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- EMDB-33895: Structure of TRPA1 in Drosophila melanogaster in a state with 17 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-33895
タイトルStructure of TRPA1 in Drosophila melanogaster in a state with 17 ankyrin repeats determined
マップデータ
試料
  • 複合体: Homotetramer of dTRPA1
    • タンパク質・ペプチド: Transient receptor potential cation channel subfamily A member 1
キーワードion channel / TRPA1 / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to pulsatile fluid shear stress / temperature compensation of the circadian clock / negative phototaxis / detection of hot stimulus involved in thermoception / TRP channels / neuronal signal transduction / thermosensory behavior / temperature-gated cation channel activity / mechanosensory behavior / detection of chemical stimulus involved in sensory perception of bitter taste ...cellular response to pulsatile fluid shear stress / temperature compensation of the circadian clock / negative phototaxis / detection of hot stimulus involved in thermoception / TRP channels / neuronal signal transduction / thermosensory behavior / temperature-gated cation channel activity / mechanosensory behavior / detection of chemical stimulus involved in sensory perception of bitter taste / cation channel complex / detection of chemical stimulus involved in sensory perception of pain / thermotaxis / detection of temperature stimulus involved in thermoception / monoatomic cation transmembrane transport / monoatomic cation transport / detection of temperature stimulus involved in sensory perception of pain / phototransduction / ligand-gated monoatomic ion channel activity / response to light stimulus / monoatomic cation channel activity / positive regulation of calcium-mediated signaling / calcium channel activity / calcium ion transport / cellular response to heat / response to heat / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Ankyrin repeats (many copies) / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Transient receptor potential cation channel subfamily A member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Sun L / Liu X / Yang Z / Wang X
資金援助 中国, 4件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32022029 中国
Other government2008085J15, 2008085MC90
Other governmentYD9100002004
Ministry of Science and Technology (MoST, China)20211890004 中国
引用ジャーナル: Cell Discov / 年: 2023
タイトル: Molecular architecture and gating mechanisms of the Drosophila TRPA1 channel.
著者: Xiaofei Wang / Yawen Li / Hong Wei / Zhisen Yang / Rui Luo / Yongxiang Gao / Wei Zhang / Xin Liu / Linfeng Sun /
要旨: The transient receptor potential channel subfamily A member 1 (TRPA1) ion channel is an evolutionary conserved polymodal sensor responding to noxious temperature or chemical stimuli. Notably, the ...The transient receptor potential channel subfamily A member 1 (TRPA1) ion channel is an evolutionary conserved polymodal sensor responding to noxious temperature or chemical stimuli. Notably, the thermosensitivity of TRPA1 varies among different species or even different isoforms in the same species. However, the underlying molecular basis of its thermo-gating remains largely unknown. Here, we determine the structures of a heat-sensitive isoform of TRPA1 in Drosophila melanogaster in two distinct conformations with cryo-samples prepared at 8 °C. Large conformational changes are observed in the ankyrin repeat domain (ARD) and the coiled-coil domain between the two states. Remarkably, all 17 ankyrin repeats are mapped in the newly resolved conformation, forming a propeller-like architecture. Two intersubunit interfaces are identified in the amino (N)-terminal domain, and play vital roles during both heat and chemical activation as shown by electrophysiological analysis. With cryo-samples prepared at 35 °C, only one conformation is resolved, suggesting possible state transitions during heat responses. These findings provide a basis for further understanding how the ARD regulates channel functions, and insights into the gating mechanism of TRPA1.
履歴
登録2022年7月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年7月26日-
マップ公開2023年7月26日-
更新2024年2月7日-
現状2024年2月7日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_33895.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_33895.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.01 Å/pix.
x 256 pix.
= 258.56 Å		1.01 Å/pix.
x 256 pix.
= 258.56 Å		1.01 Å/pix.
x 256 pix.
= 258.56 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.01 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.3
最小 - 最大-1.645381 - 2.6683588
平均 (標準偏差)0.0059764097 (±0.10232455)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 258.56 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_33895_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_33895_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Homotetramer of dTRPA1

全体名称: Homotetramer of dTRPA1
要素
  • 複合体: Homotetramer of dTRPA1
    • タンパク質・ペプチド: Transient receptor potential cation channel subfamily A member 1

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超分子 #1: Homotetramer of dTRPA1

超分子名称: Homotetramer of dTRPA1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)

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分子 #1: Transient receptor potential cation channel subfamily A member 1

分子名称: Transient receptor potential cation channel subfamily A member 1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
分子量理論値: 135.324359 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MTSGDKETPK REDFASALRF LMGGCAREPE MTAMAPLNLP KKWARILRMS STPKIPIVDY LEAAESGNLD DFKRLFMADN SRIALKDAK GRTAAHQAAA RNRVNILRYI RDQNGDFNAK DNAGNTPLHI AVESDAYDAL DYLLSIPVDT GVLNEKKQAP V HLATELNK ...文字列:
MTSGDKETPK REDFASALRF LMGGCAREPE MTAMAPLNLP KKWARILRMS STPKIPIVDY LEAAESGNLD DFKRLFMADN SRIALKDAK GRTAAHQAAA RNRVNILRYI RDQNGDFNAK DNAGNTPLHI AVESDAYDAL DYLLSIPVDT GVLNEKKQAP V HLATELNK VKSLRVMGQY RNVIDIQQGG EHGRTALHLA AIYDHEECAR ILITEFDACP RKPCNNGYYP IHEAAKNASS KT MEVFFQW GEQRGCTREE MISFYDSEGN VPLHSAVHGG DIKAVELCLK SGAKISTQQH DLSTPVHLAC AQGAIDIVKL MFE MQPMEK RLCLSCTDVQ KMTPLHCASM FDHPDIVSYL VAEGADINAL DKEHRSPLLL AASRSGWKTV HLLIRLGACI SVKD AAARN VLHFVIMNGG RLTDFAEQVA NCQTQAQLKL LLNEKDSMGC SPLHYASRDG HIRSLENLIR LGACINLKNN NNESP LHFA ARYGRYNTVR QLLDSEKGSF IINESDGAGM TPLHISSQQG HTRVVQLLLN RGALLHRDHT GRNPLQLAAM SGYTET IEL LHSVHSHLLD QVDKDGNTAL HLATMENKPH AISVLMSMGC KLVYNVLDMS AIDYAIYYKY PEAALAMVTH EERANEV MA LRSDKHPCVT LALIASMPKV FEAVQDKCIT KANCKKDSKS FYIKYSFAFL QCPFMFAKID EKTGESITTA SPIPLPAL N TMVTHGRVEL LAHPLSQKYL QMKWNSYGKY FHLANLLIYS IFLVFVTIYS SLMMNNIELK AGDNKTMSQY CNMGWEQLT MNLSQNPSVA SQIRLDSCEE RINRTTAILF CAVVIVVYIL LNSMRELIQI YQQKLHYILE TVNLISWVLY ISALVMVTPA FQPDGGINT IHYSAASIAV FLSWFRLLLF LQRFDQVGIY VVMFLEILQT LIKVLMVFSI LIIAFGLAFY ILLSKIIDPQ P NHLSFSNI PMSLLRTFSM MLGELDFVGT YVNTYYRDQL KVPMTSFLIL SVFMILMPIL LMNLLIGLAV GDIESVRRNA QL KRLAMQV VLHTELERKL PHVWLQRVDK MELIEYPNET KCKLGFCDFI LRKWFSNPFT EDSSMDVISF DNNDDYINAE LER QRRKLR DISRMLEQQH HLVRLIVQKM EIKTEADDVD EGISPNELRS VVGLRSAGGN RWNSPRVRNK LRAALSFNKS M

UniProtKB: Transient receptor potential cation channel subfamily A member 1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: DIFFRACTION
最大 デフォーカス（公称値）: 2.3000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 74515
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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