[日本語] English
万見
- EMDB-33856: Human KCNH5-closed state 2 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-33856
タイトルHuman KCNH5-closed state 2
マップデータ
試料
  • 複合体: human KCNH5
    • タンパク質・ペプチド: Potassium voltage-gated channel subfamily H member 5
  • リガンド: POTASSIUM ION
  • リガンド: water
キーワードPotassium Channel / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


delayed rectifier potassium channel activity / Voltage gated Potassium channels / voltage-gated potassium channel activity / voltage-gated potassium channel complex / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / potassium ion transmembrane transport / regulation of membrane potential / potassium ion transport / transmembrane transporter binding / calmodulin binding ...delayed rectifier potassium channel activity / Voltage gated Potassium channels / voltage-gated potassium channel activity / voltage-gated potassium channel complex / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / potassium ion transmembrane transport / regulation of membrane potential / potassium ion transport / transmembrane transporter binding / calmodulin binding / protein-containing complex binding / cell surface / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, voltage-dependent, EAG / : / Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / PAS domain / PAS-associated, C-terminal / PAC domain profile. / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain ...Potassium channel, voltage-dependent, EAG / : / Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / PAS domain / PAS-associated, C-terminal / PAC domain profile. / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / PAS domain / RmlC-like jelly roll fold / PAS domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Voltage-gated delayed rectifier potassium channel KCNH5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Zhang MF
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Basic Research Program of China (973 Program)2017YFA0504100 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Mechanism underlying delayed rectifying in human voltage-mediated activation Eag2 channel.
著者: Mingfeng Zhang / Yuanyue Shan / Duanqing Pei /
要旨: The transmembrane voltage gradient is a general physico-chemical cue that regulates diverse biological function through voltage-gated ion channels. How voltage sensing mediates ion flows remains ...The transmembrane voltage gradient is a general physico-chemical cue that regulates diverse biological function through voltage-gated ion channels. How voltage sensing mediates ion flows remains unknown at the molecular level. Here, we report six conformations of the human Eag2 (hEag2) ranging from closed, pre-open, open, and pore dilation but non-conducting states captured by cryo-electron microscopy (cryo-EM). These multiple states illuminate dynamics of the selectivity filter and ion permeation pathway with delayed rectifier properties and Cole-Moore effect at the atomic level. Mechanistically, a short S4-S5 linker is coupled with the constrict sites to mediate voltage transducing in a non-domain-swapped configuration, resulting transitions for constrict sites of F464 and Q472 from gating to open state stabilizing for voltage energy transduction. Meanwhile, an additional potassium ion occupied at positions S6 confers the delayed rectifier property and Cole-Moore effects. These results provide insight into voltage transducing and potassium current across membrane, and shed light on the long-sought Cole-Moore effects.
履歴
登録2022年7月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年4月5日-
マップ公開2023年4月5日-
更新2024年7月3日-
現状2024年7月3日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_33856.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_33856.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.85 Å/pix.
x 400 pix.
= 339.6 Å		0.85 Å/pix.
x 400 pix.
= 339.6 Å		0.85 Å/pix.
x 400 pix.
= 339.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.849 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.28
最小 - 最大-2.3958519 - 3.6163042
平均 (標準偏差)0.00048618487 (±0.055298243)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 339.59998 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_33856_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_33856_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : human KCNH5

全体名称: human KCNH5
要素
  • 複合体: human KCNH5
    • タンパク質・ペプチド: Potassium voltage-gated channel subfamily H member 5
  • リガンド: POTASSIUM ION
  • リガンド: water

-
超分子 #1: human KCNH5

超分子名称: human KCNH5 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 60 KDa

-
分子 #1: Potassium voltage-gated channel subfamily H member 5

分子名称: Potassium voltage-gated channel subfamily H member 5
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 112.011516 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MPGGKRGLVA PQNTFLENIV RRSSESSFLL GNAQIVDWPV VYSNDGFCKL SGYHRADVMQ KSSTCSFMYG ELTDKKTIEK VRQTFDNYE SNCFEVLLYK KNRTPVWFYM QIAPIRNEHE KVVLFLCTFK DITLFKQPIE DDSTKGWTKF ARLTRALTNS R SVLQQLTP ...文字列:
MPGGKRGLVA PQNTFLENIV RRSSESSFLL GNAQIVDWPV VYSNDGFCKL SGYHRADVMQ KSSTCSFMYG ELTDKKTIEK VRQTFDNYE SNCFEVLLYK KNRTPVWFYM QIAPIRNEHE KVVLFLCTFK DITLFKQPIE DDSTKGWTKF ARLTRALTNS R SVLQQLTP MNKTEVVHKH SRLAEVLQLG SDILPQYKQE APKTPPHIIL HYCAFKTTWD WVILILTFYT AIMVPYNVSF KT KQNNIAW LVLDSVVDVI FLVDIVLNFH TTFVGPGGEV ISDPKLIRMN YLKTWFVIDL LSCLPYDIIN AFENVDEGIS SLF SSLKVV RLLRLGRVAR KLDHYLEYGA AVLVLLVCVF GLVAHWLACI WYSIGDYEVI DEVTNTIQID SWLYQLALSI GTPY RYNTS AGIWEGGPSK DSLYVSSLYF TMTSLTTIGF GNIAPTTDVE KMFSVAMMMV GSLLYATIFG NVTTIFQQMY ANTNR YHEM LNNVRDFLKL YQVPKGLSER VMDYIVSTWS MSKGIDTEKV LSICPKDMRA DICVHLNRKV FNEHPAFRLA SDGCLR ALA VEFQTIHCAP GDLIYHAGES VDALCFVVSG SLEVIQDDEV VAILGKGDVF GDIFWKETTL AHACANVRAL TYCDLHI IK REALLKVLDF YTAFANSFSR NLTLTCNLRK RIIFRKISDV KKEEEERLRQ KNEVTLSIPV DHPVRKLFQK FKQQKELR N QGSTQGDPER NQLQVESRSL QNGASITGTS VVTVSQITPI QTSLAYVKTS ESLKQNNRDA MELKPNGGAD QKCLKVNSP IRMKNGNGKG WLRLKNNMGA HEEKKEDWNN VTKAESMGLL SEDPKSSDSE NSVTKNPLRK TDSCDSGITK SDLRLDKAGE ARSPLEHSP IQADAKHPFY PIPEQALQTT LQEVKHELKE DIQLLSCRMT ALEKQVAEIL KILSEKSVPQ ASSPKSQMPL Q VPPQIPCQ DIFSVSRPES PESDKDEIHF

UniProtKB: Voltage-gated delayed rectifier potassium channel KCNH5

-
分子 #2: POTASSIUM ION

分子名称: POTASSIUM ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 6 / 式: K
分子量理論値: 39.098 Da

-
分子 #3: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 8 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 構成要素 - 濃度: 150.0 mM / 構成要素 - 式: NaCl / 構成要素 - 名称: sodium chloride
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 126938
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る