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- EMDB-32539: Cryo-EM structure of Mycobacterium tuberculosis irtAB in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-32539
タイトルCryo-EM structure of Mycobacterium tuberculosis irtAB in complex with ADP
マップデータ
試料
  • 複合体: IrtAB
    • タンパク質・ペプチド: Mycobactin import ATP-binding/permease protein IrtA
    • タンパク質・ペプチド: Mycobactin import ATP-binding/permease protein IrtB
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードIrtAB / ABC exporter-liker importer / Iron-loaded siderophore / Mycobacterium tuberculosis / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


iron acquisition from host / トランスロカーゼ; 無機カチオンとそのキレートの輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解を伴う / siderophore-iron transmembrane transporter activity / siderophore-dependent iron import into cell / Mtb iron assimilation by chelation / cellular response to iron ion starvation / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / ABC-type transporter activity / FAD binding / intracellular iron ion homeostasis ...iron acquisition from host / トランスロカーゼ; 無機カチオンとそのキレートの輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解を伴う / siderophore-iron transmembrane transporter activity / siderophore-dependent iron import into cell / Mtb iron assimilation by chelation / cellular response to iron ion starvation / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / ABC-type transporter activity / FAD binding / intracellular iron ion homeostasis / oxidoreductase activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Siderophore-interacting protein, C-terminal domain / FAD-binding 9, siderophore-interacting / Siderophore-interacting protein / Siderophore-interacting FAD-binding domain / Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type ...Siderophore-interacting protein, C-terminal domain / FAD-binding 9, siderophore-interacting / Siderophore-interacting protein / Siderophore-interacting FAD-binding domain / Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Mycobactin import ATP-binding/permease protein IrtB / Mycobactin import ATP-binding/permease protein IrtA
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.53 Å
データ登録者Zhang B / Sun S
資金援助 中国, 4件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81520108019 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81772204 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32171217 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2017YFC0840300 中国
引用ジャーナル: Protein Cell / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM structures for the Mycobacterium tuberculosis iron-loaded siderophore transporter IrtAB.
著者: Shan Sun / Yan Gao / Xiaolin Yang / Xiuna Yang / Tianyu Hu / Jingxi Liang / Zhiqi Xiong / Yuting Ran / Pengxuan Ren / Fang Bai / Luke W Guddat / Haitao Yang / Zihe Rao / Bing Zhang /
要旨: The adenosine 5'-triphosphate (ATP)-binding cassette (ABC) transporter, IrtAB, plays a vital role in the replication and viability of Mycobacterium tuberculosis (Mtb), where its function is to import ...The adenosine 5'-triphosphate (ATP)-binding cassette (ABC) transporter, IrtAB, plays a vital role in the replication and viability of Mycobacterium tuberculosis (Mtb), where its function is to import iron-loaded siderophores. Unusually, it adopts the canonical type IV exporter fold. Herein, we report the structure of unliganded Mtb IrtAB and its structure in complex with ATP, ADP, or ATP analogue (AMP-PNP) at resolutions ranging from 2.8 to 3.5 Å. The structure of IrtAB bound ATP-Mg2+ shows a "head-to-tail" dimer of nucleotide-binding domains (NBDs), a closed amphipathic cavity within the transmembrane domains (TMDs), and a metal ion liganded to three histidine residues of IrtA in the cavity. Cryo-electron microscopy (Cryo-EM) structures and ATP hydrolysis assays show that the NBD of IrtA has a higher affinity for nucleotides and increased ATPase activity compared with IrtB. Moreover, the metal ion located in the TM region of IrtA is critical for the stabilization of the conformation of IrtAB during the transport cycle. This study provides a structural basis to explain the ATP-driven conformational changes that occur in IrtAB.
履歴
登録2022年1月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年1月25日-
マップ公開2023年1月25日-
更新2024年4月10日-
現状2024年4月10日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_32539.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_32539.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.82 Å/pix.
x 384 pix.
= 314.88 Å		0.82 Å/pix.
x 384 pix.
= 314.88 Å		0.82 Å/pix.
x 384 pix.
= 314.88 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.82 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.08
最小 - 最大-0.6365045 - 1.5592272
平均 (標準偏差)0.0011961176 (±0.04316633)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 314.88 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : IrtAB

全体名称: IrtAB
要素
  • 複合体: IrtAB
    • タンパク質・ペプチド: Mycobactin import ATP-binding/permease protein IrtA
    • タンパク質・ペプチド: Mycobactin import ATP-binding/permease protein IrtB
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: IrtAB

超分子名称: IrtAB / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)

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分子 #1: Mycobactin import ATP-binding/permease protein IrtA

分子名称: Mycobactin import ATP-binding/permease protein IrtA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: トランスロカーゼ; 無機カチオンとそのキレートの輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解を伴う
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
分子量理論値: 93.07175 KDa
組換発現生物種: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
配列文字列: MARGLQGVML RSFGARDHTA TVIETISIAP HFVRVRMVSP TLFQDAEAEP AAWLRFWFPD PNGSNTEFQR AYTISEADPA AGRFAVDVV LHDPAGPASS WARTVKPGAT IAVMSLMGSS RFDVPEEQPA GYLLIGDSAS IPGMNGIIET VPNDVPIEMY L EQHDDNDT ...文字列:
MARGLQGVML RSFGARDHTA TVIETISIAP HFVRVRMVSP TLFQDAEAEP AAWLRFWFPD PNGSNTEFQR AYTISEADPA AGRFAVDVV LHDPAGPASS WARTVKPGAT IAVMSLMGSS RFDVPEEQPA GYLLIGDSAS IPGMNGIIET VPNDVPIEMY L EQHDDNDT LIPLAKHPRL RVRWVMRRDE KSLAEAIENR DWSDWYAWAT PEAAALKCVR VRLRDEFGFP KSEIHAQAYW NA GRAMGTH RATEPAATEP EVGAAPQPES AVPAPARGSW RAQAASRLLA PLKLPLVLSG VLAALVTLAQ LAPFVLLVEL SRL LVSGAG AHRLFTVGFA AVGLLGTGAL LAAALTLWLH VIDARFARAL RLRLLSKLSR LPLGWFTSRG SGSIKKLVTD DTLA LHYLV THAVPDAVAA VVAPVGVLVY LFVVDWRVAL VLFGPVLVYL TITSSLTIQS GPRIVQAQRW AEKMNGEAGS YLEGQ PVIR VFGAASSSFR RRLDEYIGFL VAWQRPLAGK KTLMDLATRP ATFLWLIAAT GTLLVATHRM DPVNLLPFMF LGTTFG ARL LGIAYGLGGL RTGLLAARHL QVTLDETELA VREHPREPLD GEAPATVVFD HVTFGYRPGV PVIQDVSLTL RPGTVTA LV GPSGSGKSTL ATLLARFHDV ERGAIRVGGQ DIRSLAADEL YTRVGFVLQE AQLVHGTAAE NIALAVPDAP AEQVQVAA R EAQIHDRVLR LPDGYDTVLG ANSGLSGGER QRLTIARAIL GDTPVLILDE ATAFADPESE YLVQQALNRL TRDRTVLVI AHRLHTITRA DQIVVLDHGR IVERGTHEEL LAAGGRYCRL WDTGQGSRVA VAAAQDGTR

UniProtKB: Mycobactin import ATP-binding/permease protein IrtA

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分子 #2: Mycobactin import ATP-binding/permease protein IrtB

分子名称: Mycobactin import ATP-binding/permease protein IrtB / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: トランスロカーゼ; 無機カチオンとそのキレートの輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解を伴う
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
分子量理論値: 61.009035 KDa
組換発現生物種: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
配列文字列: MIRTWIALVP NDHRARLIGF ALLAFCSVVA RAVGTVLLVP LMAALFGEAP QRAWLWLGWL SAATVAGWVL DAVTARIGIE LGFAVLNHT QHDVADRLPV VRLDWFTAEN TATARQAIAA TGPELVGLVV NLVTPLTSAI LLPAVIALAL LPISWQLGVA A LAGVPLLL ...文字列:
MIRTWIALVP NDHRARLIGF ALLAFCSVVA RAVGTVLLVP LMAALFGEAP QRAWLWLGWL SAATVAGWVL DAVTARIGIE LGFAVLNHT QHDVADRLPV VRLDWFTAEN TATARQAIAA TGPELVGLVV NLVTPLTSAI LLPAVIALAL LPISWQLGVA A LAGVPLLL GALWASAAFA RRADTAADKA NTALTERIIE FARTQQALRA ARRVEPARSL VGNALASQHT ATMRLLGMQI PG QLLFSIA SQLALIVLAG TTAALTITGT LTVPEAIALI VVMVRYLEPF TAVSELAPAL ESTRATLGRI GSVLTAPVMV AGS GTWRDG AVVPRIEFDD VAFGYDGGSG PVLDGVSFCL QPGTTTAIVG PSGCGKSTIL ALIAGLHQPT RGRVLIDGTD VATL DARAQ QAVCSVVFQH PYLFHGTIRD NVFAADPGAS DDQFAQAVRL ARVDELIARL PDGANTIVGE AGSALSGGER QRVSI ARAL LKAAPVLLVD EATSALDAEN EAAVVDALAA DPRSRTRVIV AHRLASIRHA DRVLFVDDGR VVEDGSISEL LTAGGR FSQ FWRQQHEAAE WQILAE

UniProtKB: Mycobactin import ATP-binding/permease protein IrtB

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 6.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.53 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 44951
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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