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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-33897 | ||||||||||||
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タイトル | Structure of hIAPP fibril at 3.6 Angstroms resolution | ||||||||||||
マップデータ | hIAPP-SF | ||||||||||||
試料 |
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キーワード | amylin / PROTEIN FIBRIL | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 : / amylin receptor signaling pathway / Calcitonin-like ligand receptors / negative regulation of amyloid fibril formation / negative regulation of bone resorption / eating behavior / negative regulation of osteoclast differentiation / positive regulation of protein kinase A signaling / Regulation of gene expression in beta cells / negative regulation of protein-containing complex assembly ...: / amylin receptor signaling pathway / Calcitonin-like ligand receptors / negative regulation of amyloid fibril formation / negative regulation of bone resorption / eating behavior / negative regulation of osteoclast differentiation / positive regulation of protein kinase A signaling / Regulation of gene expression in beta cells / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of calcium-mediated signaling / bone resorption / sensory perception of pain / osteoclast differentiation / hormone activity / cell-cell signaling / amyloid-beta binding / G alpha (s) signalling events / positive regulation of MAPK cascade / receptor ligand activity / positive regulation of apoptotic process / Amyloid fiber formation / signaling receptor binding / lipid binding / apoptotic process / signal transduction / extracellular space / extracellular region / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Li D / Zhang X / Wang Y / Zhu P | ||||||||||||
資金援助 | 中国, 3件
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引用 | ジャーナル: iScience / 年: 2022 タイトル: A new polymorphism of human amylin fibrils with similar protofilaments and a conserved core. 著者: Dongyu Li / Xueli Zhang / Youwang Wang / Haonan Zhang / Kai Song / Keyan Bao / Ping Zhu / 要旨: Pancreatic amyloid deposits composed of a fibrillar form of the human islet amyloid polypeptide (hIAPP) are the pathological hallmark of type 2 diabetes (T2D). Although various cryo-EM structures of ...Pancreatic amyloid deposits composed of a fibrillar form of the human islet amyloid polypeptide (hIAPP) are the pathological hallmark of type 2 diabetes (T2D). Although various cryo-EM structures of polymorphic hIAPP fibrils were reported, the underlying polymorphic mechanism of hIAPP remains elusive. Meanwhile, the structure of hIAPP fibrils with all residues visible in the fibril core is not available. Here, we report the full-length structures of two different polymorphs of hIAPP fibrils, namely slim form (SF, dimer) and thick form (TF, tetramer), formed in a salt-free environment, which share a similar ζ-shaped protofilament but differ in inter-protofilament interfaces. In the absence of salt, electrostatic interactions were found to play a dominant role in stabilizing the fibril structure, suggesting an antagonistic effect between electrostatic and hydrophobic interactions in different salt concentrations environments. Our results shed light on understanding the mechanism of amyloid fibril polymorphism. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_33897.map.gz | 2.2 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-33897-v30.xml emd-33897.xml | 13.6 KB 13.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_33897_fsc.xml | 7.5 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_33897.png | 38 KB | ||
Filedesc metadata | emd-33897.cif.gz | 4.6 KB | ||
その他 | emd_33897_half_map_1.map.gz emd_33897_half_map_2.map.gz | 31.9 MB 31.9 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-33897 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-33897 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_33897_validation.pdf.gz | 732 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_33897_full_validation.pdf.gz | 731.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_33897_validation.xml.gz | 13.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_33897_validation.cif.gz | 18.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-33897 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-33897 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_33897.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 34.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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注釈 | hIAPP-SF | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.04 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_33897_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_33897_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Islet amyloid polypeptide
全体 | 名称: Islet amyloid polypeptide |
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要素 |
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-超分子 #1: Islet amyloid polypeptide
超分子 | 名称: Islet amyloid polypeptide / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: Islet amyloid polypeptide
分子 | 名称: Islet amyloid polypeptide / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 3.908319 KDa |
配列 | 文字列: KCNTATCATQ RLANFLVHSS NNFGAILSST NVGSNT(TYC) UniProtKB: Islet amyloid polypeptide |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | helical array |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 60.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.8 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 1.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |