammonium Sulfate, 20 % Ethylene Glycol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. all: 15831 / Num. obs: 15565 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 40.806 Å2 / Rsym value: 0.082
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 7.5 % / Mean I/σ(I) obs: 8.6 / Rsym value: 0.263 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER-TNT2.5.1精密化
CNS精密化
CNX2002精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2RCW

2rcw


解像度: 2.3→19.98 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2755 787 4.98 %RANDOM
Rwork0.2086 ---
obs0.2119 15565 99.38 %-
all-15831 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 105.318 Å2 / ksol: 0.341604 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 35.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.08823853 Å20 Å20 Å2
2--7.08823853 Å20 Å2
3----14.17647706 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.45 Å0.31 Å
Luzzati d res low-20 Å
Luzzati sigma a0.31 Å0.09 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→19.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2751 0 20 128 2899
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.00528262
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.90138002
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d25.2265860
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.006732
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.0114035
X-RAY DIFFRACTIONt_it1.18280320
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.032805
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.28 126 5.06 %
Rwork0.2154 2366 -
all0.2187 2492 -
obs--99.38 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.parama96.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.param
X-RAY DIFFRACTION4a96.par

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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