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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of native H. thermoluteolus TH-1 GroEL | |||||||||
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![]() | Chaperone / Chaperonin / ATPase / protein folding | |||||||||
機能・相同性 | ![]() GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / mitochondrial unfolded protein response / protein import into mitochondrial intermembrane space / chaperone cofactor-dependent protein refolding / positive regulation of interferon-alpha production / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of type II interferon production ...GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / mitochondrial unfolded protein response / protein import into mitochondrial intermembrane space / chaperone cofactor-dependent protein refolding / positive regulation of interferon-alpha production / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of type II interferon production / unfolded protein binding / positive regulation of T cell activation / protein-folding chaperone binding / response to heat / protein refolding / ATP binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å | |||||||||
![]() | Liao Z / Gopalasingam CC / Kameya M / Gerle C / Shigematsu H / Ishii M / Arakawa T / Fushinobu S | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural insights into thermophilic chaperonin complexes. 著者: Zengwei Liao / Chai C Gopalasingam / Masafumi Kameya / Christoph Gerle / Hideki Shigematsu / Masaharu Ishii / Takatoshi Arakawa / Shinya Fushinobu / ![]() 要旨: Group I chaperonins are dual heptamer protein complexes that play significant roles in protein homeostasis. The structure and function of the Escherichia coli chaperonin are well characterized. ...Group I chaperonins are dual heptamer protein complexes that play significant roles in protein homeostasis. The structure and function of the Escherichia coli chaperonin are well characterized. However, the dynamic properties of chaperonins, such as large ATPase-dependent conformational changes by binding of lid-like co-chaperonin GroES, have made structural analyses challenging, and our understanding of these changes during the turnover of chaperonin complex formation is limited. In this study, we used single-particle cryogenic electron microscopy to investigate the structures of GroES-bound chaperonin complexes from the thermophilic hydrogen-oxidizing bacteria Hydrogenophilus thermoluteolus and Hydrogenobacter thermophilus in the presence of ATP and AMP-PNP. We captured the structure of an intermediate state chaperonin complex, designated as an asymmetric football-shaped complex, and performed analyses to decipher the dynamic structural variations. Our structural analyses of inter- and intra-subunit communications revealed a unique mechanism of complex formation through the binding of a second GroES to a bullet-shaped complex. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 88.1 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 20.6 KB 20.6 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 83.4 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 178 MB | ![]() | |
Filedesc metadata | ![]() | 6.2 KB | ||
その他 | ![]() ![]() ![]() | 168.1 MB 165.2 MB 165.2 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 15.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 17.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.84 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | ![]() | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: Output sharpened map from NU-refinement of cryoSPARC
ファイル | emd_37850_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Output sharpened map from NU-refinement of cryoSPARC | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_37850_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_37850_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Native H. thermoluteolus GroEL
全体 | 名称: Native H. thermoluteolus GroEL |
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要素 |
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-超分子 #1: Native H. thermoluteolus GroEL
超分子 | 名称: Native H. thermoluteolus GroEL / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 809 kDa/nm |
-分子 #1: Chaperonin GroEL
分子 | 名称: Chaperonin GroEL / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 14 / 光学異性体: LEVO / EC番号: chaperonin ATPase |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 55.83707 KDa |
配列 | 文字列: AAKEVKFHDS ARERLVAGVN LLANAVKTTL GPKGRNVVIE RSFGAPIVTK DGVTVAKEIE LKDKFENMGA QMVKEVASKT ADVAGDGTT TATVLAQAIV REGMKYVAAG MNPMDLKRGI DKAVTAIVEE LKAISKPCST TKEIAQVGTI SANADSSIGE I IAQAMDKV ...文字列: AAKEVKFHDS ARERLVAGVN LLANAVKTTL GPKGRNVVIE RSFGAPIVTK DGVTVAKEIE LKDKFENMGA QMVKEVASKT ADVAGDGTT TATVLAQAIV REGMKYVAAG MNPMDLKRGI DKAVTAIVEE LKAISKPCST TKEIAQVGTI SANADSSIGE I IAQAMDKV GKEGVITVED GKSLENELEV VEGMQFDRGY LSPYFINNPD KQVAVLDNPY ILLHDKKISN IRDLLPVLEQ VA KAGRPLL IIAEDVEGEA LATLVVNNLR GILKTCAVKA PGFGDRRKAM LQDIAILTGG TVISEEVGLS LEKATLEDLG QAK RVEVAK EHTTIIDGAG DPAKIQARVK EIRVQIEEAT SDYDREKLQE RVAKLAGGVA VIKVGAATEV EMKEKKARVE DALH ATRAA VEEGIVPGGG VALLRAREAA VAKGLKGDNP DQEAGIKIVL RAVEQPLREI VANAGEEPSV IVAKVLEGKG NYGYN AATG EFGDMIEMGV LDPTKVTRSA LQNAASVAGL MLTTECMIAE AP UniProtKB: Chaperonin GroEL |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 1 mg/mL | ||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7.4 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 90 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER / 詳細: PIB-10, hard mode | ||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: blot force 10, blot time 15 s. |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TALOS ARCTICA |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3418 / 平均露光時間: 4.95 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 120000 |
試料ステージ | ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
初期モデル | Chain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model |
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詳細 | Initial fitting was done using UCSF ChimeraX |
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT |
得られたモデル | ![]() PDB-8wu4: |