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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Tail fiber of phage lambda tail | |||||||||
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![]() | Bacteriophage / caudovirales / siphoviridae / tail complex / delivery device / macromolecular assembly / phage lambda / cryo-EM / VIRAL PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | ![]() symbiont genome ejection through host cell envelope, long flexible tail mechanism / viral tail assembly / virus tail / host cell cytoplasm / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / receptor-mediated virion attachment to host cell / virion attachment to host cell 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.07 Å | |||||||||
![]() | Wang JW / Wang C | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Architecture of the bacteriophage lambda tail. 著者: Chang Wang / Jinsong Duan / Zhiwei Gu / Xiaofei Ge / Jianwei Zeng / Jiawei Wang / ![]() 要旨: Bacteriophage lambda has a double-stranded DNA genome and a long, flexible, non-contractile tail encoded by a contiguous block of 11 genes downstream of the head genes. The tail allows host ...Bacteriophage lambda has a double-stranded DNA genome and a long, flexible, non-contractile tail encoded by a contiguous block of 11 genes downstream of the head genes. The tail allows host recognition and delivery of viral DNA from the head shell to the cytoplasm of the infected cell. Here, we present a high-resolution structure of the tail complex of bacteriophage lambda determined by cryoelectron microscopy. Most component proteins of the lambda tail were determined at the atomic scale. The structure sheds light on the molecular organization of the extensively studied tail of bacteriophage lambda. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 229.7 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 13.4 KB 13.4 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 13.4 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 34.7 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 5.2 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 226.2 MB 226.2 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 903.7 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 903.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 22 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 28.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.0742 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: half 1 map
ファイル | emd_35826_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | half 1 map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: half 2 map
ファイル | emd_35826_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | half 2 map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Tail tip conformation 1 of phage lambda tail
全体 | 名称: Tail tip conformation 1 of phage lambda tail |
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要素 |
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-超分子 #1: Tail tip conformation 1 of phage lambda tail
超分子 | 名称: Tail tip conformation 1 of phage lambda tail / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
-分子 #1: gpJ
分子 | 名称: gpJ / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: MGKGSSKGHT PREAKDNLKS TQLLSVIDAI SEGPIEGPVD GLKSVLLNST PVLDTEGNTN ISGVTVVFRA GEQEQTPPEG FESSGSETVL GTEVKYDTPI TRTITSANID RLRFTFGVQA LVETTSKGDR NPSEVRLLVQ IQRNGGWVTE KDITIKGKTT SQYLASVVMG ...文字列: MGKGSSKGHT PREAKDNLKS TQLLSVIDAI SEGPIEGPVD GLKSVLLNST PVLDTEGNTN ISGVTVVFRA GEQEQTPPEG FESSGSETVL GTEVKYDTPI TRTITSANID RLRFTFGVQA LVETTSKGDR NPSEVRLLVQ IQRNGGWVTE KDITIKGKTT SQYLASVVMG NLPPRPFNIR MRRMTPDSTT DQLQNKTLWS SYTEIIDVKQ CYPNTALVGV QVDSEQFGSQ QVSRNYHLRG RILQVPSNYN PQTRQYSGIW DGTFKPAYSN NMAWCLWDML THPRYGMGKR LGAADVDKWA LYVIGQYCDQ SVPDGFGGTE PRITCNAYLT TQRKAWDVLS DFCSAMRCMP VWNGQTLTFV QDRPSDKTWT YNRSNVVMPD DGAPFRYSFS ALKDRHNAVE VNWIDPNNGW ETATELVEDT QAIARYGRNV TKMDAFGCTS RGQAHRAGLW LIKTELLETQ TVDFSVGAEG LRHVPGDVIE ICDDDYAGIS TGGRVLAVNS QTRTLTLDRE ITLPSSGTAL ISLVDGSGNP VSVEVQSVTD GVKVKVSRVP DGVAEYSVWE LKLPTLRQRL FRCVSIREND DGTYAITAVQ HVPEKEAIVD NGAHFDGEQS GTVNGVTPPA VQHLTAEVTA DSGEYQVLAR WDTPKVVKGV SFLLRLTVTA DDGSERLVST ARTTETTYRF TQLALGNYRL TVRAVNAWGQ QGDPASVSFR IAAPAAPSRI ELTPGYFQIT ATPHLAVYDP TVQFEFWFSE KQIADIRQVE TSTRYLGTAL YWIAASINIK PGHDYYFYIR SVNTVGKSAF VEAVGRASDD AEGYLDFFKG KITESHLGKE LLEKVELTED NASRLEEFSK EWKDASDKWN AMWAVKIEQT KDGKHYVAGI GLSMEDTEEG KLSQFLVAAN RIAFIDPANG NETPMFVAQG NQIFMNDVFL KRLTAPTITS GGNPPAFSLT PDGKLTAKNA DISGSVNANS GTLSNVTIAE NCTINGTLRA EKIVGDIVKA ASAAFPRQRE SSVDWPSGTR TVTVTDDHPF DRQIVVLPLT FRGSKRTVSG RTTYSMCYLK VLMNGAVIYD GAANEAVQVF SRIVDMPAGR GNVILTFTLT STRHSADIPP YTFASDVQVM VIKKQALGIS VV UniProtKB: Tip attachment protein J |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: NITROGEN |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |