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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-36331 | |||||||||
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タイトル | Atomic structure of wheat ribosome reveals unique features of the plant ribosomes | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | Protein Synthesis Machinery / Eukaryotic Ribosome / Plant / TRANSLATION / RIBOSOME | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 protein-RNA complex assembly / maturation of LSU-rRNA / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribosomal large subunit biogenesis / ribosome biogenesis / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / 5S rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation ...protein-RNA complex assembly / maturation of LSU-rRNA / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribosomal large subunit biogenesis / ribosome biogenesis / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / 5S rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / negative regulation of translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / mRNA binding / RNA binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Triticum aestivum (コムギ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.84 Å | |||||||||
データ登録者 | Mishra RK / Sharma P / Hussain T | |||||||||
資金援助 | 英国, 1件
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引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2024 タイトル: Cryo-EM structure of wheat ribosome reveals unique features of the plant ribosomes. 著者: Rishi Kumar Mishra / Prafful Sharma / Faisal Tarique Khaja / Adwaith B Uday / Tanweer Hussain / 要旨: Plants being sessile organisms exhibit unique features in ribosomes, which might aid in rapid gene expression and regulation in response to varying environmental conditions. Here, we present high- ...Plants being sessile organisms exhibit unique features in ribosomes, which might aid in rapid gene expression and regulation in response to varying environmental conditions. Here, we present high-resolution structures of the 60S and 80S ribosomes from wheat, a monocot staple crop plant (Triticum aestivum). While plant ribosomes have unique plant-specific rRNA modification (Cm1847) in the peptide exit tunnel (PET), the zinc-finger motif in eL34 is absent, and uL4 is extended, making an exclusive interaction network. We note differences in the eL15-helix 11 (25S) interaction, eL6-ES7 assembly, and certain rRNA chemical modifications between monocot and dicot ribosomes. In eukaryotes, we observe highly conserved rRNA modification (Gm75) in 5.8S rRNA and a flipped base (G1506) in PET. These features are likely involved in sensing or stabilizing nascent chain. Finally, we discuss the importance of the universal conservation of three consecutive rRNA modifications in all ribosomes for their interaction with A-site aminoacyl-tRNA. #1: ジャーナル: Acta Crystallogr., Sect. D: Biol. Crystallogr. 年: 2018 タイトル: Real-space refinement in PHENIX for cryo-EM and crystallography 著者: Uday AB / Khaja FT | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_36331.map.gz | 166.4 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-36331-v30.xml emd-36331.xml | 63 KB 63 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_36331_fsc.xml | 12.7 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_36331.png | 49.7 KB | ||
Filedesc metadata | emd-36331.cif.gz | 14 KB | ||
その他 | emd_36331_half_map_1.map.gz emd_36331_half_map_2.map.gz | 138 MB 138 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-36331 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-36331 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_36331_validation.pdf.gz | 969.5 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_36331_full_validation.pdf.gz | 969 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_36331_validation.xml.gz | 20.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_36331_validation.cif.gz | 26.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-36331 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-36331 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_36331.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.07 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_36331_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_36331_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : The large subunit of wheat Ribosome
+超分子 #1: The large subunit of wheat Ribosome
+分子 #1: 25S rRNA
+分子 #2: 5S rRNA
+分子 #3: 5.8S rRNA
+分子 #4: Ribosomal protein L2 C-terminal domain-containing protein
+分子 #5: Ribosomal protein L3
+分子 #6: 60S ribosomal protein L4 C-terminal domain-containing protein
+分子 #7: Ribosomal protein L5 eukaryotic C-terminal domain-containing protein
+分子 #8: 60S ribosomal protein L6
+分子 #9: 60S ribosomal protein uL30
+分子 #10: 60S ribosomal protein L7a
+分子 #11: Ribosomal protein L6 alpha-beta domain-containing protein
+分子 #12: Ribosomal protein L10e/L16 domain-containing protein
+分子 #13: 60S ribosomal protein L11
+分子 #14: 60S ribosomal protein L13
+分子 #15: Ribosomal protein L14e domain-containing protein
+分子 #16: Ribosomal protein L15
+分子 #17: Ribosomal protein L13a
+分子 #18: 60S ribosomal protein uL22
+分子 #19: Ribosomal protein L18e/L15P domain-containing protein
+分子 #20: Ribosomal protein L19
+分子 #21: 60S ribosomal protein L18a
+分子 #22: 60S ribosomal protein L21
+分子 #23: Genome assembly, chromosome: II
+分子 #24: Ribosomal protein L17
+分子 #25: TRASH domain-containing protein
+分子 #26: Genome assembly, chromosome: II
+分子 #27: KOW domain-containing protein
+分子 #28: 60S ribosomal protein L27
+分子 #29: Ribosomal protein L18e/L15P domain-containing protein
+分子 #30: 60S ribosomal protein L29
+分子 #31: Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 domain-containing protein
+分子 #32: 60S ribosomal protein L31
+分子 #33: 60S ribosomal protein eL32
+分子 #34: 60S ribosomal protein eL33
+分子 #35: 60S ribosomal protein L34
+分子 #36: 60S ribosomal protein L35
+分子 #37: 60S ribosomal protein L36
+分子 #38: Ribosomal protein L37
+分子 #39: 60S ribosomal protein L38
+分子 #40: Ribosomal protein L39
+分子 #41: Ubiquitin-like domain-containing protein
+分子 #42: Genome assembly, chromosome: II
+分子 #43: 60S ribosomal protein L37a, expressed
+分子 #44: Ribosomal L28e/Mak16 domain-containing protein
+分子 #45: POTASSIUM ION
+分子 #46: MAGNESIUM ION
+分子 #47: ZINC ION
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.6 |
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 289 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
詳細 | The sample is the large subunit of wheat ribosome |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 平均電子線量: 44.6 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 2.7 µm / 倍率(補正後): 75000 / 照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |