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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-35363 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of Mycobacterium tuberculosis FtsEX/RipC complex in peptidisc | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | complex / TRANSPORT PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 cell division site / transmembrane transporter activity / transmembrane transport / manganese ion binding / cell division / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Mycobacterium tuberculosis (結核菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å | |||||||||
データ登録者 | Li J / Xu X / Luo M | |||||||||
資金援助 | シンガポール, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023 タイトル: Regulation of the cell division hydrolase RipC by the FtsEX system in Mycobacterium tuberculosis. 著者: Jianwei Li / Xin Xu / Jian Shi / Juan A Hermoso / Lok-To Sham / Min Luo / 要旨: The FtsEX complex regulates, directly or via a protein mediator depending on bacterial genera, peptidoglycan degradation for cell division. In mycobacteria and Gram-positive bacteria, the FtsEX ...The FtsEX complex regulates, directly or via a protein mediator depending on bacterial genera, peptidoglycan degradation for cell division. In mycobacteria and Gram-positive bacteria, the FtsEX system directly activates peptidoglycan-hydrolases by a mechanism that remains unclear. Here we report our investigation of Mycobacterium tuberculosis FtsEX as a non-canonical regulator with high basal ATPase activity. The cryo-EM structures of the FtsEX system alone and in complex with RipC, as well as the ATP-activated state, unveil detailed information on the signal transduction mechanism, leading to the activation of RipC. Our findings indicate that RipC is recognized through a "Match and Fit" mechanism, resulting in an asymmetric rearrangement of the extracellular domains of FtsX and a unique inclined binding mode of RipC. This study provides insights into the molecular mechanisms of FtsEX and RipC regulation in the context of a critical human pathogen, guiding the design of drugs targeting peptidoglycan remodeling. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_35363.map.gz | 199.9 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-35363-v30.xml emd-35363.xml | 16.2 KB 16.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_35363_fsc.xml | 12.6 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_35363.png | 63.1 KB | ||
Filedesc metadata | emd-35363.cif.gz | 5.8 KB | ||
その他 | emd_35363_half_map_1.map.gz emd_35363_half_map_2.map.gz | 187.1 MB 187 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-35363 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-35363 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_35363_validation.pdf.gz | 944.8 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_35363_full_validation.pdf.gz | 944.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_35363_validation.xml.gz | 21.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_35363_validation.cif.gz | 28.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-35363 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-35363 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_35363.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.06 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_35363_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_35363_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : complex of FtsEX-RipC
全体 | 名称: complex of FtsEX-RipC |
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要素 |
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-超分子 #1: complex of FtsEX-RipC
超分子 | 名称: complex of FtsEX-RipC / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Mycobacterium tuberculosis (結核菌) |
-分子 #1: Cell division ATP-binding protein FtsE
分子 | 名称: Cell division ATP-binding protein FtsE / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Mycobacterium tuberculosis (結核菌) |
分子量 | 理論値: 25.766697 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌) |
配列 | 文字列: MMITLDHVTK QYKSSARPAL DDINVKIDKG EFVFLIGPSG SGKSTFMRLL LAAETPTSGD VRVSKFHVNK LRGRHVPKLR QVIGCVFQD FRLLQQKTVY DNVAFALEVI GKRTDAINRV VPEVLETVGL SGKANRLPDE LSGGEQQRVA IARAFVNRPL V LLADEPTG ...文字列: MMITLDHVTK QYKSSARPAL DDINVKIDKG EFVFLIGPSG SGKSTFMRLL LAAETPTSGD VRVSKFHVNK LRGRHVPKLR QVIGCVFQD FRLLQQKTVY DNVAFALEVI GKRTDAINRV VPEVLETVGL SGKANRLPDE LSGGEQQRVA IARAFVNRPL V LLADEPTG NLDPETSRDI MDLLERINRT GTTVLMATHD HHIVDSMRQR VVELSLGRLV RDEQRGVYGM DR UniProtKB: Cell division ATP-binding protein FtsE |
-分子 #2: NlpC/P60 family protein
分子 | 名称: NlpC/P60 family protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Mycobacterium tuberculosis (結核菌) |
分子量 | 理論値: 39.792918 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌) |
配列 | 文字列: MRLDQRWLIA RVIMRSAIGF FASFTVSSGV LAANVLADPA DDALAKLNEL SRQAEQTTEA LHSAQLDLNE KLAAQRAADQ KLADNRTAL DAARARLATF QTAVNKVAAA TYMGGRTHGM DAILTAESPQ LLIDRLSVQR VMAHQMSTQM ARFKAAGEQA V KAEQAAAK ...文字列: MRLDQRWLIA RVIMRSAIGF FASFTVSSGV LAANVLADPA DDALAKLNEL SRQAEQTTEA LHSAQLDLNE KLAAQRAADQ KLADNRTAL DAARARLATF QTAVNKVAAA TYMGGRTHGM DAILTAESPQ LLIDRLSVQR VMAHQMSTQM ARFKAAGEQA V KAEQAAAK SAADARSAAE QAAAVRANLQ HKQSQLQVQI AVVKSQYVAL TPEERTALAD PGPVPAVAAI APGAPPAALP PG APPGDGP APGVAPPPGG MPGLPFVQPD GAGGDRTAVV QAALTQVGAP YAWGGAAPGG FDCSGLVMWA FQQAGIALPH SSQ ALAHGG QPVALSDLQP GDVLTFYSDA SHAGIYIGDG LMVHSSTYGV PVRVVPMDSS GPIYDARRY UniProtKB: UNIPROTKB: A0A3E0UUD8 |
-分子 #3: Cell division protein FtsX
分子 | 名称: Cell division protein FtsX / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Mycobacterium tuberculosis (結核菌) |
分子量 | 理論値: 32.851355 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌) |
配列 | 文字列: MRFGFLLNEV LTGFRRNVTM TIAMILTTAI SVGLFGGGML VVRLADSSRA IYLDRVESQV FLTEDVSAND SSCDTTACKA LREKIETRS DVKAVRFLNR QQAYDDAIRK FPQFKDVAGK DSFPASFIVK LENPEQHKDF DTAMKGQPGV LDVLNQKELI D RLFAVLDG ...文字列: MRFGFLLNEV LTGFRRNVTM TIAMILTTAI SVGLFGGGML VVRLADSSRA IYLDRVESQV FLTEDVSAND SSCDTTACKA LREKIETRS DVKAVRFLNR QQAYDDAIRK FPQFKDVAGK DSFPASFIVK LENPEQHKDF DTAMKGQPGV LDVLNQKELI D RLFAVLDG LSNAAFAVAL VQAIGAILLI ANMVQVAAYT RRTEIGIMRL VGASRWYTQL PFLVEAMLAA TMGVGIAVAG LM VVRALFL ENALNQFYQA NLIAKVDYAD ILFITPWLLL LGVAMSGLTA YLTLRLYVRR UniProtKB: Cell division protein FtsX |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 6.02 sec. / 平均電子線量: 38.837 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 最大 デフォーカス(補正後): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 1.0 µm / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |