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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-3530 | |||||||||
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タイトル | Ustilago maydis kinesin-5 motor domain with N-terminal extension in the AMPPNP state bound to microtubules | |||||||||
マップデータ | Microtubule-bound Ustilago maydis kinesin-5 motor domain with N-terminal extension in the AMPPNP state | |||||||||
試料 |
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キーワード | Ustilago maydis / kinesin-5 / motor protein | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 initial mitotic spindle pole body separation / spindle elongation / plus-end-directed microtubule motor activity / microtubule-based movement / mitotic spindle assembly / spindle microtubule / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / mitotic spindle / microtubule cytoskeleton organization ...initial mitotic spindle pole body separation / spindle elongation / plus-end-directed microtubule motor activity / microtubule-based movement / mitotic spindle assembly / spindle microtubule / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / mitotic spindle / microtubule cytoskeleton organization / mitotic cell cycle / microtubule binding / microtubule / hydrolase activity / GTPase activity / GTP binding / ATP binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Ustilago maydis (菌類) / Sus scrofa (ブタ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.1 Å | |||||||||
データ登録者 | Moores CA / von Loeffelholz O | |||||||||
資金援助 | 英国, 1件
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引用 | ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2019 タイトル: Cryo-EM structure of the Ustilago maydis kinesin-5 motor domain bound to microtubules. 著者: Ottilie von Loeffelholz / Carolyn Ann Moores / 要旨: In many eukaryotes, kinesin-5 motors are essential for mitosis, and small molecules that inhibit human kinesin-5 disrupt cell division. To investigate whether fungal kinesin-5s could be targets for ...In many eukaryotes, kinesin-5 motors are essential for mitosis, and small molecules that inhibit human kinesin-5 disrupt cell division. To investigate whether fungal kinesin-5s could be targets for novel fungicides, we studied kinesin-5 from the pathogenic fungus Ustilago maydis. We used cryo-electron microscopy to determine the microtubule-bound structure of its motor domain with and without the N-terminal extension. The ATP-like conformations of the motor in the presence or absence of this N-terminus are very similar, suggesting this region is structurally disordered and does not directly influence the motor ATPase. The Ustilago maydis kinesin-5 motor domain adopts a canonical ATP-like conformation, thereby allowing the neck linker to bind along the motor domain towards the microtubule plus end. However, several insertions within this motor domain are structurally distinct. Loop2 forms a non-canonical interaction with α-tubulin, while loop8 may bridge between two adjacent protofilaments. Furthermore, loop5 - which in human kinesin-5 is involved in binding allosteric inhibitors - protrudes above the nucleotide binding site, revealing a distinct binding pocket for potential inhibitors. This work highlights fungal-specific elaborations of the kinesin-5 motor domain and provides the structural basis for future investigations of kinesins as targets for novel fungicides. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_3530.map.gz | 1.6 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-3530-v30.xml emd-3530.xml | 15.6 KB 15.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_3530.png | 184.9 KB | ||
Filedesc metadata | emd-3530.cif.gz | 6.3 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-3530 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-3530 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_3530.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Microtubule-bound Ustilago maydis kinesin-5 motor domain with N-terminal extension in the AMPPNP state | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 これらの図は立方格子座標系で作成されたものです | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.39 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : Ternary complex of alpha-beta-tubulin stabilized by taxol and dec...
+超分子 #1: Ternary complex of alpha-beta-tubulin stabilized by taxol and dec...
+超分子 #2: kinesin-5
+超分子 #3: Tubulin alpha-1A chain
+超分子 #4: Tubulin beta chain
+分子 #1: kinesin-5
+分子 #2: Tubulin alpha-1A chain
+分子 #3: Tubulin beta chain
+分子 #4: MAGNESIUM ION
+分子 #5: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER
+分子 #6: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
+分子 #7: TAXOL
+分子 #8: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | helical array |
-試料調製
緩衝液 | pH: 6.8 |
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グリッド | モデル: Quantifoil / 材質: COPPER / メッシュ: 400 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI POLARA 300 |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) 平均電子線量: 30.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: PDB ENTRY PDBモデル - PDB ID: |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 詳細: 13x symmetrisation / 使用した粒子像数: 12629 |
初期 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING |
最終 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING |