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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-33606 | ||||||||||||
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タイトル | Structure of human MG53 homo-dimer | ||||||||||||
マップデータ | Sharpened map | ||||||||||||
試料 |
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キーワード | Tripartite motif-containing protein 72 / MG53 / TRIM72 / Membrane repair / PRY-SPRY domain / Mitsugumin-53 / STRUCTURAL PROTEIN | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 muscle system process / negative regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of myotube differentiation / plasma membrane repair / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / ubiquitin conjugating enzyme binding / muscle organ development / phosphatidylserine binding / exocytosis / Smooth Muscle Contraction ...muscle system process / negative regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of myotube differentiation / plasma membrane repair / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / ubiquitin conjugating enzyme binding / muscle organ development / phosphatidylserine binding / exocytosis / Smooth Muscle Contraction / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / cytoplasmic vesicle membrane / protein homooligomerization / sarcolemma / ubiquitin protein ligase activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / zinc ion binding / identical protein binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Chen L / Niu Y | ||||||||||||
資金援助 | 中国, 3件
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引用 | ジャーナル: Biochem J / 年: 2022 タイトル: Cryo-EM structure of human MG53 homodimer. 著者: Yange Niu / Gengjia Chen / Fengxiang Lv / Rui-Ping Xiao / Xinli Hu / Lei Chen / 要旨: MG53 is a tripartite motif (TRIM) family E3 ligase and plays important biological functions. Here we present the cryo-EM structure of human MG53, showing that MG53 is a homodimer consisting of a ...MG53 is a tripartite motif (TRIM) family E3 ligase and plays important biological functions. Here we present the cryo-EM structure of human MG53, showing that MG53 is a homodimer consisting of a 'body' and two 'wings'. Intermolecular interactions are mainly distributed in the 'body' which is relatively stable, while two 'wings' are more dynamic. The overall architecture of MG53 is distinct from those of TRIM20 and TRIM25, illustrating the broad structural diversity of this protein family. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_33606.map.gz | 59.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-33606-v30.xml emd-33606.xml | 14.3 KB 14.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_33606.png | 60.6 KB | ||
マスクデータ | emd_33606_msk_1.map | 64 MB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-33606.cif.gz | 5.2 KB | ||
その他 | emd_33606_half_map_1.map.gz emd_33606_half_map_2.map.gz | 59.2 MB 59.2 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-33606 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-33606 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_33606_validation.pdf.gz | 724.6 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_33606_full_validation.pdf.gz | 724.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_33606_validation.xml.gz | 12.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_33606_validation.cif.gz | 14.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-33606 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-33606 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 7y4sMC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_33606.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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注釈 | Sharpened map | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.045 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_33606_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map A
ファイル | emd_33606_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map A | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map B
ファイル | emd_33606_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map B | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : human MG53 homo-dimer
全体 | 名称: human MG53 homo-dimer |
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要素 |
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-超分子 #1: human MG53 homo-dimer
超分子 | 名称: human MG53 homo-dimer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: Tripartite motif-containing protein 72
分子 | 名称: Tripartite motif-containing protein 72 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 52.800512 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli B (大腸菌) |
配列 | 文字列: MSAAPGLLHQ ELSCPLCLQL FDAPVTAECG HSFCRACLGR VAGEPAADGT VLCPCCQAPT RPQALSTNLQ LARLVEGLAQ VPQGHCEEH LDPLSIYCEQ DRALVCGVCA SLGSHRGHRL LPAAEAHARL KTQLPQQKLQ LQEACMRKEK SVAVLEHQLV E VEETVRQF ...文字列: MSAAPGLLHQ ELSCPLCLQL FDAPVTAECG HSFCRACLGR VAGEPAADGT VLCPCCQAPT RPQALSTNLQ LARLVEGLAQ VPQGHCEEH LDPLSIYCEQ DRALVCGVCA SLGSHRGHRL LPAAEAHARL KTQLPQQKLQ LQEACMRKEK SVAVLEHQLV E VEETVRQF RGAVGEQLGK MRVFLAALEG SLDREAERVR GEAGVALRRE LGSLNSYLEQ LRQMEKVLEE VADKPQTEFL MK YCLVTSR LQKILAESPP PARLDIQLPI ISDDFKFQVW RKMFRALMPA LEELTFDPSS AHPSLVVSSS GRRVECSEQK APP AGEDPR QFDKAVAVVA HQQLSEGEHY WEVDVGDKPR WALGVIAAEA PRRGRLHAVP SQGLWLLGLR EGKILEAHVE AKEP RALRS PERRPTRIGL YLSFGDGVLS FYDASDADAL VPLFAFHERL PRPVYPFFDV CWHDKGKNAQ PLLLVGPEGA EA UniProtKB: Tripartite motif-containing protein 72 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 48.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: NONE / 詳細: ab initio |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v3.1.0) / 使用した粒子像数: 125390 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |