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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-35829 | |||||||||
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タイトル | The cryo-EM structure of cellobiose phosphorylase from Clostridium thermocellum in complex with phosphate | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | Cellobiose phosphorylase / transferase | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 cellobiose phosphorylase / cellobiose phosphorylase activity / cellulose catabolic process / carbohydrate binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Acetivibrio thermocellus (バクテリア) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å | |||||||||
データ登録者 | Iriya S / Kuga T / Sunagawa N / Igarashi K | |||||||||
資金援助 | 日本, 1件
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引用 | ジャーナル: To Be Published タイトル: The cryo-EM structure of cellobiose phosphorylase from Clostridium thermocellum in complex with phosphate 著者: Iriya S / Kuga T / Sunagawa N / Igarashi K | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_35829.map.gz | 230.6 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-35829-v30.xml emd-35829.xml | 16.1 KB 16.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_35829.png | 100.8 KB | ||
Filedesc metadata | emd-35829.cif.gz | 6 KB | ||
その他 | emd_35829_half_map_1.map.gz emd_35829_half_map_2.map.gz | 226.4 MB 226.4 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-35829 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-35829 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_35829_validation.pdf.gz | 858.5 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_35829_full_validation.pdf.gz | 858.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_35829_validation.xml.gz | 16.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_35829_validation.cif.gz | 18.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-35829 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-35829 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8iyrMC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_35829.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.83 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_35829_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_35829_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : cellobiose phosphorylase
全体 | 名称: cellobiose phosphorylase |
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要素 |
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-超分子 #1: cellobiose phosphorylase
超分子 | 名称: cellobiose phosphorylase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Acetivibrio thermocellus (バクテリア) / 株: YM4 |
分子量 | 理論値: 180 KDa |
-分子 #1: Cellobiose phosphorylase
分子 | 名称: Cellobiose phosphorylase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: cellobiose phosphorylase |
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由来(天然) | 生物種: Acetivibrio thermocellus (バクテリア) / 株: YM4 |
分子量 | 理論値: 93.872453 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) |
配列 | 文字列: MEFGFFDDAN KEYVITVPRT PYPWINYLGT ENFFSLISNT AGGYCFYRDA RLRRITRYRY NNVPIDMGGR YFYIYDNGDF WSPGWSPVK RELESYECRH GLGYTKIAGK RNGIKAEVTF FVPLNYNGEV QKLILKNEGQ DKKKITLFSF IEFCLWNAYD D MTNFQRNF ...文字列: MEFGFFDDAN KEYVITVPRT PYPWINYLGT ENFFSLISNT AGGYCFYRDA RLRRITRYRY NNVPIDMGGR YFYIYDNGDF WSPGWSPVK RELESYECRH GLGYTKIAGK RNGIKAEVTF FVPLNYNGEV QKLILKNEGQ DKKKITLFSF IEFCLWNAYD D MTNFQRNF STGEVEIEGS VIYHKTEYRE RRNHYAFYSV NAKISGFDSD RDSFIGLYNG FDAPQAVVNG KSNNSVADGW AP IASHSIE IELNPGEQKE YVFIIGYVEN KDEEKWESKG VINKKKAYEM IEQFNTVEKV DKAFEELKSY WNALLSKYFL ESH DEKLNR MVNIWNQYQC MVTFNMSRSA SYFESGIGRG MGFRDSNQDL LGFVHQIPER ARERLLDLAA TQLEDGSAYH QYQP LTKKG NNEIGSNFND DPLWLILATA AYIKETGDYS ILKEQVPFNN DPSKADTMFE HLTRSFYHVV NNLGPHGLPL IGRAD WNDC LNLNCFSTVP DESFQTTTSK DGKVAESVMI AGMFVFIGKD YVKLCEYMGL EEEARKAQQH IDAMKEAILK YGYDGE WFL RAYDDFGRKV GSKENEEGKI FIESQGFCVM AEIGLEDGKA LKALDSVKKY LDTPYGLVLQ NPAFTRYYIE YGEISTY PP GYKENAGIFC HNNAWIICAE TVVGRGDMAF DYYRKIAPAY IEDVSDIHKL EPYVYAQMVA GKDAKRHGEA KNSWLTGT A AWNFVAISQW ILGVKPDYDG LKIDPCIPKA WDGYKVTRYF RGSTYEITVK NPNHVSKGVA KITVDGNEIS GNILPVFND GKTHKVEVIL EHHHHHH UniProtKB: Cellobiose phosphorylase |
-分子 #2: PHOSPHATE ION
分子 | 名称: PHOSPHATE ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: PO4 |
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分子量 | 理論値: 94.971 Da |
Chemical component information | ChemComp-PO4: |
-分子 #3: water
分子 | 名称: water / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 106 / 式: HOH |
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分子量 | 理論値: 18.015 Da |
Chemical component information | ChemComp-HOH: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 3 mg/mL | |||||||||
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緩衝液 | pH: 6.5 構成要素:
詳細: 20 mM BisTris-HCl, 70 mM NaCl | |||||||||
グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON | |||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 279 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 3447 / 平均露光時間: 5.35 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 1.8 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
試料ステージ | ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |