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万見
- EMDB-33111: SR35-LRR with AvrSR35 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-33111
タイトルSR35-LRR with AvrSR35
マップデータ
試料
  • 複合体: A wheat resistosome
    • タンパク質・ペプチド: Sr35_LRR and AvrSr35
生物種Triticum monococcum (植物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.33 Å
データ登録者Alexander F / Li ET / Chai JJ
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
Alexander von Humboldt Foundation ドイツ
引用ジャーナル: Nature / 年: 2022
タイトル: A wheat resistosome defines common principles of immune receptor channels.
著者: Alexander Förderer / Ertong Li / Aaron W Lawson / Ya-Nan Deng / Yue Sun / Elke Logemann / Xiaoxiao Zhang / Jie Wen / Zhifu Han / Junbiao Chang / Yuhang Chen / Paul Schulze-Lefert / Jijie Chai /
要旨: Plant intracellular nucleotide-binding leucine-rich repeat receptors (NLRs) detect pathogen effectors to trigger immune responses. Indirect recognition of a pathogen effector by the dicotyledonous ...Plant intracellular nucleotide-binding leucine-rich repeat receptors (NLRs) detect pathogen effectors to trigger immune responses. Indirect recognition of a pathogen effector by the dicotyledonous Arabidopsis thaliana coiled-coil domain containing NLR (CNL) ZAR1 induces the formation of a large hetero-oligomeric protein complex, termed the ZAR1 resistosome, which functions as a calcium channel required for ZAR1-mediated immunity. Whether the resistosome and channel activities are conserved among plant CNLs remains unknown. Here we report the cryo-electron microscopy structure of the wheat CNL Sr35 in complex with the effector AvrSr35 of the wheat stem rust pathogen. Direct effector binding to the leucine-rich repeats of Sr35 results in the formation of a pentameric Sr35-AvrSr35 complex, which we term the Sr35 resistosome. Wheat Sr35 and Arabidopsis ZAR1 resistosomes bear striking structural similarities, including an arginine cluster in the leucine-rich repeats domain not previously recognized as conserved, which co-occurs and forms intramolecular interactions with the 'EDVID' motif in the coiled-coil domain. Electrophysiological measurements show that the Sr35 resistosome exhibits non-selective cation channel activity. These structural insights allowed us to generate new variants of closely related wheat and barley orphan NLRs that recognize AvrSr35. Our data support the evolutionary conservation of CNL resistosomes in plants and demonstrate proof of principle for structure-based engineering of NLRs for crop improvement.
履歴
登録2022年3月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年9月21日-
マップ公開2022年9月21日-
更新2022年11月2日-
現状2022年11月2日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_33111.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_33111.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 360 pix.
= 396. Å		1.1 Å/pix.
x 360 pix.
= 396. Å		1.1 Å/pix.
x 360 pix.
= 396. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.015
最小 - 最大-0.026082912 - 0.07307145
平均 (標準偏差)4.444444e-05 (±0.0010732162)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 396.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_33111_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_33111_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : A wheat resistosome

全体名称: A wheat resistosome
要素
  • 複合体: A wheat resistosome
    • タンパク質・ペプチド: Sr35_LRR and AvrSr35

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超分子 #1: A wheat resistosome

超分子名称: A wheat resistosome / タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Triticum monococcum (植物)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)

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分子 #1: Sr35_LRR and AvrSr35

分子名称: Sr35_LRR and AvrSr35 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Triticum monococcum (植物)
配列文字列: MSHHFGLRKI KLLILLFLQV HGSQCAMRNF AADRVHGVES VISGSKSSSN PMALSKSMDK PDTSDLVDSN VQAKNDGSRY EEDFTAKYSE QVDHVSKILK EIEEQEPGTI IIDHKAFPIQ DKSPKQVVNF PFPKKMITES NSKDIREYLA STFPFEQQST ILDSVKSIAK ...文字列:
MSHHFGLRKI KLLILLFLQV HGSQCAMRNF AADRVHGVES VISGSKSSSN PMALSKSMDK PDTSDLVDSN VQAKNDGSRY EEDFTAKYSE QVDHVSKILK EIEEQEPGTI IIDHKAFPIQ DKSPKQVVNF PFPKKMITES NSKDIREYLA STFPFEQQST ILDSVKSIAK VQIDDRKAFD LQLKFRQENL AELKDQIILS LGANNGNQNW QKLLDYTNKL DELSNTKISP EEFIEEIQKV LYKVKLESTS TSKLYSQFNL SIQDFALQII HSKYKSNQIS QNDLLKLITE DEMLKILAKT KVLTYKMKYF DSASKMGINK YISTEMMDLD WQFSHYKTFN DALKKNKASD SSYLGWLTHG YSIKYGLSPN NERSMFFQDG RKYAELYAFS KSPHRKIIPG EHLKDLLAKI NKSKGIFLDQ NALLDKRIYA FHELNTLETH FPGITSSFTD DLKSNYRKKM ESVSLTCQVL QEIGNIHRFI ESKVPYHSST EYGLFSIPKI FSIPIDYKHG EKENLVSYVD FLYSTAHERI LQDNSINQLC LDPLQESLNR IKSNIPVFFN LASHSSPIKP SNVHEGKL

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.3 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.33 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 476069
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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