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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of RNC-RAC complex in presence of Ssb from S. cerevisiae 2 | |||||||||
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![]() | RAC / co-translational folding / TRANSLATION / TRANSLATION-RNA complex | |||||||||
機能・相同性 | ![]() translational frameshifting / 'de novo' cotranslational protein folding / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / protein folding chaperone complex / regulation of translational fidelity / ribosomal subunit export from nucleus / Hsp70 protein binding / rRNA processing / protein folding / ribosome binding ...translational frameshifting / 'de novo' cotranslational protein folding / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / protein folding chaperone complex / regulation of translational fidelity / ribosomal subunit export from nucleus / Hsp70 protein binding / rRNA processing / protein folding / ribosome binding / transcription coactivator activity / ribosome / intracellular signal transduction / nucleolus / mitochondrion / DNA binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 3.1 Å | |||||||||
![]() | Chen Y / Gao N | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural remodeling of ribosome associated Hsp40-Hsp70 chaperones during co-translational folding. 著者: Yan Chen / Bin Tsai / Ningning Li / Ning Gao / ![]() 要旨: Ribosome associated complex (RAC), an obligate heterodimer of HSP40 and HSP70 (Zuo1 and Ssz1 in yeast), is conserved in eukaryotes and functions as co-chaperone for another HSP70 (Ssb1/2 in yeast) to ...Ribosome associated complex (RAC), an obligate heterodimer of HSP40 and HSP70 (Zuo1 and Ssz1 in yeast), is conserved in eukaryotes and functions as co-chaperone for another HSP70 (Ssb1/2 in yeast) to facilitate co-translational folding of nascent polypeptides. Many mechanistic details, such as the coordination of one HSP40 with two HSP70s and the dynamic interplay between RAC-Ssb and growing nascent chains, remain unclear. Here, we report three sets of structures of RAC-containing ribosomal complexes isolated from Saccharomyces cerevisiae. Structural analyses indicate that RAC on the nascent-chain-free ribosome is in an autoinhibited conformation, and in the presence of a nascent chain at the peptide tunnel exit (PTE), RAC undergoes large-scale structural remodeling to make Zuo1 J-Domain more accessible to Ssb. Our data also suggest a role of Zuo1 in orienting Ssb-SBD proximal to the PTE for easy capture of the substrate. Altogether, in accordance with previous data, our work suggests a sequence of structural remodeling events for RAC-Ssb during co-translational folding, triggered by the binding and passage of growing nascent chain from one to another. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 140.2 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 14 KB 14 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 70.3 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 5.1 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 140.9 MB 140.8 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 943.7 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 943.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 14.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 17.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 7x34MC ![]() 7x3kC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.356 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_32978_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_32978_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : RNC-RAC complex in presence of Ssb from S. cerevisiae 2
全体 | 名称: RNC-RAC complex in presence of Ssb from S. cerevisiae 2 |
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要素 |
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-超分子 #1: RNC-RAC complex in presence of Ssb from S. cerevisiae 2
超分子 | 名称: RNC-RAC complex in presence of Ssb from S. cerevisiae 2 タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
-分子 #1: Zuotin
分子 | 名称: Zuotin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 10.619055 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: ASAKADKKKA KEAAKAAKKK NKRAIRNSAK EADYFGDADK ATTIDEQVGL IVDSLNDEEL VSTADKIKAN AAGAKEVLKE SAKTIVDSG KLPSSLLSYF V UniProtKB: Zuotin |
-分子 #2: RNA (130-mer)
分子 | 名称: RNA (130-mer) / タイプ: rna / ID: 2 / コピー数: 1 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 42.010996 KDa |
配列 | 文字列: CGCCCGUCGC UAGUACCGAU UGAAUGGCUU AGUGAGGCCU CAGGAUCUGC UUAGAGAAGG GGGCAACUCC AUCUCAGAGC GGAGAAUUU GGACAAACUU GGUCAUUUAG AGGAACUAAA AGUCGUAACA A GENBANK: GENBANK: CP011821.1 |
-実験情報
-構造解析
手法 | ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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染色 | タイプ: NEGATIVE / 材質: Uranyl Acetate |
凍結 | 凍結剤: NITROGEN |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 35.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: DARK FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1.6 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: OTHER |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 65816 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
-原子モデル構築 1
精密化 | プロトコル: RIGID BODY FIT |
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得られたモデル | ![]() PDB-7x34: |