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- EMDB-32438: The structure of PldA-PA3488 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-32438
タイトルThe structure of PldA-PA3488 complex
マップデータ
試料
  • 複合体: The structure of PldA-PA3488 complex
    • タンパク質・ペプチド: Phospholipase D
    • タンパク質・ペプチド: Tli4_C domain-containing protein
機能・相同性
機能・相同性情報


plasma membrane region / phospholipase D activity / phospholipid catabolic process / regulation of vesicle-mediated transport / intracellular membrane-bounded organelle / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Tle cognate immunity protein 4, C-terminal domain / Tle cognate immunity protein 4 C-terminal domain / Phospholipase D family / Phospholipase D Active site motif / Phospholipase D. Active site motifs. / Phospholipase D/Transphosphatidylase / Phospholipase D phosphodiesterase active site profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Tle cognate immunity protein 4 C-terminal domain-containing protein / Phospholipase D
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / Pseudomonas aeruginosa (strain ATCC 15692 / DSM 22644 / CIP 104116 / JCM 14847 / LMG 12228 / 1C / PRS 101 / PAO1) (緑膿菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.05 Å
データ登録者Zhao L / Yang XY / Li ZQ
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
Chinese Academy of Sciences 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structural insights into PA3488-mediated inactivation of Pseudomonas aeruginosa PldA.
著者: Xiaoyun Yang / Zongqiang Li / Liang Zhao / Zhun She / Zengqiang Gao / Sen-Fang Sui / Yuhui Dong / Yanhua Li /
要旨: PldA, a phospholipase D (PLD) effector, catalyzes hydrolysis of the phosphodiester bonds of glycerophospholipids-the main component of cell membranes-and assists the invasion of the opportunistic ...PldA, a phospholipase D (PLD) effector, catalyzes hydrolysis of the phosphodiester bonds of glycerophospholipids-the main component of cell membranes-and assists the invasion of the opportunistic pathogen Pseudomonas aeruginosa. As a cognate immunity protein, PA3488 can inhibit the activity of PldA to avoid self-toxicity. However, the precise inhibitory mechanism remains elusive. We determine the crystal structures of full-length and truncated PldA and the cryogenic electron microscopy structure of the PldA-PA3488 complex. Structural analysis reveals that there are different intermediates of PldA between the "open" and "closed" states of the catalytic pocket, accompanied by significant conformational changes in the "lid" region and the peripheral helical domain. Through structure-based mutational analysis, we identify the key residues responsible for the enzymatic activity of PldA. Together, these data provide an insight into the molecular mechanisms of PldA invasion and its neutralization by PA3488, aiding future design of PLD-targeted inhibitors and drugs.
履歴
登録2021年12月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年10月26日-
マップ公開2022年10月26日-
更新2022年11月9日-
現状2022年11月9日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_32438.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_32438.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.668 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.012
最小 - 最大-0.15074003 - 0.1642068
平均 (標準偏差)-1.16261535e-05 (±0.0036156976)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ288288288
Spacing288288288
セルA=B=C: 192.384 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : The structure of PldA-PA3488 complex

全体名称: The structure of PldA-PA3488 complex
要素
  • 複合体: The structure of PldA-PA3488 complex
    • タンパク質・ペプチド: Phospholipase D
    • タンパク質・ペプチド: Tli4_C domain-containing protein

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超分子 #1: The structure of PldA-PA3488 complex

超分子名称: The structure of PldA-PA3488 complex / タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: Phospholipase D

分子名称: Phospholipase D / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Pseudomonas aeruginosa (strain ATCC 15692 / DSM 22644 / CIP 104116 / JCM 14847 / LMG 12228 / 1C / PRS 101 / PAO1) (緑膿菌)
株: ATCC 15692 / DSM 22644 / CIP 104116 / JCM 14847 / LMG 12228 / 1C / PRS 101 / PAO1
分子量理論値: 122.478062 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MLQKKPYNGL HEKELNQINQ QDGSPCVAIS APGCFIKGSN LFSEKRAGNR VRFFTTGRDY FSDLASALDS ASSSIFITGW QVNYDVLLD GRRSLWQCLR QALERSPALK VYVMPWLSPS GSLGTYDFET MLAVFQLNAG LEGGARAFCT PAIQQSDMQG L GVAFSHHQ ...文字列:
MLQKKPYNGL HEKELNQINQ QDGSPCVAIS APGCFIKGSN LFSEKRAGNR VRFFTTGRDY FSDLASALDS ASSSIFITGW QVNYDVLLD GRRSLWQCLR QALERSPALK VYVMPWLSPS GSLGTYDFET MLAVFQLNAG LEGGARAFCT PAIQQSDMQG L GVAFSHHQ KSVVIDNRIG YVGGIDLAYG RRDDNDFSLD ASGRRGNDAY NPGLPHLGWM AEDEHVSSMG LMMATLFDLS RP LASLTLH APTLRLSPFP HIAASDEPLL SIPLAPSRAR ALNGAAYLSD LFRSPMLPSL QWLGRAYNSS KEGLDEGFER LDA LRRQMV ASSIRAIANL IADNLDALPI EPELERRLRA WLEELRTAAL NLPEALRIKS LLLINQWMSE TELGQVLTLI SGKG FEDIP QNLSGKAGEL AGSLFWTLHR LMQARAGGHQ QPYRYLDEAP QPLASPDNAR LAADQPRMPW QDVHCRIEGP SVYDL ARNF IDRWNGQQAY LAKTPALQDT ALVRSALEAV MKWLNSLAAA AGLENYLDEK RNLRLELDPP TPCWINAPEQ LPQEPE VRR GGMTVQVLRS AAARMLEQEQ AGRLGAGVNL PLQVGVSTEG VQSNCKDAML LAISGAQQFI YIENQFFQSE FGKEGEV FK DLPLSGPMAS LRDVGSLRRD FVVRIRLEEA LEQRDLWLLD WAEVEKIAQE PGTEARQFLK SMLAMWGVNA QGWLTHKL G EAQHGLLNEI GEALARRIER AIQREHPFHV YLVLPVHPEG ALNVPNIMHQ VHLTQQSLVF GEQSLVKRIQ RQMALKALE GKSDPAQARE IIERKDARGR PVYEQQDWSR YLTLLNLRTW AVLGGRVVTE QIYVHSKLLI ADDRVAILGS ANINDRSLQG ERDSELAVM VRDSEPLTVR LDGKNDAIVG KAIHQLRVNL WKKHFGLSQG PGGFVKPASE LSAYLSIPAA QEAWEAIQTL A KENTRAYE RTFNFIPQNI SQTQLQLTPE PPKGFEDGFP ASIWPTWAYR KPGELRAGGQ LMEPMPYQEI FWRSSNLTSV KT FPPPNGV SGFITALPTS WTRGERNDSG LNLSILAHQD SRSLPTQVAM NGDSSAQGKH RT

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分子 #2: Tli4_C domain-containing protein

分子名称: Tli4_C domain-containing protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
分子量理論値: 43.088637 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MKRVLMGLIL LSSSNITWAE APSSKYQECL GRMTFEIPEE MEWATYDASR VWQISKGGGH NFTAEVTAVG DNGSYDYDSM IFYVSEKVD KNEFHNASNY IKGTAEIYQD HLRENIKLDK KAISTLQKNK SEEKSIERIK KGIAEMEAKI PLAKIYEHDL G IPDSHILG ...文字列:
MKRVLMGLIL LSSSNITWAE APSSKYQECL GRMTFEIPEE MEWATYDASR VWQISKGGGH NFTAEVTAVG DNGSYDYDSM IFYVSEKVD KNEFHNASNY IKGTAEIYQD HLRENIKLDK KAISTLQKNK SEEKSIERIK KGIAEMEAKI PLAKIYEHDL G IPDSHILG SKNIPFHVLL WRNQRVYYFT FSKPTENSAQ RIKDLIARFR TRELYEVPNE PGICFPYGFI ADDGKTAYEL KN SLRFTRT PNVIFSLLTA SANDPWQTRP TSGLYDSDFR PGYDRQKWKK SALLDSLHIG KRLAAFEGWR LDPRPDSGER ERA WFGLAH TGGTLDPLVA IQVQTFQKGT DDLTDYTPPP EEVLPRLKAL SQSIEQRLAR

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.05 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 577905
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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