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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-38541 | |||||||||
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タイトル | Prohead portal vertex of bacteriophage lambda | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | caudovirales / siphoviridae / portal vertex / portal / capsid / connector/neck / tail / delivery device / B-DNA / phage lambda / VIRAL PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 symbiont genome ejection through host cell envelope, long flexible tail mechanism / viral portal complex / T=7 icosahedral viral capsid / virion assembly / viral capsid / host cell cytoplasm / structural molecule activity / DNA binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Escherichia phage Lambda (λファージ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.58 Å | |||||||||
データ登録者 | Wang JW / Gu ZW | |||||||||
資金援助 | 中国, 2件
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引用 | ジャーナル: J Virol / 年: 2024 タイトル: Structural morphing in the viral portal vertex of bacteriophage lambda. 著者: Zhiwei Gu / Kexun Wu / Jiawei Wang / 要旨: The portal protein of tailed bacteriophage plays essential roles in various aspects of capsid assembly, motor assembly, genome packaging, connector formation, and infection processes. After DNA ...The portal protein of tailed bacteriophage plays essential roles in various aspects of capsid assembly, motor assembly, genome packaging, connector formation, and infection processes. After DNA packaging is complete, additional proteins are assembled onto the portal to form the connector complex, which is crucial as it bridges the mature head and tail. In this study, we report high-resolution cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of the portal vertex from bacteriophage lambda in both its prohead and mature virion states. Comparison of these structures shows that during head maturation, in addition to capsid expansion, the portal protein undergoes conformational changes to establish interactions with the connector proteins. Additionally, the independently assembled tail undergoes morphological alterations at its proximal end, facilitating its connection to the head-tail joining protein and resulting in the formation of a stable portal-connector-tail complex. The B-DNA molecule spirally glides through the tube, interacting with the nozzle blade region of the middle-ring connector protein. These insights elucidate a mechanism for portal maturation and DNA translocation within the phage lambda system. IMPORTANCE: The tailed bacteriophages possess a distinct portal vertex that consists of a ring of 12 portal proteins associated with a 5-fold capsid shell. This portal protein is crucial in multiple ...IMPORTANCE: The tailed bacteriophages possess a distinct portal vertex that consists of a ring of 12 portal proteins associated with a 5-fold capsid shell. This portal protein is crucial in multiple stages of virus assembly and infection. Our research focused on examining the structures of the portal vertex in both its preliminary prohead state and the fully mature virion state of bacteriophage lambda. By analyzing these structures, we were able to understand how the portal protein undergoes conformational changes during maturation, the mechanism by which it prevents DNA from escaping, and the process of DNA spirally gliding. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_38541.map.gz | 31 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-38541-v30.xml emd-38541.xml | 15.3 KB 15.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_38541_fsc.xml | 8.5 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_38541.png | 67.3 KB | ||
Filedesc metadata | emd-38541.cif.gz | 5.5 KB | ||
その他 | emd_38541_half_map_1.map.gz emd_38541_half_map_2.map.gz | 59.3 MB 59.3 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-38541 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-38541 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_38541_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_38541_full_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | emd_38541_validation.xml.gz | 16.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_38541_validation.cif.gz | 20.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-38541 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-38541 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_38541.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.30654 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_38541_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_38541_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Escherichia phage Lambda
全体 | 名称: Escherichia phage Lambda (λファージ) |
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要素 |
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-超分子 #1: Escherichia phage Lambda
超分子 | 名称: Escherichia phage Lambda / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 2681611 / 生物種: Escherichia phage Lambda / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes |
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-分子 #1: Portal protein B
分子 | 名称: Portal protein B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia phage Lambda (λファージ) |
分子量 | 理論値: 59.529609 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia phage Lambda (λファージ) |
配列 | 文字列: MKTPTIPTLL GPDGMTSLRE YAGYHGGGSG FGGQLRSWNP PSESVDAALL PNFTRGNARA DDLVRNNGYA ANAIQLHQDH IVGSFFRLS HRPSWRYLGI GEEEARAFSR EVEAAWKEFA EDDCCCIDVE RKRTFTMMIR EGVAMHAFNG ELFVQATWDT S SSRLFRTQ ...文字列: MKTPTIPTLL GPDGMTSLRE YAGYHGGGSG FGGQLRSWNP PSESVDAALL PNFTRGNARA DDLVRNNGYA ANAIQLHQDH IVGSFFRLS HRPSWRYLGI GEEEARAFSR EVEAAWKEFA EDDCCCIDVE RKRTFTMMIR EGVAMHAFNG ELFVQATWDT S SSRLFRTQ FRMVSPKRIS NPNNTGDSRN CRAGVQINDS GAALGYYVSE DGYPGWMPQK WTWIPRELPG GRASFIHVFE PV EDGQTRG ANVFYSVMEQ MKMLDTLQNT QLQSAIVKAM YAATIESELD TQSAMDFILG ANSQEQRERL TGWIGEIAAY YAA APVRLG GAKVPHLMPG DSLNLQTAQD TDNGYSVFEQ SLLRYIAAGL GVSYEQLSRN YAQMSYSTAR ASANESWAYF MGRR KFVAS RQASQMFLCW LEEAIVRRVV TLPSKARFSF QEARSAWGNC DWIGSGRMAI DGLKEVQEAV MLIEAGLSTY EKECA KRGD DYQEIFAQQV RETMERRAAG LKPPAWAAAA FESGLRQSTE EEKSDSRAA UniProtKB: Portal protein B |
-分子 #2: Major capsid protein
分子 | 名称: Major capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 30 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia phage Lambda (λファージ) |
分子量 | 理論値: 38.22916 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia phage Lambda (λファージ) |
配列 | 文字列: MSMYTTAQLL AANEQKFKFD PLFLRLFFRE SYPFTTEKVY LSQIPGLVNM ALYVSPIVSG EVIRSRGGST SEFTPGYVKP KHEVNPQMT LRRLPDEDPQ NLADPAYRRR RIIMQNMRDE ELAIAQVEEM QAVSAVLKGK YTMTGEAFDP VEVDMGRSEE N NITQSGGT ...文字列: MSMYTTAQLL AANEQKFKFD PLFLRLFFRE SYPFTTEKVY LSQIPGLVNM ALYVSPIVSG EVIRSRGGST SEFTPGYVKP KHEVNPQMT LRRLPDEDPQ NLADPAYRRR RIIMQNMRDE ELAIAQVEEM QAVSAVLKGK YTMTGEAFDP VEVDMGRSEE N NITQSGGT EWSKRDKSTY DPTDDIEAYA LNASGVVNII VFDPKGWALF RSFKAVKEKL DTRRGSNSEL ETAVKDLGKA VS YKGMYGD VAIVVYSGQY VENGVKKNFL PDNTMVLGNT QARGLRTYGC IQDADAQREG INASARYPKN WVTTGDPARE FTM IQSAPL MLLADPDEFV SVQLA UniProtKB: Major capsid protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7 |
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凍結 | 凍結剤: NITROGEN |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |