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万見
- EMDB-36987: Structure of CUL3-RBX1-KLHL22 complex without CUL3 NA motif -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-36987
タイトルStructure of CUL3-RBX1-KLHL22 complex without CUL3 NA motif
マップデータ
試料
  • 複合体: CUL3-RBX1-KLHL22 complex without CUL3 NA motif
    • タンパク質・ペプチド: Cullin-3
    • タンパク質・ペプチド: Kelch-like protein 22
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1, N-terminally processed
キーワードCullin Ring E3 ubiquitin ligase / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


liver morphogenesis / positive regulation of mitotic cell cycle phase transition / trophectodermal cellular morphogenesis / POZ domain binding / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / regulation protein catabolic process at postsynapse / polar microtubule / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / COPII vesicle coating / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase ...liver morphogenesis / positive regulation of mitotic cell cycle phase transition / trophectodermal cellular morphogenesis / POZ domain binding / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / regulation protein catabolic process at postsynapse / polar microtubule / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / COPII vesicle coating / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / stem cell division / cellular response to chemical stress / NEDD8 transferase activity / cellular response to L-leucine / RHOBTB3 ATPase cycle / cullin-RING ubiquitin ligase complex / embryonic cleavage / cell projection organization / positive regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / positive regulation of protein autoubiquitination / protein neddylation / Notch binding / NEDD8 ligase activity / RHOBTB1 GTPase cycle / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / negative regulation of response to oxidative stress / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / fibroblast apoptotic process / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / SCF ubiquitin ligase complex / negative regulation of Rho protein signal transduction / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / negative regulation of type I interferon production / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / mitotic metaphase chromosome alignment / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / intercellular bridge / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / stress fiber assembly / Prolactin receptor signaling / positive regulation of cytokinesis / protein monoubiquitination / mitotic sister chromatid segregation / cullin family protein binding / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / sperm flagellum / protein autoubiquitination / RHOBTB2 GTPase cycle / protein K48-linked ubiquitination / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / gastrulation / 14-3-3 protein binding / positive regulation of TORC1 signaling / T cell activation / Regulation of BACH1 activity / negative regulation of autophagy / intrinsic apoptotic signaling pathway / cyclin binding / post-translational protein modification / positive regulation of protein ubiquitination / integrin-mediated signaling pathway / Degradation of DVL / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Degradation of GLI1 by the proteasome / Negative regulation of NOTCH4 signaling / cellular response to amino acid stimulus / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Hedgehog 'on' state / DNA Damage Recognition in GG-NER / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / protein destabilization / RING-type E3 ubiquitin transferase / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / Dual Incision in GG-NER / Evasion by RSV of host interferon responses / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / mitotic spindle / Wnt signaling pathway / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / Formation of Incision Complex in GG-NER / spindle pole / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / Dual incision in TC-NER / G1/S transition of mitotic cell cycle
類似検索 - 分子機能
Kelch-like protein 22 / Kelch motif / Galactose oxidase, central domain / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / BTB-kelch protein / BTB/Kelch-associated / BTB And C-terminal Kelch / Cullin protein neddylation domain / BTB And C-terminal Kelch ...Kelch-like protein 22 / Kelch motif / Galactose oxidase, central domain / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / BTB-kelch protein / BTB/Kelch-associated / BTB And C-terminal Kelch / Cullin protein neddylation domain / BTB And C-terminal Kelch / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin protein neddylation domain / Kelch / Kelch repeat type 1 / Kelch motif / Cullin / Cullin, N-terminal / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family / Cullin family profile. / Kelch-type beta propeller / BTB/POZ domain / BTB domain profile. / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / Cullin-3 / Kelch-like protein 22
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Wang W / Ling L / Dai Z / Zuo P / Yin Y
資金援助 中国, 4件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)2021YFA1300601 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)82030081 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81874235 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31800626 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: A conserved N-terminal motif of CUL3 contributes to assembly and E3 ligase activity of CRL3.
著者: Weize Wang / Ling Liang / Zonglin Dai / Peng Zuo / Shang Yu / Yishuo Lu / Dian Ding / Hongyi Chen / Hui Shan / Yan Jin / Youdong Mao / Yuxin Yin /
要旨: The CUL3-RING E3 ubiquitin ligases (CRL3s) play an essential role in response to extracellular nutrition and stress stimuli. The ubiquitin ligase function of CRL3s is activated through dimerization. ...The CUL3-RING E3 ubiquitin ligases (CRL3s) play an essential role in response to extracellular nutrition and stress stimuli. The ubiquitin ligase function of CRL3s is activated through dimerization. However, how and why such a dimeric assembly is required for its ligase activity remains elusive. Here, we report the cryo-EM structure of the dimeric CRL3 complex and reveal a conserved N-terminal motif in CUL3 that contributes to the dimerization assembly and the E3 ligase activity of CRL3. We show that deletion of the CUL3 N-terminal motif impairs dimeric assembly and the E3 ligase activity of both CRL3 and several other CRL3s. In addition, we found that the dynamics of dimeric assembly of CRL3 generates a variable ubiquitination zone, potentially facilitating substrate recognition and ubiquitination. These findings demonstrate that a CUL3 N-terminal motif participates in the assembly process and provide insights into the assembly and activation of CRL3s.
履歴
登録2023年8月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年5月29日-
マップ公開2024年5月29日-
更新2024年5月29日-
現状2024年5月29日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_36987.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_36987.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.821 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.03
最小 - 最大-0.0017606413 - 2.1750598
平均 (標準偏差)0.00019665023 (±0.010278317)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 420.352 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Raw map of CUL3(NA motif deletion)-RBX1-KLHL22 complex

ファイルemd_36987_additional_1.map
注釈Raw map of CUL3(NA motif deletion)-RBX1-KLHL22 complex
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map B

ファイルemd_36987_half_map_1.map
注釈half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map A

ファイルemd_36987_half_map_2.map
注釈half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : CUL3-RBX1-KLHL22 complex without CUL3 NA motif

全体名称: CUL3-RBX1-KLHL22 complex without CUL3 NA motif
要素
  • 複合体: CUL3-RBX1-KLHL22 complex without CUL3 NA motif
    • タンパク質・ペプチド: Cullin-3
    • タンパク質・ペプチド: Kelch-like protein 22
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1, N-terminally processed

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超分子 #1: CUL3-RBX1-KLHL22 complex without CUL3 NA motif

超分子名称: CUL3-RBX1-KLHL22 complex without CUL3 NA motif / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Cullin-3

分子名称: Cullin-3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 87.432312 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MDEKYVNSIW DLLKNAIQEI QRKNNSGLSF EELYRNAYTM VLHKHGEKLY TGLREVVTEH LINKVREDVL NSLNNNFLQT LNQAWNDHQ TAMVMIRDIL MYMDRVYVQQ NNVENVYNLG LIIFRDQVVR YGCIRDHLRQ TLLDMIARER KGEVVDRGAI R NACQMLMI ...文字列:
MDEKYVNSIW DLLKNAIQEI QRKNNSGLSF EELYRNAYTM VLHKHGEKLY TGLREVVTEH LINKVREDVL NSLNNNFLQT LNQAWNDHQ TAMVMIRDIL MYMDRVYVQQ NNVENVYNLG LIIFRDQVVR YGCIRDHLRQ TLLDMIARER KGEVVDRGAI R NACQMLMI LGLEGRSVYE EDFEAPFLEM SAEFFQMESQ KFLAENSASV YIKKVEARIN EEIERVMHCL DKSTEEPIVK VV ERELISK HMKTIVEMEN SGLVHMLKNG KTEDLGCMYK LFSRVPNGLK TMCECMSSYL REQGKALVSE EGEGKNPVDY IQG LLDLKS RFDRFLLESF NNDRLFKQTI AGDFEYFLNL NSRSPEYLSL FIDDKLKKGV KGLTEQEVET ILDKAMVLFR FMQE KDVFE RYYKQHLARR LLTNKSVSDD SEKNMISKLK TECGCQFTSK LEGMFRDMSI SNTTMDEFRQ HLQATGVSLG GVDLT VRVL TTGYWPTQSA TPKCNIPPAP RHAFEIFRRF YLAKHSGRQL TLQHHMGSAD LNATFYGPVK KEDGSEVGVG GAQVTG SNT RKHILQVSTF QMTILMLFNN REKYTFEEIQ QETDIPEREL VRALQSLACG KPTQRVLTKE PKSKEIENGH IFTVNDQ FT SKLHRVKIQT VAAKQGESDP ERKETRQKVD DDRKHEIEAA IVRIMKSRKK MQHNVLVAEV TQQLKARFLP SPVVIKKR I EGLIEREYLA RTPEDRKVYT YVAKLHHHHH H

UniProtKB: Cullin-3

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分子 #2: Kelch-like protein 22

分子名称: Kelch-like protein 22 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 20.36534 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MAEEQEFTQL CKLPAQPSHP HCVNNTYRSA QHSQALLRGL LALRDSGILF DVVLVVEGRH IEAHRILLAA SCDYFRGMFA GGLKEMEQE EVLIHGVSYN AMCQILHFIY TSELELSLSN VQETLVAACQ LQIPEIIHFC CDFLMSWVDE ENILDVYRLA E LFDLSRLT EQLDTYILKN

UniProtKB: Kelch-like protein 22

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分子 #3: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1, N-terminally processed

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1, N-terminally processed
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 12.289977 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MAAAMDVDTP SGTNSGAGKK RFEVKKWNAV ALWAWDIVVD NCAICRNHIM DLCIECQANQ ASATSEECTV AWGVCNHAFH FHCISRWLK TRQVCPLDNR EWEFQKYGH

UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2.00 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
150.0 mMNaClsodium chloride
20.0 mMTristris(hydroxymethyl)aminomethane
1.0 mMTCEP2-Amino-2-(hydroxymethyl)propane-1,3-diol
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: DIFFRACTION / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 74279
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2) / 使用した粒子像数: 74279
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2)
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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