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- EMDB-37098: Complex of DDM1-nucleosome(H2A) complex with DDM1 bound to SHL2 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-37098
タイトルComplex of DDM1-nucleosome(H2A) complex with DDM1 bound to SHL2
マップデータ
試料
  • 複合体: Complex of DDM1-nucleosome(H2A.W) complex with DDM1 bound to SHL2
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B.10
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.1
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A.6
    • DNA: DNA (170-MER)
    • DNA: DNA (170-MER)
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent DNA helicase DDM1
  • リガンド: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードDDM1 / nucleosome / H2A / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA-mediated transformation / retrotransposition / chromocenter / response to water deprivation / plasmodesma / plant-type vacuole / thylakoid / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / ATP-dependent chromatin remodeler activity / plastid ...DNA-mediated transformation / retrotransposition / chromocenter / response to water deprivation / plasmodesma / plant-type vacuole / thylakoid / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / ATP-dependent chromatin remodeler activity / plastid / DNA helicase activity / epigenetic regulation of gene expression / chloroplast / response to bacterium / heterochromatin formation / response to wounding / structural constituent of chromatin / nucleosome / peroxisome / DNA helicase / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / nucleolus / ATP hydrolysis activity / DNA binding / extracellular region / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
HELLS, N-terminal / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. ...HELLS, N-terminal / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Helicase conserved C-terminal domain / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3.1 / Histone H4 / Histone H2B.10 / Histone H2A.6 / ATP-dependent DNA helicase DDM1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.17 Å
データ登録者Zhang H / Zhang Y
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2024
タイトル: Mechanism of heterochromatin remodeling revealed by the DDM1 bound nucleosome structures.
著者: Hongwei Zhang / Zhanxi Gu / Yuan Zeng / Yu Zhang /
要旨: The SWI/SNF2 chromatin remodeling factor decreased DNA methylation 1 (DDM1) is essential for the silencing of transposable elements (TEs) in both euchromatic and heterochromatic regions. Here, we ...The SWI/SNF2 chromatin remodeling factor decreased DNA methylation 1 (DDM1) is essential for the silencing of transposable elements (TEs) in both euchromatic and heterochromatic regions. Here, we determined the cryo-EM structures of DDM1-nucleosome and DDM1-nucleosome complexes at near-atomic resolution in the presence of the ATP analog ADP-BeFx. The structures show that nucleosomal DNA is unwrapped more on the surface of the histone octamer containing histone H2A than that containing histone H2A.W. DDM1 embraces one DNA gyre of the nucleosome and interacts with the N-terminal tails of histone H4. Although we did not observe DDM1-H2A.W interactions in our structures, the results of the pull-down experiments suggest a direct interaction between DDM1 and the core region of histone H2A.W. Our work provides mechanistic insights into the heterochromatin remodeling process driven by DDM1 in plants.
履歴
登録2023年8月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年6月26日-
マップ公開2024年6月26日-
更新2024年8月21日-
現状2024年8月21日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_37098.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_37098.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

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その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
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= 249. Å		0.83 Å/pix.
x 300 pix.
= 249. Å		0.83 Å/pix.
x 300 pix.
= 249. Å

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
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ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大-0.40091842 - 0.90111977
平均 (標準偏差)0.0040390813 (±0.035700466)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 249.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_37098_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_37098_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of DDM1-nucleosome(H2A.W) complex with DDM1 bound to SHL2

全体名称: Complex of DDM1-nucleosome(H2A.W) complex with DDM1 bound to SHL2
要素
  • 複合体: Complex of DDM1-nucleosome(H2A.W) complex with DDM1 bound to SHL2
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B.10
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.1
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A.6
    • DNA: DNA (170-MER)
    • DNA: DNA (170-MER)
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent DNA helicase DDM1
  • リガンド: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: Complex of DDM1-nucleosome(H2A.W) complex with DDM1 bound to SHL2

超分子名称: Complex of DDM1-nucleosome(H2A.W) complex with DDM1 bound to SHL2
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#7
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)

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分子 #1: Histone H2B.10

分子名称: Histone H2B.10 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
分子量理論値: 15.767544 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MAKADKKPAE KKPAEKTPAA EPAAAAEKKP KAGKKLPKEP AGAGDKKKKR SKKNVETYKI YIFKVLKQVH PDIGISSKAM GIMNSFIND IFEKLAGESS KLARYNKKPT ITSREIQTAV RLVLPGELAK HAVSEGTKAV TKFTSS

UniProtKB: Histone H2B.10

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分子 #2: Histone H3.1

分子名称: Histone H3.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
分子量理論値: 15.300968 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MARTKQTARK STGGKAPRKQ LATKAARKSA PATGGVKKPH RFRPGTVALR EIRKYQKSTE LLIRKLPFQR LVREIAQDFK TDLRFQSSA VAALQEAAEA YLVGLFEDTN LCAIHAKRVT IMPKDIQLAR RIRGERA

UniProtKB: Histone H3.1

+
分子 #3: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
分子量理論値: 11.436467 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKGGKG LGKGGAKRHR KVLRDNIQGI TKPAIRRLAR RGGVKRISGL IYEETRGVLK IFLENVIRDA VTYTEHARRK TVTAMDVVY ALKRQGRTLY GFGG

UniProtKB: Histone H4

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分子 #4: Histone H2A.6

分子名称: Histone H2A.6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
分子量理論値: 13.680854 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 0.1197 (大腸菌)
配列文字列:
MAGRGKTLGS GGAKKATSRS SKAGLQFPVG RIARFLKAGK YAERVGAGAP VYLAAVLEYL AAEVLELAGN AARDNKKTRI VPRHIQLAV RNDEELSKLL GDVTIANGGV MPNIHNLLLP KKAGASKPQE D

UniProtKB: Histone H2A.6

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分子 #7: ATP-dependent DNA helicase DDM1

分子名称: ATP-dependent DNA helicase DDM1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA helicase
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
分子量理論値: 86.757758 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MVSLRSRKVI PASEMVSDGK TEKDASGDSP TSVLNEEENC EEKSVTVVEE EILLAKNGDS SLISEAMAQE EEQLLKLRED EEKANNAGS AVAPNLNETQ FTKLDELLTQ TQLYSEFLLE KMEDITINGI ESESQKAEPE KTGRGRKRKA ASQYNNTKAK R AVAAMISR ...文字列:
MVSLRSRKVI PASEMVSDGK TEKDASGDSP TSVLNEEENC EEKSVTVVEE EILLAKNGDS SLISEAMAQE EEQLLKLRED EEKANNAGS AVAPNLNETQ FTKLDELLTQ TQLYSEFLLE KMEDITINGI ESESQKAEPE KTGRGRKRKA ASQYNNTKAK R AVAAMISR SKEDGETINS DLTEEETVIK LQNELCPLLT GGQLKSYQLK GVKWLISLWQ NGLNGILADQ MGLGKTIQTI GF LSHLKGN GLDGPYLVIA PLSTLSNWFN EIARFTPSIN AIIYHGDKNQ RDELRRKHMP KTVGPKFPIV ITSYEVAMND AKR ILRHYP WKYVVIDEGH RLKNHKCKLL RELKHLKMDN KLLLTGTPLQ NNLSELWSLL NFILPDIFTS HDEFESWFDF SEKN KNEAT KEEEEKRRAQ VVSKLHGILR PFILRRMKCD VELSLPRKKE IIMYATMTDH QKKFQEHLVN NTLEAHLGEN AIRGQ GWKG KLNNLVIQLR KNCNHPDLLQ GQIDGSYLYP PVEEIVGQCG KFRLLERLLV RLFANNHKVL IFSQWTKLLD IMDYYF SEK GFEVCRIDGS VKLDERRRQI KDFSDEKSSC SIFLLSTRAG GLGINLTAAD TCILYDSDWN PQMDLQAMDR CHRIGQT KP VHVYRLSTAQ SIETRVLKRA YSKLKLEHVV IGQGQFHQER AKSSTPLEEE DILALLKEDE TAEDKLIQTD ISDADLDR L LDRSDLTITA PGETQAAEAF PVKGPGWEVV LPSSGGMLSS LNS

UniProtKB: ATP-dependent DNA helicase DDM1

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分子 #5: DNA (170-MER)

分子名称: DNA (170-MER) / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 52.199215 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA) (DA)(DT)(DC)(DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC) (DC)(DG)(DA)(DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC) (DT)(DC)(DA)(DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC) (DG) (DT)(DA)(DG)(DA)(DC) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA) (DA)(DT)(DC)(DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC) (DC)(DG)(DA)(DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC) (DT)(DC)(DA)(DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC) (DG) (DT)(DA)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC) (DT)(DC)(DT)(DA)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG) (DC)(DT) (DT)(DA)(DA)(DA)(DC)(DG)(DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DC) (DT)(DG)(DT) (DC)(DC)(DC)(DC)(DC)(DG) (DC)(DG)(DT)(DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC) (DG)(DC)(DC)(DA) (DA)(DG)(DG)(DG)(DG) (DA)(DT)(DT)(DA)(DC)(DT)(DC)(DC)(DC)(DT) (DA)(DG)(DT)(DC)(DT) (DC)(DC)(DA)(DG) (DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DT)(DC)(DA) (DC)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA) (DT)(DA)(DC) (DA)(DT)(DC)(DC)(DT)(DG)(DT)(DT)(DC)(DC) (DA)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG) (DG)(DT) (DG)(DT)(DC)(DG)(DC)(DG)(DA)(DT)

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分子 #6: DNA (170-MER)

分子名称: DNA (170-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 52.764609 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DC)(DG)(DA)(DC)(DA)(DC) (DC)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA) (DA)(DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DG)(DT)(DG)(DA) (DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DG)(DC)(DG)(DA)(DC)(DA)(DC) (DC)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA) (DA)(DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DG)(DT)(DG)(DA) (DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT) (DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG) (DG)(DA) (DG)(DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DC)(DT)(DT)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT) (DT)(DA)(DA) (DA)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG) (DG)(DG)(DG)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DG) (DC)(DG)(DT)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC) (DG)(DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG) (DT)(DG)(DC)(DT)(DA) (DG)(DA)(DG)(DC) (DT)(DG)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG)(DA)(DC) (DC)(DA)(DA)(DT)(DT)(DG) (DA)(DG)(DC) (DG)(DG)(DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DA) (DC)(DC)(DG)(DG)(DG)(DA)(DT) (DT)(DC) (DT)(DC)(DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT)

+
分子 #8: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

分子名称: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 1 / 式: BEF
分子量理論値: 66.007 Da
Chemical component information

ChemComp-BEF:
BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

+
分子 #9: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 1 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

5x0y

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.17 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 239089
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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