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- EMDB-35344: Cryo-EM structure of KpFtsZ single filament -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-35344
タイトルCryo-EM structure of KpFtsZ single filament
マップデータ
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of KpFtsZ single filament
    • 複合体: KpFtsZ
      • タンパク質・ペプチド: Cell division protein FtsZ
  • リガンド: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER
  • リガンド: POTASSIUM ION
キーワードbacterial cell division / divisome / monobody / CELL CYCLE
機能・相同性
機能・相同性情報


division septum assembly / FtsZ-dependent cytokinesis / cell division site / protein polymerization / GTPase activity / GTP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cell division protein FtsZ / Cell division protein FtsZ, conserved site / Cell division protein FtsZ, C-terminal / FtsZ family, C-terminal domain / FtsZ protein signature 1. / FtsZ protein signature 2. / Tubulin-like protein FtsZ/CetZ / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal ...Cell division protein FtsZ / Cell division protein FtsZ, conserved site / Cell division protein FtsZ, C-terminal / FtsZ family, C-terminal domain / FtsZ protein signature 1. / FtsZ protein signature 2. / Tubulin-like protein FtsZ/CetZ / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell division protein FtsZ
類似検索 - 構成要素
生物種Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.03 Å
データ登録者Fujita J / Amesaka H / Yoshizawa T / Kuroda N / Kamimura N / Hibino K / Konishi T / Kato Y / Hara M / Inoue T ...Fujita J / Amesaka H / Yoshizawa T / Kuroda N / Kamimura N / Hibino K / Konishi T / Kato Y / Hara M / Inoue T / Namba K / Tanaka S / Matsumura H
資金援助 日本, 16件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP18K05445 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP21K05386 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP18K06094 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP19H04735 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP20K22630 日本
Other private2018-3011 日本
Other private2022-4052 日本
Japan Science and TechnologyJPMJOP1861 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP21am0101117 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP22ama121003 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP17pc0101020 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP21am0101070
Other private
Other private
Other governmentCR-20-02
Other governmentCR-21-02
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Structures of a FtsZ single protofilament and a double-helical tube in complex with a monobody.
著者: Junso Fujita / Hiroshi Amesaka / Takuya Yoshizawa / Kota Hibino / Natsuki Kamimura / Natsuko Kuroda / Takamoto Konishi / Yuki Kato / Mizuho Hara / Tsuyoshi Inoue / Keiichi Namba / Shun-Ichi ...著者: Junso Fujita / Hiroshi Amesaka / Takuya Yoshizawa / Kota Hibino / Natsuki Kamimura / Natsuko Kuroda / Takamoto Konishi / Yuki Kato / Mizuho Hara / Tsuyoshi Inoue / Keiichi Namba / Shun-Ichi Tanaka / Hiroyoshi Matsumura /
要旨: FtsZ polymerizes into protofilaments to form the Z-ring that acts as a scaffold for accessory proteins during cell division. Structures of FtsZ have been previously solved, but detailed mechanistic ...FtsZ polymerizes into protofilaments to form the Z-ring that acts as a scaffold for accessory proteins during cell division. Structures of FtsZ have been previously solved, but detailed mechanistic insights are lacking. Here, we determine the cryoEM structure of a single protofilament of FtsZ from Klebsiella pneumoniae (KpFtsZ) in a polymerization-preferred conformation. We also develop a monobody (Mb) that binds to KpFtsZ and FtsZ from Escherichia coli without affecting their GTPase activity. Crystal structures of the FtsZ-Mb complexes reveal the Mb binding mode, while addition of Mb in vivo inhibits cell division. A cryoEM structure of a double-helical tube of KpFtsZ-Mb at 2.7 Å resolution shows two parallel protofilaments. Our present study highlights the physiological roles of the conformational changes of FtsZ in treadmilling that regulate cell division.
履歴
登録2023年2月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年8月2日-
マップ公開2023年8月2日-
更新2024年5月8日-
現状2024年5月8日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_35344.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_35344.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.03 Å/pix.
x 300 pix.
= 310.32 Å		1.03 Å/pix.
x 300 pix.
= 310.32 Å		1.03 Å/pix.
x 300 pix.
= 310.32 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.0344 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.2
最小 - 最大-0.4516435 - 1.0799681
平均 (標準偏差)-0.00021667841 (±0.01936063)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 310.32 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_35344_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_35344_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_35344_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM structure of KpFtsZ single filament

全体名称: Cryo-EM structure of KpFtsZ single filament
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of KpFtsZ single filament
    • 複合体: KpFtsZ
      • タンパク質・ペプチド: Cell division protein FtsZ
  • リガンド: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER
  • リガンド: POTASSIUM ION

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超分子 #1: Cryo-EM structure of KpFtsZ single filament

超分子名称: Cryo-EM structure of KpFtsZ single filament / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1

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超分子 #2: KpFtsZ

超分子名称: KpFtsZ / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌)

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分子 #1: Cell division protein FtsZ

分子名称: Cell division protein FtsZ / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌)
分子量理論値: 40.574926 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GHMFEPMELT NDAVIKVIGV GGGGGNAVEH MVRERIEGVE FFAVNTDAQA LRKTAVGQTI QIGSGITKGL GAGANPEVGR NAADEDREA LRAALDGADM VFIAAGMGGG TGTGAAPVVA EVAKDLGILT VAVVTKPFNF EGKKRMAFAE QGITELSKHV D SLITIPND ...文字列:
GHMFEPMELT NDAVIKVIGV GGGGGNAVEH MVRERIEGVE FFAVNTDAQA LRKTAVGQTI QIGSGITKGL GAGANPEVGR NAADEDREA LRAALDGADM VFIAAGMGGG TGTGAAPVVA EVAKDLGILT VAVVTKPFNF EGKKRMAFAE QGITELSKHV D SLITIPND KLLKVLGRGI SLLDAFGAAN DVLKGAVQGI AELITRPGLM NVDFADVRTV MSEMGYAMMG SGVASGEDRA EE AAEMAIS SPLLEDIDLS GARGVLVNIT AGFDLRLDEF ETVGNTIRAF ASDNATVVIG TSLDPDMNDE LRVTVVATGI GMD KRPEIT LVTNKQVQQP VMDRYQQHGM SPLTQEQKPA AKVVNDNTPQ TAKEPDYLDI PAFLRKQAD

UniProtKB: Cell division protein FtsZ

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分子 #2: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 4 / 式: G2P
分子量理論値: 521.208 Da
Chemical component information

ChemComp-G2P:
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / GMPCPP / GMP-CPP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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分子 #3: POTASSIUM ION

分子名称: POTASSIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: K
分子量理論値: 39.098 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
15.0 mMHEPES2-[4-(2-Hydroxyethyl)-1-piperazinyl]ethanesulfonic acid
100.0 mMKClpotassium chloride
10.0 mMNaClsodium chloride
5.0 mMMgCl2magnesium chloride

詳細: 1 mM GMPCPP was supplemented.
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 20 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 詳細: 20 mA
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL CRYO ARM 300
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: In-column Omega Filter
エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 2.9 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 60000
試料ステージ試料ホルダーモデル: JEOL CRYOSPECPORTER / ホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 44.02 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 0.025 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.03 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1.1) / 使用した粒子像数: 551739
Segment selection選択した数: 3695707 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1.1)
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6ll5


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-8ibn:
Cryo-EM structure of KpFtsZ single filament

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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