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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-35165 | |||||||||
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タイトル | Acyl-ACP synthetase structure bound to ATP. | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | Acyl-ACP synthetase / Tool enzyme / CYTOSOLIC PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | : / ANL, N-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / Acyl-acyl carrier protein synthetase 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Vibrio harveyi (バクテリア) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.41 Å | |||||||||
データ登録者 | Huang H / Wang C / Chang S / Cui T / Xu Y / Zhang H / Zhou C / Zhang X / Feng Y | |||||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: To Be Published タイトル: Acyl-ACP synthetase structure bound to ATP. 著者: Huang H / Wang C / Chang S / Cui T / Xu Y / Zhang H / Zhou C / Zhang X / Feng Y | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_35165.map.gz | 118 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-35165-v30.xml emd-35165.xml | 13.4 KB 13.4 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_35165.png | 92.6 KB | ||
Filedesc metadata | emd-35165.cif.gz | 5.4 KB | ||
その他 | emd_35165_half_map_1.map.gz emd_35165_half_map_2.map.gz | 116 MB 116 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-35165 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-35165 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_35165_validation.pdf.gz | 880.7 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_35165_full_validation.pdf.gz | 880.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_35165_validation.xml.gz | 14.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_35165_validation.cif.gz | 16.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-35165 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-35165 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8i49MC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_35165.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.014 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_35165_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_35165_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Acyl-ACP Synthetase bound to ATP
全体 | 名称: Acyl-ACP Synthetase bound to ATP |
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要素 |
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-超分子 #1: Acyl-ACP Synthetase bound to ATP
超分子 | 名称: Acyl-ACP Synthetase bound to ATP / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Vibrio harveyi (バクテリア) |
-分子 #1: Acyl-acyl carrier protein synthetase
分子 | 名称: Acyl-acyl carrier protein synthetase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Vibrio harveyi (バクテリア) |
分子量 | 理論値: 60.496258 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MNQYVNDPSN YQLLIKNLLF SPVAFNPEQE IVYANHRRHS YKTFHDRVRQ FANALTKMGV KKGDTVAVMD YDSHRYLECY FAIPMIGAK LHMINVRLSP EQILYTIDHA EDDIILIHEE FLPILDQIKG RIDTVTRYVV LRDDEECEYE RLLEQESTEY N FPDFDENT ...文字列: MNQYVNDPSN YQLLIKNLLF SPVAFNPEQE IVYANHRRHS YKTFHDRVRQ FANALTKMGV KKGDTVAVMD YDSHRYLECY FAIPMIGAK LHMINVRLSP EQILYTIDHA EDDIILIHEE FLPILDQIKG RIDTVTRYVV LRDDEECEYE RLLEQESTEY N FPDFDENT VATTFYTTGT TGFPKGVFFT HRQLVLHTMG ILSTIGTNAS QGRLHQGDIY MPITPMFHVH AWGLPYMATM LG VKQVYPG KYVPDVLLNL IEQEKVTFSH CVPTILHLLL SSPKSKAMDF SGWKVVIGGA ALPKALCKSA LERDIDVFAG YGM SETGPI LSIVQLTPEQ LELDVDQQAE YRSKTGKKVA LVEAYIVDED MNKLPHDGET AGEIVVRAPW LTPNYYKDNK NSKA LWRGG YLHTGDVAHI DDEGFIKITD RVKDMIKISG EWVSSLELED ILHQHQSVSE VAVIGMPHNK WGEVPLALVT LKEDA QVTE KELLGFAKDF INKGILAREA LLLKVKIVDE IAKTSVGKVD KKELRKLHL UniProtKB: Acyl-acyl carrier protein synthetase |
-分子 #2: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
分子 | 名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 6 / 式: ATP |
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分子量 | 理論値: 507.181 Da |
Chemical component information | ChemComp-ATP: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: NONE |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.41 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 419290 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |