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- EMDB-32831: Gid12 bound GIDSR4 E3 ubiquitin ligase complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-32831
タイトルGid12 bound GIDSR4 E3 ubiquitin ligase complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Gid12-GIDSR4
    • タンパク質・ペプチド: Gid1
    • タンパク質・ペプチド: Gid2
    • タンパク質・ペプチド: Gid4
    • タンパク質・ペプチド: Gid5
    • タンパク質・ペプチド: Gid8
    • タンパク質・ペプチド: Gid9
    • タンパク質・ペプチド: Gid12
キーワードInhibited E3 ubiquitin Ligase / beta-propellor / LIGASE
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.8 Å
データ登録者Qiao S / Cheng DJ / Schulman BA
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
Max Planck Society ドイツ
引用
ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM structures of Gid12-bound GID E3 reveal steric blockade as a mechanism inhibiting substrate ubiquitylation.
著者: Shuai Qiao / Chia-Wei Lee / Dawafuti Sherpa / Jakub Chrustowicz / Jingdong Cheng / Maximilian Duennebacke / Barbara Steigenberger / Ozge Karayel / Duc Tung Vu / Susanne von Gronau / Matthias ...著者: Shuai Qiao / Chia-Wei Lee / Dawafuti Sherpa / Jakub Chrustowicz / Jingdong Cheng / Maximilian Duennebacke / Barbara Steigenberger / Ozge Karayel / Duc Tung Vu / Susanne von Gronau / Matthias Mann / Florian Wilfling / Brenda A Schulman /
要旨: Protein degradation, a major eukaryotic response to cellular signals, is subject to numerous layers of regulation. In yeast, the evolutionarily conserved GID E3 ligase mediates glucose-induced ...Protein degradation, a major eukaryotic response to cellular signals, is subject to numerous layers of regulation. In yeast, the evolutionarily conserved GID E3 ligase mediates glucose-induced degradation of fructose-1,6-bisphosphatase (Fbp1), malate dehydrogenase (Mdh2), and other gluconeogenic enzymes. "GID" is a collection of E3 ligase complexes; a core scaffold, RING-type catalytic core, and a supramolecular assembly module together with interchangeable substrate receptors select targets for ubiquitylation. However, knowledge of additional cellular factors directly regulating GID-type E3s remains rudimentary. Here, we structurally and biochemically characterize Gid12 as a modulator of the GID E3 ligase complex. Our collection of cryo-EM reconstructions shows that Gid12 forms an extensive interface sealing the substrate receptor Gid4 onto the scaffold, and remodeling the degron binding site. Gid12 also sterically blocks a recruited Fbp1 or Mdh2 from the ubiquitylation active sites. Our analysis of the role of Gid12 establishes principles that may more generally underlie E3 ligase regulation.
#1: ジャーナル: Mol Cell / 年: 2021
タイトル: GID E3 ligase supramolecular chelate assembly configures multipronged ubiquitin targeting of an oligomeric metabolic enzyme
著者: Sherpa D / Chrustowicz J / Qiao S / Langlois CR / Hehl LA / Gottemukkala KV / Hansen FM / Karayel O / von Gronau S / Prabu JR / Mann M / Alpi AF / Schulman BA
履歴
登録2022年2月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年6月8日-
マップ公開2022年6月8日-
更新2023年12月13日-
現状2023年12月13日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_32831.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_32831.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 47.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.61 Å/pix.
x 232 pix.
= 373.984 Å		1.61 Å/pix.
x 232 pix.
= 373.984 Å		1.61 Å/pix.
x 232 pix.
= 373.984 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.612 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0526
最小 - 最大-0.037184365 - 0.1252808
平均 (標準偏差)0.00011946198 (±0.0077186967)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ232232232
Spacing232232232
セルA=B=C: 373.984 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Gid12-GIDSR4

全体名称: Gid12-GIDSR4
要素
  • 複合体: Gid12-GIDSR4
    • タンパク質・ペプチド: Gid1
    • タンパク質・ペプチド: Gid2
    • タンパク質・ペプチド: Gid4
    • タンパク質・ペプチド: Gid5
    • タンパク質・ペプチド: Gid8
    • タンパク質・ペプチド: Gid9
    • タンパク質・ペプチド: Gid12

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超分子 #1: Gid12-GIDSR4

超分子名称: Gid12-GIDSR4 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 500 KDa

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分子 #1: Gid1

分子名称: Gid1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
組換発現生物種: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
配列文字列: MSEYMDDVDR EFINCLFPSY LLQQPVAYDL WILYLQHRKL FHKLKNTNLI NADENPTGVG MGRTKLTALT RKEIWSKLMN LGVLGTISFE AVNDDYLIQV YKYFYPDVND FTLRFGVKDS NKNSVRVMKA SSDMRKNAQE LLEPVLSERE MALNSNTSLE NDRNDDDDDD ...文字列:
MSEYMDDVDR EFINCLFPSY LLQQPVAYDL WILYLQHRKL FHKLKNTNLI NADENPTGVG MGRTKLTALT RKEIWSKLMN LGVLGTISFE AVNDDYLIQV YKYFYPDVND FTLRFGVKDS NKNSVRVMKA SSDMRKNAQE LLEPVLSERE MALNSNTSLE NDRNDDDDDD DDDDDDDDDD DDDDDESDLE SLEGEVDTDT DDNNEGDGSD NHEEGGEEGS RGADADVSSA QQRAERVADP WIYQRSRSAI NIETESRNLW DTSDKNSGLQ YYPPDQSPSS SFSSPRVSSG NDKNDNEATN VLSNSGSKKK NSMIPDIYKI LGYFLPSRWQ AQPNNSLQLS QDGITHLQPN PDYHSYMTYE RSSASSASTR NRLRTSFENS GKVDFAVTWA NKSLPDNKLT IFYYEIKVLS VTSTESAENS NIVIGYKLVE NELMEATTKK SVSRSSVAGS SSSLGGSNNM SSNRVPSTSF TMEGTQRRDY IYEGGVSAMS LNVDGSINKC QKYGFDLNVF GYCGFDGLIT NSTEQSKEYA KPFGRDDVIG CGINFIDGSI FFTKNGIHLG NAFTDLNDLE FVPYVALRPG NSIKTNFGLN EDFVFDIIGY QDKWKSLAYE HICRGRQMDV SIEEFDSDES EEDETENGPE ENKSTNVNED LMDIDQEDGA AGNKDTKKLN DEKDNNLKFL LGEDNRFIDG KLVRPDVNNI NNLSVDDGSL PNTLNVMIND YLIHEGLVDV AKGFLKDLQK DAVNVNGQHS ESKDVIRHNE RQIMKEERMV KIRQELRYLI NKGQISKCIN YIDNEIPDLL KNNLELVFEL KLANYLVMIK KSSSKDDDEI ENLILKGQEL SNEFIYDTKI PQSLRDRFSG QLSNVSALLA YSNPLVEAPK EISGYLSDEY LQERLFQVSN NTILTFLHKD SECALENVIS NTRAMLSTLL EYNAFGSTNS SDPRYYKAIN FDEDVLNL

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分子 #2: Gid2

分子名称: Gid2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
組換発現生物種: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
配列文字列: MSELLDSFET EFAKFYTDSN LEETNLQKCL DHTHEFKSQL KKLKAHLNKH IQESKPEVYN KLSDKEKQKF KRKRELIIEK LSKSQRQWDH SVKKQIKYVS QQSNRFNKST LNKLKEFDID SVYVNKLPKE TMENVNEAIG YHILRYSIDN MPLGNKNEAF QYLKDVYGIT ...文字列:
MSELLDSFET EFAKFYTDSN LEETNLQKCL DHTHEFKSQL KKLKAHLNKH IQESKPEVYN KLSDKEKQKF KRKRELIIEK LSKSQRQWDH SVKKQIKYVS QQSNRFNKST LNKLKEFDID SVYVNKLPKE TMENVNEAIG YHILRYSIDN MPLGNKNEAF QYLKDVYGIT NKESTEFIEM GQIVHDLKKG DTESCLKWCS NEMESLSSNH TALSSLKFDL YTLSAMQIVK HGNPVELYYQ ITQNAPLDCF RHREKELMQN VVPLLTKSLI GQPIEDIDSK VNKELKECTS LFIKEYCAAK HIFFDSPLFL IVLSGLISFQ FFIKYKTIRE LAHVDWTTKD ELPFDVKLPD FLTHFHPIFI CPVLKEETTT ENPPYSLACH HIISKKALDR LSKNGTITFK CPYCPVNTSM SSTKKVRFVM L

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分子 #3: Gid4

分子名称: Gid4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
組換発現生物種: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
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分子 #4: Gid5

分子名称: Gid5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
組換発現生物種: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
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分子 #5: Gid8

分子名称: Gid8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
組換発現生物種: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
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MTISTLSNET TKSGSCSGQG KNGGKDFTYG KKCFTKEEWK EQVAKYSAMG ELYANKTIHY PLKIQPNSSG GSQDEGFATI QTTPIEPTLP RLLLNYFVSM AYEDSSIRMA KELGFIRNNK DIAVFNDLYK IKERFHIKHL IKLGRINEAM EEINSIFGLE VLEETFNATG SYTGRTDRQQ QQQQQQFDID GDLHFKLLLL NLIEMIRSHH QQENITKDSN DFILNLIQYS QNKLAIKASS SVKKMQELEL AMTLLLFPLS DSADSGSIKL PKSLQNLYSI SLRSKIADLV NEKLLKFIHP RIQFEISNNN SKFPDLLNSD KKIITQNFTV YNNNLVNGSN GTKITHISSD QPINEKMSSN EVTAAANSVW LNQRDGNVGT GSAATTFHNL ENKNYWNQTS ELLSSSNGKE KGLEFNNYYS SEFPYEPRLT QIMKLWCWCE NQLHHNQIGV PRVEN

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分子 #6: Gid9

分子名称: Gid9 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
組換発現生物種: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
配列文字列: MAEKSIFNEP DVDFHLKLNQ QLFHIPYELL SKRIKHTQAV INKETKSLHE HTAALNQIFE HNDVEHDELA LAKITEMIRK VDHIERFLNT QIKSYCQILN RIKKRLEFFH ELKDIKSQNS GTSHNGNNEG TRTKLIQWYQ SYTNILIGDY LTRNNPIKYN SETKDHWNSG ...文字列:
MAEKSIFNEP DVDFHLKLNQ QLFHIPYELL SKRIKHTQAV INKETKSLHE HTAALNQIFE HNDVEHDELA LAKITEMIRK VDHIERFLNT QIKSYCQILN RIKKRLEFFH ELKDIKSQNS GTSHNGNNEG TRTKLIQWYQ SYTNILIGDY LTRNNPIKYN SETKDHWNSG VVFLKQSQLD DLIDYDVLLE ANRISTSLLH ERNLLPLISW INENKKTLTK KSSILEFQAR LQEYIELLKV DNYTDAIVCF QRFLLPFVKS NFTDLKLASG LLIFIKYCND QKPTSSTSSG FDTEEIKSQS LPMKKDRIFQ HFFHKSLPRI TSKPAVNTTD YDKSSLINLQ SGDFERYLNL LDDQRWSVLN DLFLSDFYSM YGISQNDPLL IYLSLGISSL KTRDCLHPSD DENGNQETET ATTAEKEVED LQLFTLHSLK RKNCPVCSET FKPITQALPF AHHIQSQLFE NPILLPNGNV YDSKKLKKLA KTLKKQNLIS LNPGQIMDPV DMKIFCESDS IKMYPT

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分子 #7: Gid12

分子名称: Gid12 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
組換発現生物種: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.25 mg/mL
緩衝液pH: 6.5 / 詳細: 25mM MES pH6.5 + 500mM NaCl + 1mM DTT
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 39.0 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / 平均電子線量: 1.6 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: initial model generated by Relion GUI
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 84677
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 3次元分類クラス数: 3 / 平均メンバー数/クラス: 800

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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